ДипальмитоилфосфатидилхоЛИН

Рис. 18. Влияние белка на фазовые переходы липидного бислоя, измеряемые с помощью различных методов А — дифференциальная сканирующая калориметрия смеси дипальмитоилфосфатидилхолина с бактериородопсином (молярное соотношение липид белок указано над термограммами) Т — температура предперехода, Гг — температура фазового перехода. Б — поляризация флуоресценции 1,6-дифенилгексатриена при разных молярных соотношениях белок липид. Стрелка указывает на область насыщения аннулярного слоя вокруг молекулы бактериородопсина (22 молекулы липида на 1 молекулу белка)

Температура перехода бислоев часто может быть достаточно четкой. Однако тщательные исследования показали, что, как и в случае кристаллов с примесями, плавление начинается, по. существу, задолго до Ти Так, более высокая растворимость парамагнитного 2,2,6,6-тетра-метилпиперидин-1-оксида в жидких участках бислоя по сравнению с твердыми позволяет изучать процесс пла вления бислоев путем нагревания мембраны непосредственно в ЭПР-апектрометре по изменению растворимости этого спин-меченого соединения (дополнение 5-Б). Для дипальмитоилфосфатидилхолина (лецитина) величина Тг равна 40,5° С, [c.343]

Параметры мембран моноламеллярных липосом из яичного фосфатидилхолина и дипальмитоилфосфатидилхолина (бислой в жидком состоянии) [c.14]

Так, например, исследуя фазовые переходы в липидных бислоях с использованием ультраакустики, автор [181] получил аномалии в температурных зависимостях скорости и поглощения ультразвука в образцах ли-посом дипальмитоилфосфатидилхолина (ДПФХ),которые свидетельствуют о резком изменении данных параметров при температурах 34° С (излом кривой) и 42° С (резкий максимум). [c.61]

Другой пример - каталитическое восстановление соединений с тройной связью (N2, С2Н2, СО). Так, система, содержащая Мо" дипальмитоилфосфатидилхолин и фосфины, восстанавливает на ртутном катоде в протонной среде молекулярный азот до аммиака. [c.548]

Метод спектроскопии ЯМР был использован [37] для изучения взаимодействия между белком гликофорином из мембран эритроцитов и дипальмитоилфосфатидилхолином, меченным изотопом по метнльным группам холиновой головки. При температурах ниже температуры фазового перехода фосфолипидов в спектре ЯМР наблюдались два сигнала узкий и широкий. Узкий пик был отнесен к холиновой головке, которая, как полагают, более подвижна в непосредственной близости к белку этот вывод не исключает возможности иммобилизации алкильных цепей таких пограничных липидов и. гледпвятельно, может не противоречить результатам, полученным при изучении поведения пограничных липидов в цитохромоксидазе и кальцийзависимой АТР-азе. [c.125]

Свои названия фосфолипиды получают в зависимости от замещающих групп К и X. Например, если К СООН = К СООН — это пальмитиновая кислота, а X — холин, то фосфолипид называется дипальмитоилфосфатидилхолином. Фосфолипиды, содержащие холин, иногда называют лецитинами. [c.214]

Зависимость прираш ения энтальпии и избыточной удельной теплоемкости дисперсии дипальмитоилфосфатидилхолина от температуры [c.51]

Термотропные переходы в однородном бислое — пример кооперативных перестроек-, при этом длительность температурного интервала перехода обратно пропорциональна кооперативно-сти. Для мультислоев дипальмитоилфосфатидилхолина АТкр составляет 0,5 °С, для его бислоя — 7°С, для гетерогенных биологических мембран она может составлять еще большую величину. Уширение температурного интервала фазового перехода характеризует уменьшение размеров кооперативной единицы. Именно это наблюдается при встраивании белка в бислойные структуры, сообщающем бислою гетерогенность и снижающим его кооператив-ность (Конев, 1987). [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология