Солевые мостики в протеинах

Роль энтропии активации. Считается, что высокие значения энтропии активации и их зависимость от pH обусловлены существо-ванием солевых мостнков, которые образуются в натуральном протеине между кислотными и основными группами и которые разрываются при денатурации. При значении pH, соответствующем наибольшей устойчивости, число этих связей, вероятно, наибольшее, и протеин имеет очень компактную структуру. При нагревании или при прибавлении небольшого количества кислоты или щелочи мостики разрываются, и в результате разрыхления структуры энтропия должна значительно возрасти. Если некоторое разрыхление происходит уже в активированном состоянии, то энтропия активации возрастает, что и обнаруживается экспериментально. В очень кислых растворах в результате нейтрализации основных групп протеина солевые мостики будут разрываться спонтанно. При этих условиях энтропия активации для реакции денатурации, измеренная по влиянию температуры на скорость реакции, будет мала. Свободная энергия активации не сильно зависит от pH раствора, [c.426]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология