Ферменты число оборотов

Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. Нри оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10 —10 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов (т. е. число молекул субстрата, превращаемых за одну минуту, на одну молекулу фермента) для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в некоторых случаях может превышать 10 . Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления — восстановления, дегидрирования, альдольно11 конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. Мы можем, таким образом, сказать, что белки — катализаторы с исключительно широким спектром действия. Наконец, в-четвертых, активность самих ферментов в клетке строго регулируется. Скорость синтеза ферментов, а также их конечная концентрация находятся под генетическим контролем и регулируются с помощью малых молекул эти малые молекулы часто являются субстратами или продуктами реакций, катализируемых теми н е ферментами. Кроме того, ферменты могут существовать как в активной, так и в неактивной форме, причем скорость и степень их превращения в каждом конкретном случае зависит от свойств окружающей среды. Почти все биоло- [c.189]

Число оборотов можно измерить только для чистых ферментов. Отчасти по этой причине активность фермента чаще выражается в единицах активности на i мг белка (удельная активность). Одна международная единица представляет такое количество фермента, которое-катализирует образование I мкмоль продукта в 1 мин при стандартных (обычно оптимальных) условиях. В настоящее время Международный биохимический союз [7] рекомендует новую единицу — катал (кат), представляющую собой количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата в продукт за 1 с. [c.8]

Каталитическую активность ферментов можно характеризовать как отношение скорости реакции при концентрации катализатора, равной единице, к скорости той же реакции без катализатора, или по снижению энергии активации при концентрации катализатора, равной единице, и, наконец, числом оборотов фермента. Числом оборотов называется количество молей субстрата, превращаемое в единицу времени одним молем фермента. В табл. 28 приведены величины чисел оборотов некоторых ферментов. [c.253]

Число оборотов фермента (разд. 25.3)-число индивидуальных актов реакции в единицу времени на конкретном активном центре фермента. [c.466]

Молярная активность (или число оборотов) - число молей субстрата, превращаемое одним молем фермента в единицу времени. [c.32]

Фермент Число оборотов, с [c.53]

Находим молярную активность (число оборотов) (2,800 10 ) 10 = 2,8 оборотов/с). Эта величина означает, что число оборотов равно 2,8, т.е. 2,8 моль субстрата превращается в продукт одним молем фермента в единицу времени. [c.32]

Фермент Число оборотов (в расчете на 1 с) [c.114]

Число оборотов ферментов [c.8]

В табл. 2 приведены данные о числе оборотов, т. е. о числе полных циклов ферментативного процесса за 1 сек для разных ферментов. Как мы видели, для большинства ферментов числа оборотов очень малы — от нескольких единиц до тысяч единиц в 1 сек (и это при 10 —10 элементарных актов-столкновений в 1 сек). [c.70]

Молекулярной активностью фермента называется число молекул субстрата, превращаемых в 1 мин одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. Молекулярная активность может быть выражена и как число оборотов (Варбург) — число молей превращенного субстрата, приходящееся на моль фермента за 1 мин. [c.373]

Объясните каждый из следующих терминов а) фермент б) апофермент в) денатурация г) активный центр д) голофермент е) специфичность ж) пептидаза з) число оборотов. [c.467]

Адсорбционный механизм регуляции активности гексокиназы скелетной мышцы (И изозим гексокиназы) реализуется в повышении каталитической эффективности фермента вследствие нековалентной иммобилизации на митохондриальных мембранах. Связанная форма фермента по сравнению со свободной обладает большим числом оборотов, повышенным сродством к субстрату глюкозе и менее чувствительна к ингибирующему действию продукта реакции глюкозо-6-фосфата. Связь фермента с наружной митохондриальной мембраной осуществляется преимущественно с участием фосфолипидного компонента мембран и регулируется внутриклеточными метаболитами. Так, Mg + и глюкоза являются адсорбирующими фермент реагентами, АТФ и глюкозо-6-фос-фат (Г-6-Ф) солюбилизируют фермент, контролируя тем самым соотношение разных по каталитической эффективности форм фермента [c.374]

Изучить зависимость числа оборотов фермента от концентрации цитохромоксидазы в среде измерения активности. [c.434]

Если фермент является чистым и насыщен субстратом, а также выполнены стандартные условия определения активности, то для числа оборотов справедливы следующие соотношения [c.8]

Одним из наиболее интересных ферментов в человеческом организме является угольная ангидраза, которая катализирует выделение растворенной углекислоты из крови в воздух, находящийся в легких. Если бы не этот фермент, организм не смог бы достаточно быстро освобождаться от СО2, накапливаемого при клеточном обмене веществ. Этот фермент с молекулярной массой 30000, содержащий один атом цинка в молекуле, способен катализировать дегидратацию с дальнейщим переходом в воздух до 10 молекул СО2 в секунду. К какой части этого описания применимы термины голофермент, апофермент, кофактор или число оборотов [c.468]

Эти исследования показали, что ферменты являются необычайно активными катализаторами по сравнению с любыми другими, известными для гомогенных неценных реакций. Сравнительное исследование проведено различными путями и многими учеными, и в этой главе довольно подробно рассмотрены оба весьма полезных критерия число оборотов фермента и константа скорости). При любом разумном сравнении оказывается, что ферменты пред- [c.109]

В настоящее время термин число оборотов фермента признан нецелесообразным. Активность ферментов, содержащих в молекуле один или несколько каталитических центров, выражают через молекулярную активность, под которой понимают число молекул субстрата, претерпевающих превращение в одну минуту под влиянием одного активного центра.— Прим. перев. [c.109]

Число оборотов ферментов в минуту [c.253]

Таким образом, порядок реакции по субстрату меняется от 1 до О с ростом концентрации субстрата. Постоянная к , равная числу молекул субстрата, прореагировавших в единицу времени в единице объема с одной молекулой фермента, называется числом оборотов [72]. [c.83]

Для оценки активности ферментов, содержащих в молекуле один каталитический центр, Комиссией по ферментам введена величина молекулярной активности, под которой подразумевается число молекул субстрата, претерпевающих в стандартных условиях (температура 25°, оптимальные pH и концентрация субстратов) превращение в 1 мин. Эта величина имеет размерность в соответствии с определением мин . Для ферментов, содержащих несколько каталитических центров в молекуле, принята величина активности каталитического центра, выражающаяся числом молекул субстрата, превращающегося на одном каталитическом центре в 1 мин. Оба эти понятия соответствуют применявшемуся раньше числу оборотов фермента. [c.13]

Таблща 9-6. Число оборотов некоторых ферментов (число молекул субстрата, претерпевающих превращение за 1 мин при 20-38°С) [c.240]

Решение. Высокая скорость реакции при контакте перекиси водорода с открытой раной наводит на мысль, что разложение перекиси водорода катализируется какими-то химическими частицами, имеющимися в ране. Этим веществом является фремент пероксидаза. Наличие в клетках организма пероксидазы предотвращает накопление в них перекиси водорода, которая может препятствовать протеканию в клетках многих других реакций. Пероксидаза-эффективный фермент с очень высоким числом оборотов. [c.452]

Поскольку для ферментов наблюдается большое число оборотов, можно предположить, что молекулы субстратов не очень прочно связаны с ферментом в противном случае они блокировали бы активный центр. Это привело бы к )амедле-нию реакции, так как активный центр не мог бы достаточно быстро очиститься. Большинство исследованных ферментативных систем ведут себя так, как при наличии равновесия между субстратом (8) и активным центром (Е) такое равновесие можно представить уравнением [c.452]

Величину к наз. эффективной каталитич. константой скорости процесса, параметр - константой Михаэлиса. Значение к определяется величинами Л,- наиб, медленных стадий каталитич. р-ций и иногда наз. числом оборотов фермента (ферментной системы) характеризует число каггалитич. циклов, совершаемых ферментной системой в единицу времени. Наиб, распространены ферменты, имеющие значение для специфич. субстратов в диапазоне 10 -10 с . Типичные значения константы Михаэлиса лежат в интервале 10" -10- М. [c.81]

Здесь [E]f —это суммарная концентрация фермента, т. е. концентрация свободного фермента Е и фермент-субстратного комплекса ES.. Уравнение (6-6) справедливо только при насыщении субстратом, т. е. в условиях, когда концентрация субстрата достаточно высока, чтобы, практически весь фермент перевести в промежуточное соединение ES. Рассматриваемый процесс не является реакцией первого порядка, так как исчезающий комплекс ES вновь образуется из свободного фермента. Однако константа скорости k может быть сопоставлена с KOH TaHTaMif скорости первого порядка, которые мы рассматривали в предыдущее разделе, и является мерой скорости работы фермента. Если концентрация [E]f выражена в молях активных центров на 1 л (т. е. через фактическую молярную концентрацию фермента, умноженную на число активных центров в молекуле фермента), то константу k называют числом-оборотов или молекулярной активностью [6]. [c.8]

Число оборотов для ферментов варьируют от 1 до 10 с . Трипсин, химотрипсин и многие внутриклеточные ферменты имеют число оборотов 10 с Ч К наиболее быстро действующим ферментам относятся каталаза, которая катализирует превращение Н2О2 в Н2О и О (гл. 10, разд. Б, 6), карбоангидраза [8], катализирующая установление равновесия НгСОз НгО+СОг, и А -3-кетостероидизомераза [9]. Для этих ферментов максимальные значения числа оборотов составляют 2-105 (.-I Сопоставьте эти скорости реакций с теми, которые наблюдаются при проведении типичного органического синтеза в лаборатории. Для ускорения процесса в последнем случае зачастую приходится нагревать реакционную смесь в течение нескольких часов (й< 10 с ). [c.9]

Мутаротация глюкозы у Е. соИ катализируется специфической мутаротазой [59],. имеющей число оборотов 10 с . Форма графика зависимости —1 /<м от pH указывает на наличие в свободном ферменте двух ионогенных групп со значениями р/Са 5,5 и 7,6, а из характера зависимости УтпЕх от pH следует, что в комплексе Е5 присутствует одна группа с р/Са = 4,75 [59]. Последняя может представлять собой каталитическую группу [группу В в схеме (6-79)], возмож1но имидазол в форме сопряженного основания. Почему группа, имеющая в свободном ферменте р/Са = 7,6, никак не проявляется в комплексе Е5 Либо эта группа [c.60]

Гидролиз ацетилхолина катали фуе1ся ферментом апетил-холинэстеразой число оборотов составляет 25000 е". Скол-ько времени потребуется ферменту для расщепления одной молекулы аце-тилхолипа [c.233]

Пирофосфатазы, имеющиеся во всех клетках, катализируют гидролиз неорганического пирофосфата с образованием двух молекул Pi (дополнение 3-А). Очень активная пирофосфатаза Е. соИ имеет число оборотов выше 2-10 с при 37 °С. Для того чтобы быстро гидролизовать пирофосфат, образующийся в результате бактериального метаболизма, достаточно 1000 молекул фермента на одну клетку [56]. [c.120]

Реакции, в которых происходит окисление одной функциональной группы молекулы соседней группой той же самой молекулы, характерны для многих метабол-ических последовательностей. В большинстве случаев в качестве промежуточного соединения образуется енол—либо из кетонов [уравнение (7-53)], либо путем дегидратации [уравнение (7-59)]. Одна группа ферментов катализирует взаимопревращение аль-дозных сахаров в соответствующие 2-кетозы (реакция 4.В в табл. 7-1). Оказалось, что глюкозо-6-фосфат—изомераза работает с высокой эффективностью во всех клетках [130]. Фермент из мышц кролика (димер с мол. весом 132 ООО) превращает глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат с числом оборотов 10 с . Неферментативным эквивалентом этой и других подобных реакций является катализируемая основаниями трансформация Лобри де Бройна — Альберда ван Экенштейна [131] она была изучена в 1895 г. двумя голландскими химиками, по имени которых она и была названа позднее, В том же году Эмиль Фишер предположил, что промежуточным соединением в этой реакции является ендиол. Существование ендиола было подтверждено современными исследованиями механизма реакции. [c.154]

Карбоангидраза — один из наиболее активных среди известных ферментов. Реакция гидратации СО2 при 25 С характеризуется числом оборотов 10 с" . Тот же самый фермент катализирует гидратацию ацетальдегида [уравнение (7-35)], однако эта реакция протекает в ЮОО раз медленнее. Активность контролируется состоянием ионизации группы с p/(a 7. Согласно наиболее распространенной теории, предполагается, что ион цинка связывает молекулу воды и что комплекс Zn—ОН2 теряет протон, образуя Zn+—ОН (процесс потери протона комплексом Zn—ОН2 характеризуется р/Са 7, т. е. необычно низкой величиной р/Са, что, возможно, связано с гидрофобным окружением [104, 104а]). Zn+—ОН по существу представляет собой стабилизированный гидроксильный ион, существующий при тех значениях pH, при которых ОН обычно имеется в очень небольшом количестве. Именно этот гидроксильный ион и присоединяется к СО2 или к альдегидному субстрату. Таким образом, роль Zn + в этом ферменте состоит в генерировании атакующего основания, а не в поляризации карбонильной груп- [c.141]

Среди ферментов этой группы лучше всего изучена, пожалуй, фумараза (фумарат-гидратаза, гл. 6, разд. Г,2 и Д,5), представляющая собой тетрамер с мол. весом 200 ООО и характеризующаяся числом оборотов около 2-10 с . Продуктом реакции, катализируемой фумаразой, является Ь-малат ( -малат). Если реакция проводится в НгО, то атом присоединяется в про-/ -положение, т. е. протон присоединяется с Ае-стороны тригонального атома углерода [c.147]

Так же, как и в случае фумаразы, фермент удерживает отщепившийся протон в течение достаточно длительного промежутка времени (до 7-10 с), что позволяет молекуле цис-аконитата иногда диффундировать от поверхности фермента и (если имеется избыток цис-ако-нитата) замещаться другой. В результате новая молекула цис-акояупа-та иногда приобретает протон (межмолекулярный перенос протона). Протон, отщепляемый от цитрата, часто возвращается к молекуле [стадия б в уравнении (7-47)], но, как показано штриховой стрелкой, ведущей к соединению, изображенному в уравнении (7-47) в центре, положениб, в котором присоединяется возвращающийся протон, отлично от положения его отщепления. По-видимому, после того, как произошло первоначальное отщепление протона, образующийся цис-акони-тат перескакивает в такое положение, когда возможна регидратация с участием тех же самых групп, которые принимали участие в дегидратации, нос образованием нового продукта [119]. Не исключено, что именно этот сложный механизм и обусловливает низкое число оборотов (15 с- ). [c.150]

Интересное приложение имеют реакции присоединения к двойной связи, катализируемые некоторыми г ис-гранс-изомераза.ми [125]. Эти ферменты содержат сульфгидрильные группы. Одна изомераза превращает малеат в фумарат с числом оборотов 300 с родственные ферменты катализируют изомеризацию малеилацетата и малеилпирувата в соответствующие фумарильные производные [c.151]

Для выражения активности в практической работе с ферментами часто пользуются произвольными понятиями удельной и молярной активности. Удельную активность фермента принято выражать числом единиц ферментативной активности на 1 мг белка (или числом каталов на 1 кг активного белка). Количество молекул субстрата, подвергающихся превращению одной молекулой фермента в продукт в процессе реакции в единицу времени при полном насьш1ении фермента субстратом, принято называть числом оборотов фермента, или молярной активностью (молярная каталитическая активность выражается в каталах на 1 г-моль фермента). Одна молекула каталазы эритроцитов способна, например, расщепить в 1 с 44000 молекул перекиси водорода . [c.158]

Аминоацил-тРНК-синтетазы в активном центре содержат гистидин, имидазольное кольцо которого участвует в связывании АТФ посредством ионов Mg . Наибольшим сродством эти ферменты, как было указано, обладают к молекулам специфических тРНК, хотя конкретный механизм, посредством которого ферменты узнают подходящую РНК, пока неясен. В то же время эти ферменты отличаются низкой молярной активностью (число оборотов не превышает нескольких сот каталитических актов в минуту). [c.516]

Молекулярной активностью или числом оборотов фермента называется число молей субстрата, превращаемых в одну минуту одним молем фермента при значительном избытке субстрата, 5 > . Свойства ферментов изучаются in vitro. Многие ферменты получены в кристаллической форме. [c.182]

Число оборотов корбоангидразы. Карбоангидраза эритроцитов, имеющая молекулярную массу 30 ООО,-один из самых активных ферментов, известных в настоящеё время. Она катализирует обратимую реакцию гидратации СО [c.270]

Нитрогеназа - один из наиболее медленно работающих ферментов бактериальной клетки со сравнительно низким числом оборотов (около 1,5 с при 23 °С). Как бы в компенсацию за это, клетка азотфи-ксатора синтезирует обычно много молекул нитрогеназы - от 10 до 20% от общего белка клетки. [c.148]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Числом оборотов фермента называется число молекул субстрата, претерпеваю-пщх превращение в единицу времени в расчете на одну молекулу фермента (или один каталитический центр) в условиях, когда концентрация фермента является единственным фактором, лимитирующим скорость реакции (табл. 9-6). Карбонат-дегидратаза (карбоангидраза)-важный фермент, присутствующий в больших концентрациях в эритроци-,/ тах,-представляет собой один из наиболее активных ферментов с числом оборотов 36 ООО ООО в 1 мин в расчете на одну молекулу фермента. Этот фермент катализирует обратимую реакцию гидрата- [c.240]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология