Третичная структура влияние давления

Разрыв гидрофобных связей сопровождается изменениями объема от —6 до —20 см моль. Поэтому у белков, третичная и четвертичная структура которых стабилизирована главным образом гидрофобными взаимодействиями, влияние давления на третичную и четвертичную структуру может быть весьма значительным. Для полипептидной цепи с молекулярным весом 15 000 (около 100 аминокислотных остатков), в которой 25 гидрофобных остатков скрыты в глубине молекулы, ДУ при развертывании цепи, т. е. при разрушении третичной структуры, составит приблизительно — 250 см /моль (если предположить, что третичная структура почти всецело стабилизирована гидрофобны.ми взаимодействиями и что обнажение каждого гидрофобного остатка, приводящее к контакту его с водной фазой, сопровождается изменением объема —10 см /моль). [c.316]

При быстром развитии технологии варки-экструзии белков пока имеется мало основополагающей информации о химических и физических изменениях, ответственных за формирование текстуры продуктов. Однако признается, что под влиянием температуры и давления происходит денатурация белков четвертичные, третичные и, вероятно, вторичные структуры разрущаются. Интенсивные сдвиги и сжатия в процессе перемещения материала в кожухе экструдера или через фильеру вызывают ориентирование молекул в поле ограничивающих сил. В это время происходит перераспределение связей, обусловливающих структуру белков [c.553]

Некоторые ферменты, как, например, ацетилхолинэстераза красных кровяных шариков, удерживаются стенками клетки или входят в их специфические структуры так прочно, что выделить их удается лишь с трудом или вообще не удается. Вслед за первыми исследованиями Самнера и Нортропа ряд ферментов был получен в кристаллическом виде, многие из них изучены, и было найдено, что они содержат только один активный центр в молекуле. Другие, напротив, обладают несколькими такими центрами, как, например, гемоглобин (мол. вес 68 000), который, впрочем, не является настоящим ферментом, и ката-лаза (мол. вес. 248 000). Эти образования имеют по четыре таких центра, представляющих собой железопорфирированные группы. В случае гидролитических ферментов никакой посторонней (или простетической) группы не найдено и активные центры должны существовать на поверхности самого белка. При помощи рентгеноструктурного анализа [2—4] установлено, что полипептидная цепь —СНК—СОЫН— свернута в спираль, которая удерживается водородными связями между каждой С = 0-группой и ЫН-группой в той же самой цепи через четыре группы. Спирали располагаются рядом и укладываются так, что образуют глобулярную молекулу, причем их относительное расположение точно зафиксировано в результате физического и.химического взаимодействия между боковыми цепями аминокислот. Ламри и Эйринг [5] назвали такое расположение, обусловленное взаимодействием между спиралями, третичной структурой белка. Можно предположить, что простетические группы и активные центры находятся на поверхности белка, хотя в некоторых случаях результаты влияния гидростатического давления наводят на мысль, что происходит некоторое развертывание белка и при этом обнаруживаются активные [c.314]

При использовании пористых стекол и силикагелей проблем, связанных с устойчивостью к давлению, не возникает. И тот, и другой материал представляют собой почти чистый Si02, но пористая структура их формируется разными способами. Силикагель получают либо из жидкого стекла, либо путем полимеризации теграэтилсжого эфира кремневой кислоты. Последующая гидротермальная обработка увеличивает первоначально диаметр пор [28]. Пористые стекла получают из расслоенных боросиликатных стекол, из которых с помощью водяного пара удаляют выделившуюся борную кислоту. На поверхности обоих носителей имеются кислотные группы (силанольные или льюисовские кислотные центры), влиянием которых нельзя пренебрегать (напри.мер, под влиянием этих групп может разрушиться третичная структура протеинов). [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология