анализ пептидов жидкие фазы для ГХ аминокислот и пептидов

Удельное вращение плоскости поляризации света энантиоме-рами многих биологически активных молекул часто мало поляриметрические методы не всегда достаточно чувствительны, чтобы обнаружить следы изомера, сопутствующего большому избытку антипода. Такой анализ может иметь важное значение по нескольким причинам. При получении биологически активных пептидов влияние изомерных примесей кумулятивно присутствие 1% о-аминокислоты в каждой из аминокислот, вошедшей в 10-членный пептид, приведет к неактивному на 10% соединению. Другая область, представляющая значительный интерес, относится к обнаружению внеземной жизни. Уникальной особенностью макромолекул биологического происхождения является их способность различать и избирательно включать определенные оптические изомеры. Обнаружение преобладания одного оптического изомера на отдаленной планете может рассматриваться как указание на существование жизни [59]. Неудивительно, что, несмотря на трудность разделения оптических изомеров на обычных жидких фазах, ГХ уделялось значительное внимание как быстрому способу их разделения и идентификации. Особенно успешными оказались два следующих подхода (а) применение оптически активных жидких фаз и (б) введение в разделяемые соединения второго асимметрического центра. [c.96]

Основы метода. Подвижной фазой служат органические растворители, частично смешивающиеся с водой фенол, з-колли-дин. изомасляная кислота, смесь 1 1 н-бутилового и бензилового спиртов, крезолы. Внешне метод похож на давно известный метод капиллярного анализа, однако разделение здесь основано не на адсорбции, а на различиях в коэфициентах распределения разделяемых веществ между дву.мя несмешивающимися жидкими фазами. На бумажной хроматограмме разделяются свободные, незамещенные аминокислоты и пептиды. Скорость движения аминокислот (Яр-) вполне совпадает со скоростью, рассчитанной по коэфициентам распределения. [c.390]

В начальном периоде развития метода ГЖХ для анализа пептидов было вполне достаточно обычных колонок с высоким содержанием набивки, так как исследователи имели дело только с метиловыми эфирами N-ТФА-дипептидов, которые достаточно летучи и позволяют проводить анализ на таких колонках в разумное время. Однако для дипептидов с высоким молекулярным весом приходилось мириться с очень - большими временами удерживания. Все имеющиеся в литературе данные по удерживанию были рассчитаны для таких сильно нагруженных колонок (см. табл. 1) с изотермическим режимом. Газохроматографический анализ полного ряда пептидов, от низкомолекулярных дипептидов и даже аминокислот до высокомолекулярных олигопептидов, проводится преимущественно в мало загруженных колонках с 1—5% жидкой фазы на силанизированном [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология