Серум альбумина

Альбумины. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен и характеризуется очень низким содержанием или полным отсутствием глицина и сравнительно высоким содержанием цистина и метионина. Растворимы в воде и осаждаются из растворов при нейтральной реакции лишь при полном насыщении сернокислым аммонием. Альбумины — белки преимущественно животного происхождения. К ним относятся лактальбумин, овальбумин, серум альбумин, миоальбумин и миоген. [c.175]

В противоположность овальбумину поляризация серум-альбумина зависит от pH среды это связано, по-видимому, с наличием диссоциации. [c.340]

Желатина. . . . Серум-альбумин. Яичный альбумин [c.353]

Так, например, при электрофорезе золя серум-альбумина в изоэлектрической точке pH = 4,7 и [Н+] 2,0 10 S электрофореза нет (заряд отсутствует) при [№] > 2,0 10-5 jjg. блюдается электрофорез к катоду, т. е. мицеллы заряжены по- [c.353]

На рис. 78 показано осмотическое давление яичного альбумина и серум глобулина в растворах мочевины как функция концентрации белка. [c.347]

Поляризация флуоресценции комплексов была измерена Вебером в функции температуры, и по его формулам им были определены размерЬг и форма протеиновых молекул. Оказалось, что молекулы овальбумина близки к сферическим, а у серум-альбумина они представляют эллипсоиды с отношением осей 4 1. [c.339]

Белки сыворотки. Изменения в аминокислотном составе суммы белков серума (ого 1П5) в нормальном и патологическом состоянии служили в больше мере объектами исследования, чем изучение а.минокислотного состава альбуминов и глобулинов. Это лишает возможности использовать результаты проведенных экспериментов. Хотя в этих исследованиях и получаются химически го.чогенные белковые фракции, но, повидимому, эти белки представляют собой только артефакты. [c.74]

Среди результатов, полученных с помощью перйодата, имеются определения оксиаминокислот в следующих белках яично.м альбумине [411, 476], белках серума [480], белке мышц [411], гемоглобине [476], казеине [473—475, 476, 411, 479], коллагене, желатине [473, 475, 476, 481], эластине [480], лактальбумине [475, 479], лактоглобулине [474, 479, 480], шерсти, волосах [411, 474, 481], белке шелка [411, 477, 482, 483], инсулине [484], салмине [476], в различных очищенных ферментах [480], различных растительных белках [411, 474, 485, 481], миозине и фибрине [173а], в различных органах животных [385а], в белка(х плазмы крови [174а]. [c.102]

Не представляется возможным упомянуть все описанные в литературе приложения нового прибора Тизелиуса. При описании прибора Тизелиус [136] одновременно описал отделение фикоцианина от фикоэритрина. Несколько позже [137] он описал электрофоретическое разделение серумальбумина и недавно открытых компонентов глобулина а, и У- Эти работы были тем более интересны, что различия в подвижности были довольно малы. Мы цитируем из статьи Тизелиуса Фракции альбумина глобулин а, которая была собрана из ряда опытов с неразбавленным серумом, диализовалась с фосфатным буфером при pH 8,04 и вновь разделялась в приборе при электродных сосудах большой емкости при 400 V (9,7 V на см). Наблюдаемое разделение между двумя границами составляло 4,8 мм в час. Компенсация в 22 мм в час делала скорости переноса в противоположных направлениях приблизительно равными. При изменении напряжения и при периодической остановке компенсационных часов приходилось вводить лишь небольшие поправки, контролируемые оптическими наблюдениями. Через 24 часа опыт прерывался и секции прибора опорожнялись. Граница альбумина была при этом несколько выше вершины верхней положительной секции, граница глобулина (которая получается очень диффузной) была все время внизу в /-образной трубке. Этим путем получено 8 мл чистого серумальбумина 2,1% концентрации и 8 мл раствора глобулина, который, однако, был довольно разбавлен (0,2%). [c.281]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология