Карбоксиэстеразы

Представляется вероятным, что избирательность перечисленных выше четырех соединений (малатион, диазинон, ацетион и диметоат) является по своей природе метаболической. Только в случае малатиона имеются прямые данные о природе метаболических различий между чувствительными и нечувствительными видами. Это различие состоит в том, что устойчивые виды отличаются высокой активностью карбоксиэстеразы. Весьма вероятно, что избирательное действие ацетиона зависит от той же причины, поскольку известно, что в тканях млекопитающих ацетион гидролизуется по сложноэфирной связи. Молекула диметоата в организме млекопитающих гидролизуется по карбоксиамидной связи, и поэтому Дотерман и др. [10] высказали предположение, что избирательная токсичность этого соединения по отношению к насекомым может быть связана с тем, что в их организме карбоксиамидная группа расщепляется значительно медленнее, чем в организме млекопитающих. [c.381]

КАРБОКСИЭСТЕРАЗЫ, ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз эфиров, образованных обычно короткоцепочечными к-тами и алифатич. спиртами или фенолами. Расщепляют также нек-рые лактоны. [c.322]

Холинэстераза—не единственная карбоксиэстераза, чувствительная к действию фосфорорганических соединений эстераза печени, липаза молока (Webb, 1948), ацетилэстераза цитрусовых [c.632]

В связи с наличием у теплокровных животных и человека карбоксиэстеразы карбофос расщепляется у них более активно, чем у насекомых, поэтому на последних карбофос оказывает более сильное токсическое действие. [c.60]

Низкая чувствительность теплокровных к карбофосу также связывается с высокой активностью карбоксиэстеразы в печени или плазме крови. [c.187]

Гидролиз ядов в живых организмах может идти как химическим, так и энзиматическим путем. Основную роль в этом процессе играют ферменты амидазы, нитрилазы, фосфатазы, карбоксиэстеразы и некоторые другие, активность которых в живых организмах довольно велика. [c.19]

Многие соединения этой группы обладают выраженным и умеренным кумулятивным эффектом, который проявляется в случае частого введения токсических или сублетальных доз. Высокая активность фосфатаз, карбоксиэстераз и амидаз в организме теплокровных животных обусловливает быстрое разложение фосфорорганических соединений до нетоксичных водорастворимых продуктов с последующим выведением их из организма с мочой. Поэтому при хроническом отравлении наблюдается в основном функциональная кумуляция. [c.147]

Точки разрушения карбофоса в организме млекопитающего обозначены на схеме — фосфатазы, ф— карбоксиэстеразы.) [c.167]

В организме теплокровного животного вследствие высокой активности карбоксиэстераз разрушение молекулы карбофоса идет в пер- [c.167]

В тараканах активирование (окисление) происходит быстрее, чем гидролиз, и продукт окисления (мала-оксон) успевает накапливаться в летальных количествах [44]. Последуюш,ие исследования [31] указали на экстенсивное разрушение малатиона в теле американского и рыжего тараканов и комнатной мухи. Этот процесс протекает не менее чем по двум основным путям первый состоит в то.м, что фосфатазы разрушают связи Р—8—С, а второй обусловлен активностью карбоксиэстераз, атакующих группу СООС2Н5 (см. рис. 2). В теле таракана оба процесса идут примерно с одинаковой скоростью, но в комнатных мухах превалирует активность фосфатазы. [c.61]

Разрушение малатиона различными тканями крыс было в дальнейшем изучено Сейме и О Брайном с использованием радиоактивного малатиона. Авторы нашли, что все 11 исследованных тканей обладали способностью разрушать малатион, причем самой активной оказалась ткань почек, а не печени. При действии большинства тканей удалось выделить 10 продуктов гидролиза, около 85% которых приходилось на продукты действия карбоксиэстеразы. Содержание монокислоты составляло около 35%, а дикислоты — около 50%. [c.157]

Кнак и О Брайн [104] на крысах и собаках исследовали влияние ЭФН на обмен меченого малатиона in vivo. Характер разрушения был существенно различен вместо продуктов, образующихся под действием карбоксиэстеразы, преобладающими становились продукты действия фосфатазы. Малатион был обнаружен только в крови [c.254]

Марч и др. [62] исследовали гидролиз малатиона у тараканов и нашли, что в кишке через 2 час после отравления содержится только один полярный продукт его метаболизма, который может быть отделен от малатиона хроматографией на бумаге. В более поздней работе Крюгер и О Брайн [47] с помощью хроматографии на колонке показали, что в целом организме таракана образуется десять веществ, не эсктрагируемых хлороформом, шесть из которых были идентифицированы. В табл. 43 приведены данные о составе неэкстрагируемых продуктов метаболизма у американского таракана, у прусака и у комнатной мухи. У тараканов около половины продуктов образовывалось за счет карбоксиэстеразы. У мух действие этого фермента имело меньшее значение. [c.315]

Обширные исследования, касающиеся состава мочи собак, крыс [16] и коров [33] после обработки их малатионом, показали, что при этом наблюдается такое же соотношение метаболитов, какое было найдено в целостном организме мыши (табл. 52). Так, в моче собак через разное время после введения яда содержалось 53—67% продуктов действия карбоксиэстеразы, в моче крыс —59%, в моче коров —69—80%. [c.374]

Различия между процентным содержанием продуктов действия фосфатазы и карбоксиэстеразы сами по себе недостаточны для того, чтобы объяснить различную токсичность малатиона, например, для американских тараканов и для мышей. [c.374]

Из этих исследований можно сделать вывод, что различная токсичность малатиона связана с неодинаковым балансом активирующих и разрушающих ферментов у чувствительных и нечувствительных видов, в результате чего у чувствительных животных создается значительно более высокое содержание малаоксона. Вероятно, наиболее важным фактором является более высокая активность карбоксиэстеразы у млекопитающих (нечувствительные животные). [c.374]

Непрямым подтверждением этих представлений может служить правильность сделанных из них выводов. Было высказано предположение, что карбоксиэстераза (или эстеразы), обусловливающая разрушение малатиона в организме млекопитающих, не может быть высоко специфичной, так как малатион является для организма чужеродным веществом. Многие ФОС, содержащие сложноэфирные группы, также должны разрушаться в организме млекопитающих быстрее, чем у насекомых. Это расщепление, если оно совершается таким образом, что карбоксилатный ион остается вблизи атома фосфора, должно привести к детоксикации вследствие выраженного нуклеофильного воздействия, которое анион оказывает на фосфор (стр. 116). Следует иметь в виду и другой фактор если ФОС действует быстро, то детоксицирующие системы не могут играть важной роли. Так, ДФФ очень токсичен для млекопитающих, несмотря на высокую активность ДФФ-азы в различных тканях (стр. 141). При отравлении тионфосфатами (в отличие от фосфатов) существует скрытый период, в течение которого накапливается ядовитое начало— [c.374]

Эстеразы. В эту группу включается несколько ферментов карбоксиэстеразы, фосфоэстеразы, сульфоэстеразы, которые, катализируя разрыв эфирных связей, гидролизуют большое число различных эфиров. Схема реакций [c.147]

Карбоксиэстеразы гидролизуют сложные эфиры органических кислот. К ним относятся липазы, простые эстеразы, ле-цитиназы А и В и др. Липаза катализирует расщепление л<иров триглицеридов жирных кислот [c.148]

Для локализации карбоксиэстераз применяют, как правило, метод одновременного сочетания с использованием эфиров (ацетатов, пропионатов или бутиратов) а- или р-нафтолов [823]. Субстрат растворяют в ацетоне и затем добавляют к буферному раствору, сбдержащему соль диазония. В качестве буфера часто используют трис-НС1 (pH 7,4) в конечной концентрации 0,05— ,2 М. Концентрации субстрата и соли диазония в реакционной смеси составляют около 1 мг/мл и 0,5—0,7 мг/мл соответственно. Этот метод пригоден также для обнаружения липазы, если в качестве субстрата используют нафтилнонаноат, а в качестве сопрягающего агента — соль прочного синего ВВ [2]. [c.296]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.138 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.128 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.136 ]

Инсектициды в сельском хозяйстве (1974) -- [ c.186 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.296 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология