Развертывание пептидных цепе

Основной причиной инактивации ферментов является изменение третичной структуры белковых молекул. Упаривание ферментных растворов под вакуумом (при t=37° ) способствует сохранению ферментативной активности. Применение при упаривании пеногасителей основано на их способности вытеснять пенообразователь из поверхностного слоя и разрушать тем самым структуру пены. Добавление некоторых солей повышает устойчивость белков при высушивании их растворов, что объясняется, по-видимому, созданием мостичных связей между белковыми молекулами, препятствующих. развертыванию пептидных цепей. [c.159]

Известно, что некоторые электролиты повышают устойчивость белков. Повышение вязкости раствора также способствует снижению лабильности белков, так как при этом затрудняется развертывание пептидных цепей. Добавляемые в раствор белка нейтральные электролиты создают мостичные связи между белковыми молекулами, что также способствует повышению их устойчивости. [c.152]

Ионообменная хроматография белков при всех своих достоинствах обладает и серьезными недостатками. Многие белки неполностью элюируются с ионообменника, что ведет иногда к существенным потерям. Ряд лабильных белков денатурируется при взаимодействии с ионообменником, как полагают, в результате взаимодействия углеводородных радикалов с матрицей ионообменника и развертывания пептидных цепей, составляющих белковую молекулу. Поэтому наилучщие результаты дает обычно хроматографическое разделение относительно устойчивых низкомолекулярных белков. [c.29]

Изменение расположения пептидных цепей, превращение компактной молекулы в беспорядочный клубок, происходящее при денатурации, приводят к тому, что большинство пептидных связей становится доступным действию протеолитических ферментов. Благодаря этому скорость протеолиза денатурированных белков во много раз больше, чем у нативного белка. Последняя особенность также является характерным признаком денатурации и свидетельством развертывания пептидных цепей. [c.191]

Если денатурирование белка вызывается нагреванием, то белок остается в состоянии цвиттериона, разрыв же имевшихся солевых мостиков происходит вследствие обусловленного нагреванием усиленного движения пептидных цепей. Одновременно, однако, происходит образование новых межмолекулярных и внутримолекулярных мостиков, в результате чего белки свертываются. Развертывание пептидных цепей не может происходить, если вода не проникает в промежутки между пептидными цепями, поэтому сухие белки более устойчивы к нагреванию, чем их растворы. По этой же причине концентрированные растворы белков обладают более высокой устойчивостью по сравнению с разбавленными растворами. Кристаллы сывороточного альбумина сохраняют свою форму при нагревании [160]. [c.151]

Денатурация белков, возникающая при сильном встряхивании или помешивании их растворов, связана с образованием пены и представляет собой поверхностную денатурацию белковых пленок, образующихся на пузырьках воздуха пены. При обсуждении вопроса об образовании белковых пленок уже указывалось, что образование этих пленок сопровождается полным развертыванием пептидных цепей и возникновением тонких слоев, высота которых соответствует поперечному диаметру пептидной цепи (см. гл. VI). Понятно поэтому, что при образовании пленок все сульфгидрильные группы становятся доступными и могут быть [c.151]

Этим путем мочевина может вызвать развертывание пептидных цепей и денатурацию белков. Обычно применяют концентрации мочевины порядка 40—60%. Такое же действие, как мочевина, оказывают некоторые кислотные амиды, формула которых (К СО МНг) аналогична формуле мочевины (мы можем рассматривать мочевину как диамид угольной кислоты) [172]. Мочевина вызывает быструю денатурацию яичного альбумина при температуре 6°, при более же высоких температурах, вплоть до 37°, [c.153]

Ферментативный характер процесса превращения фибриногена в фибрин в настоящее время не вызывает сомнения, однако сущность изменений, которые претерпевает при этом молекула фибриногена, остается до сих пор невыясненной. Есть основания полагать, что переход фибриногена в фибрин, подобно процессу денатурации нативного белка, заключается в развертывании пептидных цепей молекул фибриногена. При этом развертывании обнажаются положительные и отрицательные группы молекул фибриногена, которые, взаимодействуя между собой, образуют сеть из фибриновых молекул отдельные цепи этой сети связаны солевыми мостиками [70], В пользу этого взгляда говорит торможение образования сгустка фибрина всеми теми веществами, которые обладают способностью соединяться с положительно или отрицательно заряженными группами белковой молекулы к такого рода веществам следует отнести гепарин и формальдегид, реагирующие с аминогруппами [70], а также основные краски, обладающие способностью присоединяться к кислотным группам фибриногена [71]. Вполне возможно, однако, что гепарин влияет на первую фазу процесса свертывания, играя роль антипротромбина. Если превращение фибриногена в фибрин действительно представляет собой процесс денатурации, то тромбин следует отнести к денатуразам [72], т, е. к ферментам, катализирующим разрыв слабых связей между отдельными пептидными цепями. В пользу той же гипотезы свидетельствует и то, что при действии тромбина на фибриноген в последнем [c.183]

Связи, при помощи которых белок соединен с липидами в комплексе липопротеинов, принадлежат, вероятно, к различным типам. До сих пор не удалось приготовить подобные комплексы путем простого смешения белков с липидами. Эти комплексы, вероятно, образуются в организме в момент формирования макромолекулы белка. Можно представить себе, что липиды при этом проникают между свертывающимися пептидными цепями. Расщепление подобного комплекса может поэтому произойти только после развертывания пептидных цепей. Другая возможность, которую следует принять во внимание, заключается в том, что липиды образуют центр мицеллы и обволакиваются белками [13]. [c.229]

Роль нуклеиновых кислот сводится, вероятно, к тому, чтобы удерживать белковую пленку шаблона в растянутом состоянии. В таком состоянии белковые пленки могут оставаться только под влиянием сил, действующих между поверхностями раздела. Эти силы вызывают развертывание пептидных цепей и удерживают их развернутыми в растянутой мономолекулярной пленке. Можно предположить, и это является весьма вероятным, что различные типы нуклеиновых кислот играют роль носителей белковых пленок шаблона и что замена одной нуклеиновой кислоты другой может до некоторой степени повлиять на образование копии. Это влияние не может, однако, проявиться особенно [c.410]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

Денатурация часто сопровождается очень резкими изменениями в растворимости белков. Если удалить денатурирующий агент, то при pH раствора, близком к изоэлектрической точке белка, белок свертывается. Выше уже указывалось, что свертывание белков может быть обусловлено образованием межмолекулярных солевых мостиков между ионными группами, располагающимися на поверхности белковой молекулы при развертывании пептидных цепей. Это предположение подтверждается тем, что щелочные протамины легко вступают в соединение с денату-рирова1И1ыми альбуминами, ею не реагируют с нативными [129]. [c.154]

Казеин осаждается из молока не только при прибавлении кислот, но также при действии фермента химозина [реннина], вырабатываемого слизистой желудка Свертывание молока в желудке является одним из факторов, обусловливающих усвоение белков молока. Если бы молоко в желудке не свертывалось, то оно выводилось бы из желудка с такой же скоростью, как вода или другие жидкости, и белки оставались бы нерасщепленными. Механизм свертывания остается еще неясным. Было высказано предположение, что нерастворимый сверток казеина представляет собой димер или полимер казеина или же комплекс казеина и фосфорнокислого кальция. Свертывание молока приписывалось также превращению казеиногена в казеин или казеина в параказеин. Термины казеиноген или параказеин употребляются, однако, редко, так как ни об этих соединениях, ни об их роли в процессе свертывания молока ничего определенного сказать нельзя. Возможно, что фермент обусловливает некоторое развертывание пептидных цепей казеина, в результате чего полярные и ионные группы молекул казеина оказываются способными реагировать друг с другом с образованием межмолекулярных солеобразных связей. Этот процесс протекает только в присутствии ионов кальция. Способность молекул казеина к развертыванию цепей и образованию волокон была использована для приготовления из казеина искусственной шерсти. Если продавли- [c.238]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология