Пиридоксальфосфат в расщеплении треонина

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

Участие пиридоксальфосфата в ферментативном расщеплении треонина на глицин и ацетальдегид было установлено в 1953 г. Браунштейном и Виленкиной (Усп. соврем, биол., 36, 275, 1953),—Прим. ред. [c.336]

Интересная реакция осуществляется по радикалу треонина. Она состоит в отщеплении радикала в виде ацетальдегида. Эта реакция ускоряется специфическим ферментом—треонииальдолазой, открытым А. Е. Браунштейном и Г. Я. Виленкиной (1951). Простетической группой его является пиридоксальфосфат. В качестве второго продукта расщепления треонина идентифшшрован глицин [c.271]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

Для протекания некоторых ферментативных реакций с участием пиридоксальфосфата (например, Р-декарбоксилирование или 7-отщепление) необходима активация тех атомов углерода, которые менее тесно связаны с пиридоксалевым циклом, чем а-атом углерода аминокислоты. Роль активирующей группы в этих реакциях выполняет, по-видимому, протонированный атом азота основания Шиффа. После отщепления протона от а-атома углерода эта группа способствует отщеплению протона от Р-атома углерода. При этом образуется промежуточное соединение типа р-карбанион-енамина. Как видно [схема (89)1, механизм этой реакции похож на механизм альдольной конденсации, катализируемой аминами. Образовавшееся промежуточное соединение способно также легко отщеплять хорошую уходящую группу от у-атома углерода. Именно так протекает расщепление цистотионина и отщепление фосфата от фосфогомосерина в процессе синтеза треонина [схема (89)]. Ненасыщенный продукт, образовавшийся в реакции отщепления, может либо присоединить нуклеофил к любому положению по двойной связи, либо гидролизоваться и перегруппироваться в несколько стадий ). Аналогичный механизм наблюдается, по-видимому, также и при р-декарбоксилировании. В данном случае катионный атом азота в основании Шиффа активирует субстрат так, что вместо отщепления протона идет декарбоксилирование [схема (90)]. Эти реакции не удалось. [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология