Белки структура молекулы

Таким образом, структура нуклеиновой кислоты определяет структуру молекулы белка. Структура молекулы белка определяет вид и способ его влияния на процессы жизнедеятельности. Иными словами, все более вскрывается та определяющая роль, которую играет в биологии форма и размер молекул. [c.1065]

Белки, вторичная структура — см. Белки, структура молекулы. [c.13]

И нынешняя его слава тут ни при чем. Это теперь о нем говорят много, чаще всего почтительно и, может быть, в один прекрасный день он встанет в один ряд с Резерфордом и Бором. Но ничего подобного еще не было в те дни, когда осенью 1951 года я пришел в Кавендишскую лабораторию Кембриджского университета и присоединился к маленькой группе физиков и химиков, изучавших пространственную структуру молекул белков. Крику тогда уже было тридцать пять лет, и тем не менее он был почти никому неизвестен. Хотя товарищи по работе признавали за ним цепкий и проницательный ум и часто обращались к нему за советами, его нередко недооценивали, а многие считали, что он чересчур говорлив. [c.13]

Меня же все больше увлекала пространственная структура молекул. Я думал может, наподобие того, как Полинг сконструировал свою а-спираль для белка, и мне удастся соорудить нечто похожее для гена, то есть для ДНК. [c.137]

На основании известных фактов о том, что ири любых pH (скажем, ири физиологическом значении 7,35), ионной силе и даже диэлектрической проницаемости аминокислоты и белки могут существовать в различных ионизационных состояниях, можно ожидать, что молекулы эти будут взаимодействовать с водной средой благодаря образованию ионных (электростатических) п водородных связей. Вот почему каждый белок обладает присущей ему специфической степенью гидратации, или, другими словами, он должен связаться с определенным количеством воды для того, чтобы сохранить свою целостную структуру. Молекулы [c.43]

Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе. Итак, для эффективности катализа важно, чтобы замораживание реагирующих центров X и Y, которое происходит в комплексе XE-RY (и сопровождает образование связи E-R), как можно больше приблизило реакцию к переходному состоянию X...Y. Для этого необходимо, чтобы строение активного центра в высшей мере было комплементарным по отношению к той структуре молекулы субстрата, которую она должна принять в переходном состоянии реакции. Именно поэтому активный центр ферментов расположен обычно в складках полипептидных цепей, образующих как бы щель . Где-то в глубинных участках этой щели расположены аминокислотные остатки, взаимодействующие с субстратом. Благодаря такой структуре активного центра при переходе молекулы субстрата из свободнодвижущегося состояния (из раствора) в сорбированное состояние (когда она, образно говоря, втискивается в активный центр) происходит необходимое для реакции замораживание вращательных степеней свободы и сближение ее с каталитически активными группами белка. [c.56]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Гибкость макроцепи, допускающей не только образование вторичной спирали, но и возникновение третичных и четвертичных структур. Молекулы белка способны создавать необычайно разно- [c.347]

ЗИ невозможно, и атомы, расположенные непосредственно у пептидной связи, лежат в одной плоскости. Это обстоятельство имеет огромное значение, поскольку принципиально определяет пространственную структуру молекул пептидов и белков. [c.191]

Рис. 49. Изображение вторичной (а) и третичной (6) структур молекулы белка (на схеме третичной структуры наглядно видно скручивание вторичной структуры в пространстве в а-спираль).

Успехи в изучении и синтезе белков. Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. На современном этапе развития химической науки еще очень трудно выявить структуры молекул белков. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (регулирует содержание сахара в крови). Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из них содержит 21, а другая—30 аминокислотных остатков, В настоящее время осуществлен синтез инсулина. Для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой —138. В живых организмах синтез белков происходит очень быстро (иногда почти мгновенно), поэтому ученые настойчиво изучают его механизм. [c.21]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (рис. 18.1, б). Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков, весьма различны действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание, сильное встряхивание и др. [c.353]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуру белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации [c.421]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

К характерным особенностям структуры молекулы лизоцима (рис. 2-9) относится также присутствие четырех поперечных дисульфидных связей (дисульфидных мостиков) между различными участками цепи. Эти мостики возникают самопроизвольно в тех случаях, когда —SH-группы двух боковых цепей цистеина подходят близко друг к другу и окисляются в присутствии Оа или некоторых других реагентов [уравнение (2-8)]. Дисульфидные связи довольно часто встречаются в белках, секретируемых клетками, и значительно реже образуются во внутриклеточных ферментах. Вероятно, внутри клеток ферменты защищены от многих внешних воздействий и не нуждаются в дополнительной стабилизации. [c.101]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Ферментативную активность проявляет четвертичная структура -галактозидазы в виде гомотетрамерного невалентного комплекса молекулярной массы 465,412 к Да. Кристаллографический анализ показал, что он принадлежит к точечной группе симметрии 222. Четыре тетрамера составляют асимметричную элементарную ячейку пространственной группы P2i с параметрами a =107,9A, Ь = 207,5 А, с = 509,9 A и = 94,7°. На сегодняшний день из всех идентифицированных на атомном уровне трехмерных структур белков структура молекулы -галактозидазы обладает самой длинной полипептидной цепью. Работа Джекобсона и соавт. [435] впервые продемонстрировала возможность исследования невирусных кристаллов белка с размерами элементарной ячейки, превышающими 500 A, и относительной молекулярной массой 2000 кДа на асимметрическую единицу. [c.119]

Неполярные взаимодействия (рис. VII.9,в) - относительно слабые взаимодействия между неполярными группами R. Они часто имеют место внутри шарообразных глобулярных белков. Но несмотря на их слабость, они помогают сохранять структуру молекулы, предотврашая попадание внутрь молекул воды. [c.455]

Первая решается современной физикой представлением о большом взрыве, в котором появились элементарные частицы слагающие материю. При этом забывается, что должен быть первичный толчок Творца к созиданию мира. Более того, теория большого взрыва считает, что первоначальное все возникло из квантов света. А это подтверждает библию И сказал Бог Да будет свет . И стал свет . С точки зренпя современной науки жизни, как явления природы, быть не должно. Создать структуры молекул белка или ДНК - основной носительницы информации из набора простых молекул все равно, что изрезать текст этого номера газеты на отдельные буквы и ждать, когда с помощью температуры, давления или катализаторов они соберутся в статьи, а статьи преобразуются в номер. Подобные аргументы высказывают многие ученые на Западе, и, к сожалению, немногие у нас. [c.31]

Первьш белком, структуру которого задалось расшифровать, был гормон инсулин, регулирующий сахарный обмен в организме. Десять лет затратил на эту работу английский биохимик Фредерик Сэнгер, за что был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Он, в частности, установил, что формула инсулина а молекула его состоит из двух цепей (одна содержит 21, а другая - 30 аминокислотных остатков), в определенной последовательности соединенных между собой -S-S- связями. [c.269]

Константы равновесия в том и другом случае отличаются незначительно (в 2—4 раза). В то же время при переходе от профлавина к родамину 6Q процесс комплексообразования красителя с активным центром замедляется почти в 10 paat Структуры молекул этих лигандов различаются в основном лишь тем, что молекула родамина 6Q содержит дополнительное бензольное кольцо. Как показало изучение температурной зависимости кинетики комплексообразования, энергия активации этого процесса порядка 17 ккал/моль (71,4 кДж/моль). С другой, стороны, известна, что энергия активации процессов, контролируемых диффузией, не превышает, как правило, 5 ккал/моль (21 кДж/моль) [62, 63]. Поэтому следует заключить, что образование комплекса химотрипсина с более объемной молекулой родамина 6G возможно лишь в результате конформационных изменений в молекуле фермента. Такой механизм (1.8) комплексообразования органических молекул с белками, по-видимому, весьма распространен. [c.31]

Водородная связь играет большую роль в процессах, происходящих при обычных температурах. Она обусловливает спира 1ьные конфигурации вторичной структуры молекул белков, нуклеиновых кислот и важна в биологических процессах, например, в механизме памяти. Водородная связь ответственна за сильную ассоциацию молекул и высокую диэлектрическую постоянную не только воды, ио и спиртов, и других жидкостей. Благодаря водородным связям лед легче жидкой воды, так что лед образуется на поверхности воды и предохраняет оставшуюся жидкую воду от потери тепла. [c.157]

Упорядоченная структура белка обеспечивается системой взаимо действий, составляющих третичную структуру молекулы. К этой системе относятся взаимодействия между фрагментами молекулы за счет сил Ван дер Ваальса, агломерация лиофобных боковых цепей при отталкивании молекул растворителя, нехарактерные водородные связи, межконные взаимодействия (рис. 21). Энергия каждой из этих сил невелика, однако их суммарное действие значительно. Так, энергия вандерваальсовского взаимодействия, приводящего к глобулярному свертыванию белковой молекулы, достигает 2100 — 2500 кДж/моль. [c.172]

Физико-химические исследования показали, что одних водородных связей недостаточнр для существования упорядоченной структуры белка. Стабилизация структуры молекулы зависит от наличия третичной структуры молекулы, которая образуется за счет действия сил Ван-дер-Ваальса, аггломерации лиофобных боковых цепей при совместном отталкивании растворителя, специальных водородных связей (например, между карбоксилом и гидроксильной группой тирозина или (о-аминогруппой лизина), [c.100]

Именно этим обстоятельством определяется возможность применения дифракции рентгеновского излучения для определения структуры молекул в кристаллах. Кристаллы, построенные из сложных молекул, дают очень сложную картину распределения интенсивностей отдельных рефлексов. Однако по ней можно полностью восстановить расположение отдельных атомов в элементарной ячейке и тем самым установить полную пространственную структуру молекул, из которых построен кристалл. Используя некоторые дополнительные приемы и применяя для расчетов быстродействующие электронно-вы-числительные машины, удается получить пространственную структуру даже таких сложных молекул, как белки и яуклеиновые кислоты. [c.163]

Ионы хлора образуют решетку, идентичную решетке, образуемой ионами цезия. Поэтому отражения от плоскостей, содержащих ионы хлора, возможны точно под теми же углами, что и от плоскостей, содержащих ионы цезия. В рассматриваемом случае плоскости ионов хлора располагаются точно посередине между плоскостями ионов цезия, и расстояние между этими плоскостями составляет //2. Поэтому волны, отраженные от плоскости ионов хлора, будут смещены по сравнению с волнами, отраженными от соседней плоскости ионов цезия, на величину 51п0. При нечетных п эти волны смещены на половину волны и гасят друг друга. Однако в силу различий в амплитуде колебаний рассеяния (она существенно меньше для менее интенсивно рассеивающих ионов хлора) гашение будет неполное, т. е. рефлексы наблюдаются. При четных п волны, рассеянные от обеих плоскостей, совпадают по фазе, и рассеяние от ионов хлора будет несколько усиливать рассеяние от ионов цезия. Следовательно, рассеяние от системы плоскостей, содержащих грани элементарной ячейки, более интенсивно под углами 22 и 48,52°, чем под тремя остальными углами. Рассеивание от системы плоскостей, содержащих диагонали граней элементарной ячейки, под углом 31,95° существенно сильнее, чем под углами 15,34 и 52,54°. Следовательно, распределение интенсивности между рефлексами содержит информацию о распределении атомов в пределах элементарной ячейки, т. е. о структуре частиц, составляющих ячейку. Именно этим обстоятельством определяется возможность применения дифракции рентгеновского излучения для определения структуры молекул в кристаллах. Кристаллы, построенные из сложных молекул, дают очень сложную картину распределения интенсивностей отдельных рефлексов. Однако по ней можно полностью восстановить расположение отдельных атомов в элементарной ячейке и тем самым установить полную пространственную структуру молекул, из которых построен кристалл. Используя некоторые дополнительные приемы и применяя для расчетов быстродействующие электронно-вычислительные машины, удается получить пространственную структуру даже таких сложных молекул, как белки и нуклеиновые кислоты. [c.185]

Крахмал представляет собой полимер, состоящий из молекул а-глюкоз—пираноз, образующих разветвленную структуру. Существуют предположения, что в крахмале полисахаридные цепочки свернуты в спирали аналогично а-спиралям белков. В молекулу крахмала входит до 2000 глюкозных остатков и молекулярный вес ее превышает 1 млн. Форма этой молекулы-полимера приближается к ромбовидной с размерами 10x7x8 А. [c.182]

Поверхностная активность белков, как и многие их функции, зависит от так называемой третичной структуры белковых молекул, которая обусловливается пространственной укладкой их полипептидных цепей. Эта третичная структура молекулы, в свою очередь, зависит от первичной структуры—последовательности аминокислот в молекуле, которая определяется генетическим аппаратом клетки. Поверхность белжовой глобулы имеет мозаичный характер—содержит полярные и неполярные участки при этом доля тех и других примерно одинакова, что характерно для всех белков, в том числе и мембранных. [c.97]

Несколько отличный путь используется для репарации повреждений ДНК, заметно нарушающих структуру молекулы, например пиримидиновых димеров, образующихся под действием ультрафиолета. Такие повреждения удаляет специальный фермент — эндонуклеаза иугАВС (в темноте, когда не работает фотолиаза или когда повреждений в ДНК очень много), а нуклеаза разрывает фосфо-днэфирные связи с 5 - и с З -конца от поврежденного участка, а затем с помощью белка иугО, хеликазы И, поврежденный участок удаляется сопряженно с гидролизом АТР. Образующуюся брешь застраивает ДНК-полимераза I (рис. 46). [c.78]

В 1902 г. английский врач А. Е. Гаррод (1857—1936) исследовал вольных, у которых моча темнела при стоянии на воздухе, и обнаружил, что изменение цвета вызвано присутствием в моче гомогентизино-вой кислоты, или 2,5-диоксифенилуксусной кислоты. Он описал это явление как врожденную ошибку обмена веществ . Позднее было установлено, что это результат генетической мутации фермент, который превращает гомогентизиновую кислоту в теле здорового человека в другие вещества, у больных или не синтезируется совсем или, возможно, синтезируется в измененной форме, не обладающей каталитической активностью. В 1949 г. была открыта причина другой генетической болезни— серповидноклеточной анемии, которая обусловлена присутствием в организме мутантного гена, детерминирующего синтез аномальной полипептидной цепи гемоглобина. В -цепи молекулы гемоглобина у больных серповидноклеточной анемией происходит замена одного аминокислотного остатка глутаминовой кислоты на валин, что уже было описано в разд. 15.6. Поскольку появление аномальных молекул гемоглобина влечет за собой болезнь, серповидноклеточная анемия была названа молекулярной болезнью. С 1949 г. обнаружены сотни молекулярных болезней. Для многих из них установлена природа генной мутации и соответствующее изменение в структуре молекулы белка, зависимого от мутировавшего гена. Для ряда таких болезней обнаружение нарушения на молекулярном уровне позволило практически полностью объяснить симптомы заболевания. [c.467]

Огромные успехи исследований механизмов кодирования наследственной информации и биосинтеза белка, ферментативного катализа и регулирования активности ферментов, действия антибиотиков и гормонов, всей той области изучения живого, которую принято называть молекулярной биологией, приучили всех к мысли о том, что в структурах молекул жизни положение буквально каждого атома строго обусловлено и подчинено выполнению предназначенных для этих молекул биологических функций. Именно в атом смысле принято обычно говорить о специфичности биополимеров, прочно ассоциировавшейся в сознании исследователей с однозначным соответствием между структурой и выполняемой функцией. При таком комплексе стр>т<турного детерминизма трудно было освоиться с представлением о специфичности полисахаридов, для многих из которых характерна статистичность структур, микрогетерогенность и, нередко, хаотичность распределения различных моносахаридных остатков по цепи. И, тем не менее, накапливающийся материал по сложному и высоко специализированному функционированию углевод ных полимеров в живых системах убеждает в том, что и в этой области возможен и необходим перевод функций- нальных свойств биополимеров на язык молекулярных структур, т. е. применим основной принцип молекулярной) [c.162]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

Г.-белки с мол. м. от 10-15 тыс. до 200-300 тыс. Они проявляют свою каталитич. активность, как правило, в отсутствие к.-л. кофакторов лишь в нек-рых случаях необходимы ионы металлов-гл. обр. Zn " , Со " , Са , Mg " . Для небольшого числа Г. известна первичная, а для нек-рых и пространств, структура молекулы (напр., для лизоци-ма, пепсина, трипсина, химотрипсина). Отмечено значит, сходство структуры ферментов одного подкласса, особенно в области активного центра. Так, мн. протеиназы имеют в активном центре одинаковую последовательность аминокислот Gly Asp Ser Gly Gly Pro (обозначения см. в ст. Аминокислоты]. Близкое строение имеет и активный центр ряда эстераз. [c.561]

М. кашалота был первым белком, для к-рого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств, структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа. [c.92]

Денатурация белков (от лат. de— приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа) — потеря белковыми веществами их естественных свойств (растворимости, гидрофильиости и др.) вследствие нарушения структуры молекул. Д. вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочен, солей тяжелых металлов и др. [c.45]

Как и подобает матрице, с которой снимаются копии, двойная спираль ДНК исключительно стабильна. Несмотря на большую длину, в природных условиях она расщепляется крайне редко. Такая стабильность структуры обусловлена несколькими факторами 1) наличием водородных связей между основаниями 2) вандерваальсовым притяжением плоских оснований, уложенных параллельно одно над другим 3) присутствием на поверхности молекулы многих атомов кислорода, отрицательно заряженных и нейтральных, способных к образованию водородных связей с водой или со специфическими белками, окружающими молекулу 4) способностью к образованию различного рода суперспиралей (см. ниже). [c.134]

Как и у белков, структуру ДНК можно значительно исказить путем внесения дополнительных супервитков (суперспиралей). Чтобы получить такой эффект, к одному нз концов цепи необходимо приложить крутящий момент. Так, если взять слегка скрученное свободно провисающее резиновое кольцо и закрутить его сильнее (как это делают при подготовке к полету аэромоделей), произойдет положительная суперспирализация. Аналогичная ситуация — образование положительных (или отрицательных) суперспиралей (третичная спирализация) — может иметь место и в ДНК. Суперспирали часто встречаются в кольцевых молекулах ДНК. При закручивании нормального двуспирального комплекса (дуплекса) общее число оборотов а (the winding number) одной нити относительно другой равно числу витков во вторичной структуре р, которое соответствует ненапряженному спиральному дуплексу (т. е. структуре Уотсона — Крика), плюс число супервитков t [c.139]

Подобно белкам, нуклеиновые кислоты могут денатурировать. Этот процесс состоит в расхождении цепей двойной спирали ДНК и двухспиральных участков молекулы РНК (в частности, тРНК рис. 2-24). Денатурацию можно вызвать добавлением кислоты, щелочи, спиртов или удалением стабилизирующих структуру молекулы противоионов, например Mg +. В результате денатурации каждая из цепей молекулы приобретает форму беспорядочно свернутого клубка, поэтому данный процесс называют переходом спираль—клубок. Тепловая денатурация нуклеиновых кислот, как и белков, носит кооперативный характер (гл. 4, разд. В.7) и происходит в довольно узком интервале температур характерным параметром процесса является температура плавления. [c.142]

В последние годы рентгеноструктурный анализ широко применяется Для определения структуры молекул белков и нуклеиновых кислот. Длины и углы связей, точно установленные для малых молекул, ис-, лользуются как стандартные значения в предположении, что они сохраняются такими же и в более сложных полимерных структурах. Одним 3 этапов определения структуры белков и нуклеиновых кислот является построение молекулярных моделей полимеров, согласующихся с рентгеновскими данными и сохраняющих стандартные значения длин связей и валентных углов (рис. 4-19, ) [71]. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология