Гликофорин PAS

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Другие группы эритроцитарных антигенов определяют специфичность типа MN. В этом случае антигены также представлены, по-видимому, олигосахаридами, связанными с остатками серина, треонина и аспарагина молекул гликофорина (рис. 5-2). Два идентифицированных антигена имеют следующее строение [86] [c.377]

Полипептидная Молекулы цепь гликофорина спектрина [c.348]

Рис, 3.9. Асимметрия биологических мембран. Вклад белков в такую асимметрию показан на примере гликофорина мембраны эритроцитов. Гидрофильная часть аминокислотной последовательности белка взаимодействует с водным окружением мембраны, а гидрофобная часть, по-видимому, в спиральной конформации пронизывает мембрану. На схеме аминокислатной последовательности гидрофобная часть молекул выделена черными кружками остатки, содержащие углеводные цепи, помечены символом СНО. (Воспроизводится.-с разрешения Annual Reviews In .) [12]. [c.81]

Если бы все углеводные остатки гликофорина оказались равномерно распределенными на поверхности клетки, то они могли бы покрыть около 75 ее поверхности, образовав редкую сетку. В действительности же они распределены, ло-видимому, неравномерно и образуют выступающие из мембраны локальные скопления. Было показано, что углеводные выступы являются носителями антигенов групп крови М -типа (разд. В 1) и ряда других иммунологических детерминант. Они служат также рецепторами для вирусов гриппа и местами присоединения растительных агглютининов (разд В.З). [c.353]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

Рис. 25.3.7. Аминокислотная последовательность гликофорина А из мембран

Полярный конец полипеп -тидной цепи гликофорина [c.347]

Полярный конец полипептидной цепи гликофорина [c.347]

Неполярный а-спиральный участок гликофорина [c.347]

Рис. 12-20. Молекула гликофорина в мембране Эритроцита. Выступающие из мембраны разветвленные углеводные цепи несут специфические участки, определяющие группу крови, а также участки, ответственные за связывание некоторых вирусов.

Примечания а) масса гликофорина 16 ООО Да, средняя масса одного остатка аминокислот — 125 Да [c.105]

В гликофорина содержится 16 ООО 125=130 аминокислотных остатков. Они образуют 130 3,6=36 витков а-спирали, которая имеет длину [c.112]

К числу наиболее полно изученных мембранных гликопротеинов относится гликофорин, присутствующий в мембране эритроцитов (разд. 12.13). Гликофорин содержит около 50% углеводов в форме длинной полисахаридной цепи, ковалентно присоединенной к одному из концов полипептидной цепи. Полисахаридная цепь выступает наружу с внешней стороны клеточной мембраны, тогда как полипептидная цепь погружена внутрь мембраны. К мембранным гликопротеинам относится также фибронектин (от латинских слов fibra -волокно и ne ter -связывать, присоединять). [c.319]

Гликофорин - это один из двух главных белков, выступающих не внещней поверхности эритроцитов человека Он оказался первым мембранным белком, для которого была определена полная аминокислотная последовательность. Гликофорин представляет собой небольшой трансмембранный глико протеин (131 аминокислотный остаток). Большая часть массы этого белка находится на наружной поверхности [c.367]

Гликофорин пронизывает липидный бислой в виде 6.4.17. одиночной а-спирали 367 [c.513]

Никаких доказательств того, что процесс образования пятен и шапочки имеет какое-то отношение к стимуляции синтеза антител, не существует. Тем не менее зтот процесс интенсивно изучается, поскольку, возможно, полученные при зтом сведения помогут понять причины высокой подвижности связанных иммуноглобулинов и других рецепторов в клеточных мембранах. Существует предположение, чтО рецепторные молекулы (например, гликофорин) проходят через мембрану и связываются с цитоскелетом , образованным микрофиламента-ми и микротрубочками [97]. Рецептор, находясь в одном из состояний, должен быть свободным, чтобы диффундировать в плоскости мембраны с образованием пятен , зтот процесс не требует затраты знергии. В другом состоянии рецептор должен быть связан с микрофиламента-ми и микротрубочками, движения которых могли бы обеспечивать процесс образования шапочки , требующий знергии. В некоторых случаях инициация синтеза антител в лимфоцитах может происходить при связывании лектинов. Поскольку структура конканавалина А и характер его связывания с углеводными группами (разд. В 3) уже известны, мы надеемся, что исследование взаимодействия лектинов с клеточными поверхностями приблизит нас к пониманию сложных процессов, лежа щих в основе ответа на антиген [98, 99]. [c.386]

Общим свойством для белкоз пи фрагментов белков, проникающих в липидные бимолекулярные слои, является повышенное содержание в них а-спиральных структур. У мембранных белков, таких, как гликофорин или бактериородопсин, в липидном бимолекулярном слое удалось выявить один или несколько фрагментов, образующих а-спираль и состоящих из неполярных аминокислот [9]. [c.313]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Аминокислотный состав некоторых внутренних мембранных белков приведен в табл. 25.3.7. Наблюдается удивительное сходство аминокислотного состава (по классам) этих белков, хотя значение такого явления до сих пор не ясно. Поскольку известно, что третичные структуры гликофорина и бактериородопсина различны, ясно, что сходство аминокислотного состава не указывает на высокую степень спиральности тем не менее, возможно, что по-липептидные цепи внутри бислоя в основном имеют форму а-спирали. [c.123]

Метод спектроскопии ЯМР был использован [37] для изучения взаимодействия между белком гликофорином из мембран эритроцитов и дипальмитоилфосфатидилхолином, меченным изотопом по метнльным группам холиновой головки. При температурах ниже температуры фазового перехода фосфолипидов в спектре ЯМР наблюдались два сигнала узкий и широкий. Узкий пик был отнесен к холиновой головке, которая, как полагают, более подвижна в непосредственной близости к белку этот вывод не исключает возможности иммобилизации алкильных цепей таких пограничных липидов и. гледпвятельно, может не противоречить результатам, полученным при изучении поведения пограничных липидов в цитохромоксидазе и кальцийзависимой АТР-азе. [c.125]

Другим типом связи в животных гликопротеинах является О-г.чикизидная саязь между остатками N-ацетилгалактозамина и гидроксильной группой серина или треонина. Этот тип связи характерен для муцинов, групповых веществ крови, гликофорина мембран эритроцитов и т. д. О-Гликозидная связь может быть расщеплена в мягких щелочных условиях (0,1 и. NaOH, 37 С). [c.474]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Специфичность лектинов, а также их важное практическое значение проявляются в том, что они способны различать эритроциты трех типов-А, В и О-по структуре олигосахаридных групп гликофорина. Лектин из фасоли лима вызывает агглютинацию только эритроцитов [c.348]

Рис. 6-24. Картина, полученная при электрофорезе белков, входящих в состав мембраны эритроцитов человека, в присутствии ДСП. Окращивапие проводилось кумасси синим (А) Положение в геле некоторых белков (Б) полоса, соответствующая гликофорииу, выделена цветом для облегчения её идентификации вблизи полосы 3. Другие полосы в геле па рисунке опущены. Многочисленные углеводные остатки в гликофорине замедляют движение молекул этого белка настолько, что они движутся почти так же, как значительно более крупные молекулы полосы 3. (С любезного

При изучении белков плазматической мембраны эритроцитов человека методом электрофореза в ПААГ в присутствии ДСП удается идентифицировать около 15 главных белков с молекулярной массой от 15000 до 250000. Три из них - спектрин, гликофорин и так называемая полоса 3- составляют в сумме более 60% (по весу) всех мембранных белков (рис. 6-24). Все три белка связываются с мембраной по-разному. Поэтому мы рассмотрим данные белки в качестве примеров трех главных способов ассоциации белков с мембранами. [c.365]

Несмотря на то что в клетках содержится много молекул гликофорина (более 6 х 10 ), их функция остается неизвестной Более того, люди, в эритроцитах которых отсутствует большинство этих молекул, производят впечатлепие соверщеппо здоровых. Гликофорин обнаружен только в эритроцитах, однако в структурном отнощении его можно отнести к общему классу мембранных гликопротеинов, пронизывающих липилпый бислой в виде одиночной а-спирали (см. пример ] на рис. 6-14 и рис. 6-16). Различные рецепторы на поверхности клеток принадлежат именно к этому классу белков. [c.368]

О белке полосы 3 известно (в отличие от гликофорина), что он играет важную роль в функционировании клетки. Этот белок называется полосой 3, поскольку при электрофорезе в ПААГ в присутствии ДСН он занимает соответствующее положепие относительно других белков (см. рис. 6-24). Как и гликофорин, полоса 3 является трансмембранным белком. Однако в отличие от него этот белок имеет глобулярную конформацию, а его полипептидная цепь (длиной около 930 аминокислотных остатков) пересекает бислой по крайней мере 10 раз. Каждый эритроцит содержит около 10 молекул белка полосы 3, которые, по-видимому, образуют в мембране димеры и, возможно, тетрамеры. [c.368]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология