Селеноцистеин

Рис. 10-28. Селеноцистеин-аналог цистеина, у которого сера заменена на селен. Остаток селеноцистеина присутствует в активном центре глутатионпероксидазы и других селен-зависимых ферментов.

Селеносодержащие аминокислоты, например --селеноцистеин, получают по схеме (6). Этим же методом готовят селеновые аналоги -цистина и -лантионина [14]. [c.14]

Семейство глутатионпероксидаз является примером наиболее филогенетически старых белков. Они выявлены у бактерий и простейших [325]. У позвоночных известны четыре гена, контролирующих синтез различных селен-содержащих ферментов [325, 326]. Кроме рассмотренных выше классической , плазматической и мономерной глутатионпероксидаз, особый изофермент найден в желудочно-кишечном тракте [326]. Аминокислотная последовательность у всех ферментов, за исключением мономерной глутатионпероксидазы, совпадает приблизительно на 90 %, тогда как гомология между классической и мономерной глутатионпероксидазой — менее 30 % [326]. Такое значительное различие в аминокислотной последовательности этих белков указывает, что расхождение между соответствующими генами началось около миллиарда лет назад. Наиболее консервативным фрагментом у глутатионпероксидаз является каталитический центр, состоящий из селеноцистеина, триптофана и глутамина [325]. Его высокая филогенетическая устойчивость обусловлена, по-видимому, идеальным выполнением своих функций, исключающим одноэлектронный перенос и образование радикальных и других высокоактивных интермедиатов, как это характерно для гем-содержгццих и селен-независимой пероксидаз [326]. Дивергенция селен-содержащих ферментов проходила в направлении изменения субстратной специфичности связывающего участка. Более высокая его липофильность у глутатионпероксидазы фосфолипидов обусловлена отсутствием остатков аргинина в этом локусе [326]. [c.44]

Очевидно, что легкость восстановления селенитов до элементного состояния обусловливает образование в организме биологически активных селенсодержащих соединений, например селеноцистеина. [c.364]

Проведенные в последние годы исследования показали, что селен в комплексе с какой-либо кислотой входит в состав активных центров нескольких ферментов формиатдегидрогеназы, глутатионредуктазы и глутатионпероксидазы. В частности, в активном центре глутатионпероксидазы содержится остаток необычной аминокислоты — селеноцистеина [c.367]

Редкие протеиногенные аминокислоты. Существуют аминокислоты, которые редко встречаются в белках. К ним относятся содержащиеся в коллагене 4-гидроксипролин (Нур), 5-гидроксилизин (Ну1), селеноцистеин и а-аминолимонная кислота, молекулы которых имеют следующее строение [c.38]

Установлено, что недостаток селена ведет к уменьшению концентрации фермента глутатионпероксидазы, в результате чего усиливаются процессы окисления липидов и серосодержащих аминокислот. Селен входит в состав активных центров нескольких ферментов. Например, в активном центре глутатионпероксидазы содержится остаток необычной аминокислоты — селеноцистеина (см. главу 1). Глутатионпероксидаза защищает клетки от разрушающего действия органических пероксидов КООН и пероксида водорода Н2О2. Вероятно, в механизме действия этих ферментов селенгидрильная группа обладает определенными преимуществами перед сульфгидрильной. [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология