Глицил аспарагиновая кислота

Глицил-ь-аспарагиновая кислота [c.135]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

L-Аспарагиновой кислоты 2,9 Глицил-L -лейцин 10 [c.283]

Рассмотрим другой пример гидролиз глицил-Ь-аспарагиновой кислоты в присутствии Со(1г1еп) (Н20)0Н]2+. Ситуация немного сложнее, чем в предыдущем случае, так как можно представить себе существование трех структур [c.356]

I. Гидролизат (объем пробы 6 тл) 1-аргИНИН 2-ЛИЗИН 3-ПрОЛИН 4-триптофан, леЙ1 , изолейцин, валин, аланин, фенилаланин, гистидин, метио-яин, тирозин, оксипролин, треонин, се-рин, глиц Н 5-цистин, глутзминовая кислота, аспарагиновая кислота. [c.278]

После того, как в 1927 г. Абдергальден провел успешные опыты по изучению ферментирования чистыми ферментными препаратами некоторых ангидридов, содержащих дополнительный третий аминокислотный остаток [65], Вальдшмидт-Лейтц в своих работах убедительно показал, что глицил-глютаминил-дикетопиперазин и дикетопиперазин аспарагиновой кислоты, а также некоторые другие дикетопиперазины, не гидролизуются очищенными ферментами [455, 458]. На основании этого, а также на основании того, что подобные циклические структуры не расщепляются при величинах pH, характерных для кислых или щелочных пищеварительных соков, Вальдшмидт-Лейтц сделал вывод о неправомерности дикетопиперазиновых гипотез и высказал предположение, что в построении обычных, расщепляемых протеолитическими ферментами белковых веществ роль дикетопиперазинов может быть только второстепенной. [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология