Вальдшмидт Лейтц

Окись платины может быть получена взаимодействием хлорной платины с избытком едкого натра и сплавлением платинохлористоводородной кислоты с азотнокислым натрием . Собственно катализатором является платиновая чернь она может быть получена восстановлением платинохлористоводородной кислоты формальдегидом (усовершенствования в этот метод внесли Вильштеттер и Хатт 2, Вильштеттер Вальдшмидт-Лейтц и Фейльген ), а также восстановлением окиси платины водородом Платиновый катализатор можно получить также нагреванием платиновой черни с кислородом под давлением Имеются также методы получения коллоидальных платины и палладия, оказавшихся особенно пригодными катализаторами для восстановления нитрилов, оксимов и нитростиролов до аминов 1 . [c.363]

Если белки в чем-то и проявляют общность в химическом поведении, позволяющем отнести их к одному классу веществ, то это только по отношению к протеолитическим ферментам. Подробно о становлении и развитии энзимологии, а также о механизме ферментативного расщепления белков говорится в следующем томе настоящего издания. Сейчас важно отметить, что в рассматриваемый период в этой области произошли глубочайшие изменения. Обратим внимание лишь на два события, которые оказали решающее влияние на изучение химического строения белковых молекул. Первым из них явилось установление Дж. Самнером (1926 г.) и Дж. Нортропом (1930 г.) белковой природы ферментов, что привело к совмещению задач химического и пространственного строения последних с задачами остальных белков. Второе событие заключалось в строгом доказательстве Э. Вальдшмидт-Лейтцем (1930-е годы) исключительно аминокислотного состава белкового гидролизата, полученного при дробном ферментативном гидролизе, т.е. комбинированном действии представительного набора ставших известными к тому времени протеолитических ферментов. Э. Вальдшмидт-Лейтц показал, что белки являются линейными полипептидами, звенья которых состоят из двадцати стандартных аминокислот с -конфигурацией центрального углеродного [c.66]

ТАБЛИЦА 6 Компоненты Казенна (по Вальдшмидт-Лейтцу) [c.62]

ТАБЛИЦА 7 (по Вальдшмидт — Лейтцу) [c.69]

Содержание отдельных аминокислот в различных альбуминах в t иа 100 t протеина (по Вальдшмидт-Лейтцу). [c.192]

Гидролитическое изменение протеинов, нарастание в растворе пептидов и аминокислот можно также проследить, применяя метод Вильштеттера и Вальдшмидт-Лейтца . [c.20]

Преимущества метода Вильштеттера и Вальдшмидт-Лейтца не ограничивается простотою проведения он позволяет также определить в гидролизате отдельно количество аминокислот и пептидов. Это оказывается возможным при применении спирта различных концентраций. [c.20]

Наиболее богаты белковыми веществами семена масличных и бобовых растений. В некоторых из них содержание белков достигает 40%.. Эти белковые вещества относят с глобулинам за их способность растворяться в 8 — 10%-ном растворе поваренной соли. По химиче-скому составу, определенному путем гидролиза и выделения образовавшихся в результате гидролиза аминокислот, они весьма различны между собой, как это видио из табл. 9 (по данным Вальдшмидт-Лейтца). [c.108]

Катализаторы, приготовленные по методу Вильштеттера и Вальдшмидт-Лейтца [298], являются высокоактивными их активность повышается при осаждении из более разбавленных растворов. [c.158]

Платиновая чернь Вильштеттера и Вальдшмидт-Лейтца [18]. [c.21]

Каталитическое гидрирование пиррола считалось ранее чрезвычайно трудным ни Падоа [56[, ни Вильштеттер и Гатт [57], ни Вильштеттер и Вальдшмидт-Лейтц [58[не пришли к удовлетворительным результатам. Зелинский и Юрьев [59] при гидрировании с палладиевым асбестом также не получили хороших выходов. [c.35]

Вальдшмидт-Лейтц Е. Ферменты, их действие и свойства. Перев. с нем. под [c.144]

Оптимум действия папаина лежит при Рн 5, т. е. в слабокислой среде поэтому в щелочной среде он будет менее активен. См. Вальдшмидт-Лейтц. Ферменты. Ленинград, 1929. Л. У.] [c.527]

В 20-х гг. XX века Вильштеттер и его сотрудники интенсивно занялись очисткой ферментов. Они предположили, что ферменты являются низкомолекулярными веществами, адсорбированными на поверхности молекул белка, с которыми, по-видимому, всегда связана их активность. Получение Самнером [35] кристаллической уреазы не убедило ученых в том, что ферменты — это белки. Даже в 1934 г. Вальдшмидт-Лейтц [37, 38] решительно отстаивал точку зрения Вильштеттера. Последующие работы Самнера, а также получение Нортропом и другими исследователями кристаллических препаратов пепсина, трип- [c.98]

В связи с этим были предприняты попытки разработать другие методы отщепления карбобензоксигруппы. Так, в 1934 г. Уайт [2508] предложил способ декарбобензоксилирования с помощью соляной кислоты, а вскоре после этого Харингтон и Мид [937] описали метод отщепления действием иодистого фосфония. Эта реакция, описанная авторами как реакция восстановления [937], в настоящее время рассматривается как кислотнокатали-зируемый процесс [30, 147]. Вальдшмидт-Лейтц и Кюн [2413] модифицировали этот метод, применяя вместо иодистого фосфония раствор иодистого водорода в ледяной уксусной кислоте. [c.57]

Вальдшмидт-Лейтц E., Ферменты, их действие и свойства, пер. с нем., Ленинград, 1929. [c.221]

В исследованиях липаз из различных источников Р.Виль-штеттер и Э.Вальдшмидт-Лейтц обнаружили, что некоторые виды липаз как будто бы лишены способности растворяться в воде и даже теряют активность при попытках экстрагирования (75, 7б). Было показано также, что в некоторых случаях экстрагирование проходит более полно в щелочных, чем в кислых растворах, но вместе с тем некоторые ферменты, как, например,мальтаза из дрожжей, распадались даже под действием кислот, образующихся при автолизе дрожжевых клеток. [c.135]

Успехи изучения ферментативных процессов, развитие представлений о кинетике и механизме ферментативных реакций, проблема специфичности и т.д., требовали изучения всех частностей биокаталитических процессов с использованием чистых пре)[апатов ферментов. В 20-30-х годах исследования ферментов велись со все возрастающей интенсивностью, В Мюнхене работали Р.Вильштеттер и его сотрудники Э.Вальдшмидт-Лейтц, Р.Кун, Э.Баман в Стокгольме Г.Эйлер, К.Мирбек и другие в Кембридже Ф.Гопкинс, М.Диксон исследовали окислительные ферменты в Берлине исследованиями ферментов брожения и дыхания занимались К.Ней-берг, О.Мейергоф. [c.152]

Проблема ферментируемости дикетопиперазинов являлась предметом ожесточенной дискуссии между Абдергальденом и сторонниками классической пептидной теории, в первую очередь Э. Вальдшмидт-Лейтцем. [c.101]

Работы Э. Вальдшмидт-Лейтца [c.117]

Прекрасно понимая, что для создания убедительной теории строения веществ, имеющих такое огромное биологическое значение, очень важно планомерное и весьма точное их биохимическое исследование, Э. Вальдшмидт-Лейтц в 1923 г. начал многолетние исследования расщепляемости белковых веществ протеолитическими ферментами. Эти работы начали проводить ся благодаря успехам в установлении специфичности действия отдельных протеолитических ферментов. До того времени методы биологической химии были недостаточно точными и казались совершенно ненадежными в сравнении с методами органической и физической химии. Лишь создание новых методов, в первую очередь метода адсорбции, предложенного еще в 1862 г. А. Я. Данилевским [12], но введенного в практику лишь в начале 20-х-годов Р. Вильштеттером [474], а также появление количественных ферментативных методов, позволило использовать их при исследованиях строения белковых веществ. [c.117]

В 1929 г. Вальдшмидт-Лейтц на съезде Голландского Биохимического общества в Утрехте сказал Наши знания о специфических функциях и действии отдельных протеолитических ферментов были еще несколько лет тому назад очень неполными, а отчасти и ошибочными. В этом надо видеть главную причину того, что энзиматической специфичности, игравшей такую выдающуюся роль еще в работах Эмиля Фишера, и ее значению в деле изучения структуры белковых веществ было уделено так мало внимания в то же время развитие физической химии, физико-химических представлений о строении кристаллов и о природе внутримолекулярных сил притяжения подводило, казалось, новую базу под изучение конструкции высокомолекулярных природных веществ одно время казалось, что гипотеза о большой величине белковых молекул совершенно излишня, более того,— опровергнута [5]. [c.117]

В своих исследованиях Вальдшмидт-Лейтц широко использовал методы аналитической химии белка, и в первую очередь уже упоминавшиеся методы Д. Ван-Слайка, С. Сёренсена и др. [c.117]

Вместе со своими сотрудниками Вальдшмидт-Лейтц в опытах по расщеплению белковых веществ при помощи протеолитических ферментов исходил из понимания протеолитического акта, как гидролиза пептидной связи с освобождением карбо- [c.117]

После того, как Э. Абдергальден еще в 1906—1908 гг. получил данные, которые как будто бы свидетельствовали о распаде глицил-глицин-дикетопиперазина и аланил-аланин-дикетопипе-разина в организме собаки (52] и 2,5-дикетопиперазина в организме лошади [53], эти данные уже в 1909 г. были поставлены под сомнение противоположными данными П. Левена [297]. В 1928 г. Э. Вальдшмидт-Лейтц исследовал перевариваемость дикетопиперазинов в желудочно-кишечном тракте и подтвердил ложность выводов Абдергальдена. Было показано, что дикетопиперазины с большим трудом разлагаются в организме, причем степень их гидролиза зависит от состава участвующих в их построении аминокислот [462]. [c.118]

После того, как в 1927 г. Абдергальден провел успешные опыты по изучению ферментирования чистыми ферментными препаратами некоторых ангидридов, содержащих дополнительный третий аминокислотный остаток [65], Вальдшмидт-Лейтц в своих работах убедительно показал, что глицил-глютаминил-дикетопиперазин и дикетопиперазин аспарагиновой кислоты, а также некоторые другие дикетопиперазины, не гидролизуются очищенными ферментами [455, 458]. На основании этого, а также на основании того, что подобные циклические структуры не расщепляются при величинах pH, характерных для кислых или щелочных пищеварительных соков, Вальдшмидт-Лейтц сделал вывод о неправомерности дикетопиперазиновых гипотез и высказал предположение, что в построении обычных, расщепляемых протеолитическими ферментами белковых веществ роль дикетопиперазинов может быть только второстепенной. [c.118]

Э. Вальдшмидт-Лейтц так изложил свои взгляды на строение белковых веществ Мы вправе заключить, что структура белков, в частности расщепляемых ферментами, главным образом пептидная, согласно воззрениям Э. Фишера, и надо удивляться как экспериментальным работам этого ученого, так и его ясной научной интуиции, с помощью которой им был выяснен единственный структурный элемент белков [6]. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология