Круговой дихроизм белков II рис

Различия в конформации разных белков и конформационные изменения, сопровождающие связывание лигандов или изменение окислительного состояния железа обнаруживаются методом рентгеноструктурного анализа. Некоторые примеры уже были приведены в разд. 7.4. Ниже мы опишем еще несколько примеров (см. также работу [94]). Различия структуры вокруг дистального координационного центра включают наличие или отсутствие групп, способных образовать водородную связь (разд. 7.4), т. е. они отражают явные различия сольватации лиганда. О конформационных переходах и различиях в конформации разных белков можно судить также по данным ЯМР, спектрам кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения (см., например, работу [204] и ссылки в работе [8]). Особенно интересен тот факт, что связывание СО или кислорода вызывает существенные изменения спектров кругового дихроизма гемоглобина, небольшие изменения спектра кругового дихроизма изолированных химически модифицированных р-це-пей и совсем не влияет на спектры миоглобина или изолированных и химически модифицированных а-цепей [41]. Этот результат представляет собой веский аргумент в пользу предположения о том, что белок имеет более гибкую структуру в гемоглобине, чем в миоглобине. Такой вывод подтверждается и при исследовании моделей этих двух белков [169]. Различная гибкость, вероятно, связана с тем, что в гемоглобине атом железа может далеко выходить за пределы плоскости порфиринового кольца, тогда как в миоглобине такое искажение структуры гема не наблюдается (табл. 14). [c.174]

Оптические методы позволяют получить информацию о механизме фотосинтеза, электронном транспорте, транспорте кислорода в тканях, транспорте ионов, взаимодействии веществ различной природы с мембранами, белок-липидных взаимодействиях и других процессах. Они основаны на присутствии в изучаемой системе эндогенных или экзогенных (вносимых в систему экспериментатором) хромофорных групп. К эндогенным хромофорам относятся порфирины, флавины каротиноиды, пиридиннуклеотиды, цитохромы, гемоглобин, миоглобин, которые поглощают свет в видимой области спектра. Акридины, нафталин-сульфонаты, цианины являются экзогенными хромофорами. К оптическим методам относят абсорбционную спектрофотомет-рию, люминесценцию, метод флуоресцентных зондов, а также круговой дихроизм, дисперсию оптического вращения. Последние наряду с ИК-спектроскопией и спектроскопией комбинационного рассеяния используются для определения содержания различных элементов вторичной структуры молекулы белка, позволяют изучать ее конформационные переходы. [c.208]

Влияние остатков за пределами т 8 на вторичную структуру белка ттринято несущественным, хотя эти границы в известной степени условны. Значение т = 0 отвечает вкладу остатка, занимающего центральное положение в сегменте. Аналогичное предсказание выполняют для каждого остатка в последовательности от /=1 до =п, после чего при необходимости расчеты повторяют для любого конформациоиного состояния 5. В результате каждому из остатков приписывают то из конформационных состояний 5, для которого уровень информации имеет наивысшее значение. На практике из результатов, полученных для каждого из состояний, вычитают некоторую условную константу, зависящую от типа конформации 5. Эту константу можно рассматривать как дополнительную информацию, полученную из данных по круговому дихроизму. Необязательно знать точное содержание вторичной структуры, а достаточно отнести белок к одному из типов, например спиральному, -складчатому и т. д. Физический смысл такого приема очевиден, поскольку белок, содержащий много р-участков, будет иметь тенденцию к дальнейшей стабилизации путем кооперативного образования водородных связей в складчатой структуре. Не менее важно также, что длинные а-спирали более стабильны, чем короткие. [c.588]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология