Малатион окисление

В тараканах активирование (окисление) происходит быстрее, чем гидролиз, и продукт окисления (мала-оксон) успевает накапливаться в летальных количествах [44]. Последуюш,ие исследования [31] указали на экстенсивное разрушение малатиона в теле американского и рыжего тараканов и комнатной мухи. Этот процесс протекает не менее чем по двум основным путям первый состоит в то.м, что фосфатазы разрушают связи Р—8—С, а второй обусловлен активностью карбоксиэстераз, атакующих группу СООС2Н5 (см. рис. 2). В теле таракана оба процесса идут примерно с одинаковой скоростью, но в комнатных мухах превалирует активность фосфатазы. [c.61]

Обсуждение зависимости между способностью соединений к гидролизу и их антихолинэстеразной активностью показало, насколько большое значение имеет окислительное превраш,ение (КО)2Р(5)Х в (К0)2Р(0)Х. Кораль [52], роннел [72] и малатион [84] окисляли надуксусной кислотой в безводном хлороформе. Для окисления малатиона [45, 69] и роннела [72] применяли также концентрированную азотную кислоту, но при этом образовывалось много примесей, протекали побочные реакции и часто окисление заходило слишком далеко. Для окисления растворов многих тионфос- [c.84]

Что же мы, собственно, теперь знаем о механизме потенцирования в этом наиболее изученном примере комбинации малатиона с ЭФН Ясно, что первичный э( )фект — это блокада разрушения малатиона и, возможно, малаоксона. Но, по-видимому, блокада не приводит к повышению уровня малаоксона в тканях, как можно было бы ожидать. Вместо этого содержание малаоксона снижается вследствие угнетения процесса окисления. Но если токсичность малатиона связана с образованием малаоксона, то как может ЭФН вызвать одновременно и снижение содержания малатиона и повышение токсичности Здесь существуют две возможности может быть на каких-нибудь решающих участках этого метаболизма уровень малаоксона под влиянием ЭФН повышается, несмотря на общее снижение его содержания в организме. Это представляется малоправдоподобным. Другая возможность состоит в том, что ЭФН увеличивает длительность сохранения малатиона в организме, в результате чего образование малаоксона тоже происходит более замедленно, хотя и с меньшей скоростью. Такая задержка яда в организме может привести к образованию необратимо угнетенной постаревшей холинэстеразы подобно тому, как это было описано для других длительно сохраняющихся в организме ФОС (стр. 217). [c.255]

Наиболее важная работа в этой области принадлежит Плаппу и Касида [94], которые точно установили, в каком месте происходит расщепление молекулы шести ФОС в процессе обмена веществ в организме американского таракана (табл. 44). В исследованных ими случаях имело место только действие фосфатазы, а поэтому картина оказалась менее сложной, чем при применении малатиона. Из шести продуктов, которые могут образоваться при сочетаний окисления и действия фосфатазы, только один всегда отсутствовал — диалкилдитиофосфат (КО)2Р(5)5Н, что могло быть связано с лабильностью этого продукта — его легким превращением в момент образования в (КО)2Р(3)ОН. Заслуживает внимания, что разрушение связи Р—О—алкил у всех соединений, кроме метилпаратиона, происходило в очень небольшой степени. В организмах млё копитающих разрушение этой связи было значительно более выраженным (стр. 268, 272). Главным продуктом обмена у таракана является диалкилтиофосфат (НО)2Р(5)ОН. Ясно, что он может образоваться только одним путем — в результате гидролиза группы Р —О — X до того, как произошло окисление Р — 5 до Р = О. [c.315]

Более подробные исследования окисления P=S до Р=0 в организме насекомых проведены Крюгером и др. [47, 48] на примере малатиона, диазинона, диметоата, ацетиона и паратиона. Динамика этого окисления изучена у комнатных мух и американских тараканов, а в случае малатиона и у прусаков. Результаты этой работы подробно обсуждаются в гл. 9 в связи с их значением для сравнительной токсикологии. [c.318]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология