Аланин в яичном белке

В начале нашего века немецким химиком Э. Фишером было установлено, что белки представляют собой длинные цепи из аминокислотных остатков (аминокислотным остатком называется группа атомов, которая остается от молекулы аминокислоты, если от нее отнять молекулу воды). Длинные цепи аминокислотных остатков называются полипептидными цепями. Эти цепи бывают обычно очень длинными. Так, например, в молекуле овальбумина (основная часть яичного белка) одну поли-пептидную цепь образует около 400 аминокислотных остатков. Число различных аминокислотных остатков, входящих в молекулу белка, можно определить путем химического анализа,. Было найдено, что каждая молекула овальбумина содержит около 19 остатков глицина, 35 остатков аланина, 9 остатков тирозина и т. д. [c.81]

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

На рис. 8.13 показаны конформационные карты метиламида N-ацетилаланина с нанесенными на них точками, соответствующими углам вращения в миоглобине кашалота [110, 111] и лизо-циме яичного белка [112, 1131. Понятно, что для подобного анализа аланин является наиболее подходящим остатком, поскольку он моделирует все другие остатки, содержащие атом С . Карты [c.387]

Рис. 8.13. Конформационные карты метиламида М-ацетил-1-аланина с нанесенными на них точками, соответствующими углам ф и г]) в неспиральных участках миглобина кашалота (а) и лизоцима яичного белка (б). Кружки соответствуют остаткам глицина.

Иммобилизовалпые овомукоиды. Мукоиды, впервые обнаруженные в синовиальной суставной жидкости и стекловидном теле глаза, были выделены в отдельную группу по общему признаку все они представляют собой ковалентно связанные белково-углеводные комплексы (по некоторым версиям термина — еще и не осаждающиеся из подкисленного раствора). Гликопротеид, выделенный из белка куриных яиц, называется овомукоидом. Он не коагулирует при нагревании и поэтому может быть сравнительно легко отделен от других белков. После удаления денатурированных яичного альбумина и яичного глобулина овомукоид осаждают из фильтрата этанолом. Овомукоид содержит около 20 % углеводов его К-концевой аминокислотой является аланин, а С-концевой — фенилаланин. В состав углеводного компонента входят остатки К-ацетилглюкозамина, маннозы и галактозы в соотношении 7 3 1 [38, с. 296]. [c.546]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология