Двухкомпонентные ферменты

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. Из этих ферментов большую роль играют дегидрогеназы, катализирующие реакции дегидрирования — отнятия и присоединения водорода в различных органических соединениях. Это двухкомпонентные ферменты, в которых коферментом чаще являются пиридиннуклеотиды и флавиновые соединения. [c.116]

На основании вышеизложенного можно сделать вывод, что все ферменты по своей химической природе делятся на две группы 1) однокомпонентные ферменты — протеины, представляющие собой простые кристаллические белки к ним относится большинство гидролитических ферментов 2) двухкомпонентные ферменты — протеиды, состоящие из активной группы и специфического коллоидного носителя к этой группе принадлежат в основном ферменты, катализирующие окислительно-восстано-вительные процессы. [c.520]

Этот новый подход к проблеме биокатализа и биокатализаторов был весьма по-разному встречен биохимиками. Многих ученых этот поворот событий огорчил, так как вопрос о решении проблемы биокатализаторов бьш перенесен в область химии белка, чем отодвинул ее, казалось, весьма близкое выяснение. Вместе с тем он открыл совершенно новые возможности для толкования многочисленных эмпирических данных, подведя под них прочное основание. Проблема коферментов, так же как и особые проблемы двухкомпонентных ферментов и активных центров, требовала особого изучения. [c.157]

В качестве примера двухкомпонентного фермента можно назвать фермент пируватдекарбоксилаза, который расщепляет пировино-градную кислоту на уксусный альдегид и оксид углерода (IV) [c.169]

Следует отметить одну отличительную особенность двухкомпонентных ферментов ни кофактор отдельно (включая большинство коферментов), ни сам по себе апофермент каталитической активностью не наделены, и только их объединение в одно целое, протекающее не хаотично, а в соответствии с программой их структурной организации, обеспечивает быстрое протекание химической реакции. [c.122]

Подобно этому в обмене веществ участвуют витамины (стр. 392). Большинство витаминов входит в состав двухкомпонентных ферментов. Витамин Вх включается в простетическую группу фермента декарбоксилазы пировиноградной кислоты. Витамин Ва составляет небелковую часть флавиновых ферментов. Витамин Вб входит в состав декарбоксилаз аминокислот. Таким образом, витамины участвуют в белковом, углеводном и жировом обмене. Обеспеченность растений витаминами зависит от внешних факторов, климатических условий, азотного, фосфорного и калийного питания. [c.404]

Двухкомпонентным ферментом является фермент пиру ват-декарбоксилаз а, расщепляющая пировиноградную кислоту на уксусный альдегид и углекислоту [c.43]

Клетки и клеточные структуры можно разрушить также путем повторного замораживания и оттаивания. При этом внутри клеток образуются кристаллы льда, вызывающие разрушение клеточных структур. В некоторых случаях для разрушения клеток используют ультразвук (действие высокочастотных звуковых колебаний). Однако ультразвук может вызвать частичную или полную потерю активности фермента. Для очистки ферментов от сопутствующих (балластных) веществ прибегают к различным приемам. Низкомолекулярные вещества могут быть удалены путем диализа. Этот прием пригоден для всех однокомпонентных ферментов и для тех двухкомпонентных ферментов, у которых оба составляющих компонента (белковый и небелковый) крепко связаны друг с другом и не расчленяются при диализе. [c.127]

Как мы уже указывали, водород, присоединенный к анаэробной дегидрогеназе, не может быть передан непосредственно на кислород воздуха. Восстановленные дегидрогеназы могут передавать свой водород только другим переносчикам водорода. Такими промежуточными переносчиками являются ф л а в и н о-Б ы е ферменты. Флавиновые ферменты — двухкомпонентные ферменты, и такое название они получили потому, что их активная группа представляет производное витамина Вг, рибофлавина (стр. 90). [c.57]

Реакции окислительного дезаминирования катализируются ферментами, которые получили название оксидаз аминокислот. Они представляют собой двухкомпонентные ферменты, в состав активной группы которых входит флавинадениндинуклеотид. Эти ферменты характеризуются высокой специфичностью. [c.247]

Что же касается двухкомпонентных ферментов, то о них известно следующее. Каждый компонент двухкомпонентного фермента в отдельности не обладает ферментативным действием. Для проявления этого действия оба компонента должны быть взаимно связаны. Отсюда ясна важность обоих компонентов в проявлении активности фермента. Вильштеттер, обосновавший представление о двухкомпонентном строении ферментов, допустил ошибку, недооценив значение, по его обозначению, коллоидального носителя , т. е. белкового компонента. Он полагал, что роль белка заключается в предохранении от разрушения адсорбированного на его поверхности активного-компонента , и, следовательно, сам он не участвует в проявлении активности фермента. Ошибочность этого представления видна хотя бы из следующего. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза являются сложными белками, включающими один и тот же небелковый компонент — гем (стр. 44). Из этих трех сложных белков два — каталаза и пероксидаза — ферменты. Причем каталаза катализирует расщепление перекиси водорода на воду и кислород, а пероксидаза катализирует окисление некоторых органических веществ перекисью водорода. Гемоглобин же связывает кислород и доставляет его тканям (стр. 44). Если бы активность двухкомпонентных ферментов обусловливалась бы только их активным компонентом , т. е. небелковой частью, то гемоглобин, каталаза и пероксидаза должны были бы обладать одной и той же ферментативной функцией. На деле же это не так. [c.169]

Реакции, приводящие к образованию аминов, катализируются специфичными ферментами под названием декарбоксилаз аминокислот. Они представляют собой двухкомпонентные ферменты, активной группой которых является фосфорный эфир витамина Ве. [c.248]

Будучи двухкомпонентными ферментами с ограниченным набором коферментов, оксидоредуктазы способны ускорять большо количество разнообразных окислительно-восстановительных реакций. Это возможно благодаря тому, что кофермент способен соединиться со многими белками (апоферментами), образуя оксидоредуктазы, специфичные по отношению к тому или иному субстрату или акцептору. [c.136]

Простетическая группа (небелковый компонент) двухкомпонентных ферментов называется коферментом (коэнзимом). Белок его называется апоферментом. Коферментами чаще всего являются витамины, их дериваты, т. е. производные, или группировки, содержащие металл. Так, коферментом дегидрогеназы служит никотинамидадениндинуклеотид, в который входит никотинамид. В ферменте декарбоксилазе коферментом является фосфорилированный тиамин. [c.6]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

К ферментным системам, участвующим в окислительно-восстановительных превращениях дыхательного материала, следует отнести карбоксилазы. Это двухкомпонентные ферменты, активная группа которых представляет собой фосфорный эфир тиамина (витамин ВО. [c.237]

Флавиновые ферменты (флавопротеиды). К дегидрогеназам относятся также двухкомпонентные ферменты флавиновой природы. Коферментами их являются флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД) [c.143]

Рассмотрим еще один пример. Известен ряд ферментов — дегидраз, катализирующих дегидрирование (отнятие водорода) от подвергающихся окислению органических веществ и имеющих в своем составе один и тот же небелковый компонент — дифосфопиридиннуклеотид. Между тем, каждая из этих дегидраз катализирует дегидрирование лишь одного органического вещества. Если бы Вильштеттер был бы прав, то следовало бы ожидать, что двух компонентный фермент, имеющий в своем составе дифосфопиридиннуклеотид, будет катализировать дегидрирование различных органических веществ, что в действительности не имеет места. Белковая часть двухкомпонентного фермента играет важную роль. Она, прежде всего, при осуществлении функции фермента связывается с веществом, превращение которого катализируется. Естественно, что эта часть связывается с тем веществом, с которым у нее имеется сродство. Этим и объясняется специфичность действия ферментов. Далее, связав вещество, белковый компонент фермента делает его способным к дальнейшему химическому превращению. [c.169]

Классификация ферментов основана на особенности реакций, которые ими катализируются. Иначе говоря, в основу классификации положен принцип действия фермента. В тех случаях, где это представляется возможным, при классификации учитывается химическая природа небелкового компонента двухкомпонентных ферментов. [c.178]

По характеру действия дегидрогеназы делятся на аэробные и анаэробные. Первые способны переносить водород непосредственно на молекулярный кислород, вторые — только на какой-либо акцептор, причем роль последнего может зачастую выполняться какой-либо другой дегидрогеназой. Все дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами — протеидами, причем их специфичность, как и всех ферментов вообще, определяется природой белкового носителя. По природе простетических групп дегидрогеназы делятся на пиридиновые и аллоксазиновые (флавиновые). [c.221]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Каталаза — двухкомпонентный фермент. Одним компонентом ei является гематин, который представляет собой окисленную простет ческую группу гемоглобина крови. Каталаза парализуется НСГ HjS и фторидами. [c.110]

Примером двухкомпонентного фермента является карбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на уксусный альдегид и углекислоту. Простетической группой ее является витамин В[ в соединении с двумя молекулами фосфорной кислоты. Коллоидным носителем — специфический белок. [c.520]

Все ферменты разделяют на два больших класса однокомпонентные и двухкомпонентные ферменты. К первому классу относят ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, а ко второму классу — ферменты, которые состоят из белка и связанной с белком небелковой части, так называемой простетической группы. Впервые фер- менты на два класса разделил Вильштеттер. Он назвал активную простетическую группу агон, или кофермент, а белковую часть ф е р о н. Строение активных групп многих двухкомпонентных ферментов хорошо установлено. [c.43]

Ферменты, переносящие остатки уксусной кислоты СНзСО-—, а также остатки молекул других жирных кислот, называются ацилтрансферазами. Это двухкомпонентные ферменты, в которых активная группа — довольно сложное соединение (кофермент А). Кофермент А построен из остатков аденозина, нантотеновой кислоты и тиоэтаноламина. Реакции ацетилирова-ния (или ацилирования) требуют большого количества энергии. Она необходима для присоединения остатка уксусной кислоты или остатка другой жирной кислоты к коферменту А. Донатором энергии служит АТФ. Так как активным началом сложной молекулы кофермента А является группа — 5Н, и именно к ней присоединяется ацильный радикал, то сокращенно кофермент А обозначают как КоА—5Н. Схематически реакцию присоединения остатка уксусной кислоты к коферменту А можно представить следующим образом [c.62]

Витамины. Кроме углеводов, жиров и белков, которые составляют основную массу органического вещества растений, важная физиолого-биохимиче-ская роль в них принадлежит витаминам. Несмотря на то что витамины в растениях содержатся в сравнительно небольшом количестве, они имеют огромное значение в жизнедеятельности человека и животных, так кап в организме животных витамины синтезироваться не могут и при их отсутствии или недостатке в пище развиваются тяжелые заболевания, нередко приводящие к смерти. В живых организмах витамины служат органическими катализаторами. Они тесно связаны с ферментами и очень часто входят в состав активных групп двухкомпонентных ферментов. Витамины резко различаются по своей химической природе. Общее, что объединяет эти вещества в одну группу,— их безусловная необходимость для нормальной нотзнедеятельности организмов. По сравнению с белками, жхграми, углеводами и минеральными солями витамины необходимы в чрезвычайно малых количествах. [c.38]

Правильно, очевидно, думать, что дезоксирибонук-леопротеиды можно рассматривать как своеобразные двухкомпонентные ферменты, через которые и происходит реализация целого ряда биологических свойств, связанных с теми или иными структурными особенностями ДНК. [c.65]

Сложными белками называют высокомолекулярные соединения, состоящие из белка и связанной с ним какой-либо небелковой части. К числу сложных белков относятся нукле-опротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, липопро-теиды, фосфопротеиды и т. д. Многие из них играют весьма важную биологическую роль. К сложным белкам относятся, в частности, так называемые, двухкомпонентные ферменты. [c.68]

К двухкомпонентным относятся такие ферменты, которые состоят из белковой и небелковой части, называемой простетической группой. Было предложено активную простатическую группу называть агон, а белковый носитель — ферон или иначе апофермент. Исследования показали, что белковая часть двухкомпонентного фермента (ферон) оказывает решающее влияние на специфичность его действия. Вместе с тем соединение активной группы с белком приводит к огромному возрастанию ее каталитической активности. [c.204]

Апофермент (апоэнзнм) — белковый компонент сложного двухкомпонентного фермента — холофермента, который остается после удаления кофактора. Апо рмеит термолабилен, он определяет специфичность действия ферментов и его основные свойства. [c.97]

Все дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами с ограниченным набором активных групп (коферментов). Дегидрогеназы, для которых ко рментами служат НАД+ или НАДФ ", называются пиридинзависиыымв. Известно более 150 таких дегидрогеназ, действующих по уравнению [c.104]

Холофермент (холоэнзим) — природный комплекс белкоюй (апофермент) и небелковой (кофактор) частя ( рмента. Холофермент — активный комплекс, термин применяется для обозначения двухкомпонентных ферментов. [c.139]

Следующим важнейшим событием в этой области, расширившим представления о роли коферментных биокаталитических систем в процессах обмена вешеств, было открытие в 1937 г. А.Е.Браунштейном и М.Г.Крицман реакций переами-нирования (130, 131). Б 1943 г. А.Е.Браунштейн установил, что эти реакции зависят от присутствия неустойчивого к действию кислот диализируемого кофермента (коаминофера-зы). Одновременно было показано, что декарбоксилаза некоторых аминокислот также является двухкомпонентным ферментом. Впоследствии было установлено, что эти ферменты в качестве коферментов имеют производные пиридоксина (витамина В0) (132). [c.149]

Ферменты — сложные белки — называются двухкомпонентными ферментами. Небелковые компоненты этих ферментов—коферменты—в одних случаях легко отделимы от белка и устранимы при диализе. В других случаях небелковые компоненты тесно связаны с белками и отделяются при воздействии факторов, денатурирующих белки. Независимо от того, имеем ли мы дело с одно- или же с двухкомпонентиым ферментом, всегда специфические свойства фермента определяются белком. [c.169]

Но уже в 1934 г. Г. Теорелль получил препарат кристаллического желтого фермента, а еще несколько лет спустя были получены кристаллические препараты алкогольдегидро-геназы и каталазы (143-145). Одновременно продолжались успешные исследования кристаллических однокомпонентных ферментов. Выли получены кристаллическая карбоксипепти— даза, лизоцим, папаин, фицин и рибонуклеаза. Получение кристаллических препаратов двухкомпонентных ферментов окончательно решило вопрос о природе ферментов - они ока- [c.157]

Пероксидаза и каталаза представляют собой двухкомпонентные ферменты, активная группа которых содержит трехвалентное железо, соединенное с остатками четырех пнрольных колец в виде гематина, т. е. являются гемопротеидами (флавопротеиды). Гематин пероксидазы и каталазы имеет одно и то же строение. Различия в каталитической функции каталазы и пероксидазы объясняется различиями в свойствах белков, связанных в этих ферментах с одной и той же активной группой. Пероксидаза окисляет различные органические соединения в организме с помощью перекиси водорода, которая образуется в результате действия некоторых оксидаз. Пероксидаза переносит водород субстрата на перекись водорода [c.145]

Флавинадениндинуклеотид является небелковым компонентом ряда окислительных ферментов, окрашенных в желтый цвет (желтые окислительные ферменты). Важно отметить, что флавинадениндинуклеотид осуществляет свою коферментную функцию путем присоединения к изоалло-ксазиновому компоненту водорода от подвергающихся окислению веществ (стр. 245) с последующей его отдачей кислороду. Остальная часть молекулы, особенно фосфатные группы, обеспечивают присоединение флавинаденин-динуклеотида к различным белкам — апоферментам, с образованием двухкомпонентных ферментов. [c.105]

Извлечение ферментов из тканей является важным этапом работы и с него начинают при очистке ферментов от сопутствующих (балластных) веществ. При дальнейшей работе для удаления сопутствующих веществ прибегают к различным приемам. Низкомолекулярные вещества могут быть удалемы из экстрактов путем диализа. Этот прием пригоден для всех однокомпонентных ферментов и для тех двухкомпонентных ферментов, у которых оба составляющих (белковый и небелковый) крепко связаны друг с другом и не расчленяются при диализе. [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология