Гидроксипролин

Рис. 5.13. Хроматограмма рацематов а-аминокислот, полученная при 293 К на колонне, заполненной силикагелем с привитыми октадецильными группами, сорбировавшими Н-гептил- 1-гидроксипролин элюент —смесь метанола с водой (15 85 по объему) с добавлением 10 моль/л Си(СНзСОО)2 при pH 5.0. (В. А. Даванков и др., 1980)

Похожие бактерии агглютинируются пектином картофеля. Этот лектин с М 92 ООО состоит из двух субъединиц и проявляет специфичность к остаткам N-ацетилглюкозамина имеет необычно высокое содержание углеводов ( -50%) и содержит гидроксипролин [c.429]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

ОКСИПРОЛИН (гидроксипролин, 4-гидроксипирролщщн-2-карбоновая к-та, Нур), мол.м. 131,13 возможно существование 4 оптически активных стереойзомеров О. L-0. (ф-ла I), алло-L-O. (II), D-0. (III) и алло-Ъ-О. (TV). [c.360]

Наиб, изучены два типа К., к-рые различаются по специфичности К типа А (мол. м 34,4 тыс., состоит из 307 аминокислотных остатков) отщепляет от пептидов все С-аминокислотные остатки, за исключением аргинина, лизина, пролина и гидроксипролина К типа В (мол. м. 34 тыс., состоит из 300 аминокислотных остатков) отщепляет только С-концевые остатки аргинина и лизина Оба фермента про- [c.321]

Аминокислоты треонин, изолейцин и гидроксипролин имеют два центра хиральности. [c.26]

В случае лигандообменной хроматографии [170 —173] применяют хи-ральные полимерные носители, которые содержат ионы переходных металлов (Си " , и др.), координационно связанные оптически активными аминокислотами так, что остаются ненасыщенные координационные связи. В ходе разделения свободные координационные связи занимаются лигандами подвижной фазы. Таким образом был разделен ряд оь-аминокислот на полистирольных смолах с ь-пролином, сульфированным фенилаланином (174], ь-гидроксипролином [175] и другими энантиомерами аминокислот в качестве фиксированных лигандов. Некоординированные энантиомеры элюировались в виде комплекса с ионом Си " , координированные энантиомеры вымывались концентрированным аммиаком. [c.63]

Для получения хирального адсорбента можно воспользоваться не только описанной выше химической, но и сорбционной иммобилизацией соответствующего лиганда. Для усиления сорбции в этом случае надо, с одной стороны, ввести в лиганд достаточно длинную н-алкильную цепь (например, использовать М-алкилзамещенную -аминокислоту), а с другой стороны, использовать силикагель с химически привитыми к его поверхности также длинными н-ал-кильными цепями, например по рассмотренной схеме (5.10) реакции силанольных -групп поверхности кремнезема с монохлордиме-тил-н-октадецилсиланом. В результате конформационной подвижности н-алкильные цепи лиганда проникают в слой н-алкильных же подвижных цепей, привитых к поверхности кремнезема, и достаточно прочно удерживают лиганд. Комплексообразующие ионы меди в этом случае должны находиться в элюенте и образовывать комплексы с одной стороны с иммобилизованными лигандами и, с другой стороны, с лигандами, содержащимися во вводимой смеси. Так, например, силикагель с химически привитыми н-алкильными цепями сорбирует У-гептил-1-гидроксипролин (С7-1.-Нур). На рис. 5.12 приведена схема полученного так хирального лигандообмен- [c.107]

В таблице представлены не все аминокислоты, встречающиеся в белках. В ией нет гидроксипролина и гидроксилизи-на, содержащихся в коллагене фосфосерина-компонента всех фосфопротеидов иодпроизводных тирозина, содержащихся в тиреоглобулине цистина, к-рый часто встречается в белках, и нек-рых др. аминокислот. Все они-производные др. аминокислот, к-рые кодируются мРНК. Они образуются в результате модификации белков, происходящей после трансляции. [c.518]

Образующееся соед. П имеет фйолетово-синюю окраску (>. 570 нм). Пролин и гидроксипролин, у к-рых нет а-аминогруппы, в р-ции с нингидрином образуют производное желтого цвета 440 нм). И. р. неспецифична, т. к. окрашенный продукт с нингидршюм дают также NH3 и др. соед., содержащие аминогруппу (в т. ч. белки и пептиды). Однако р-ции с этими соед. осуществляются без выделения СО2 (Н.р. с выделением СО2 специфична только для а-аминокислот). [c.248]

П. а. с 13-членной кольцевой системой содержат кроме фрагмента 1/>лнс-3-гидроксипролина остаток в-(2-метокн- [c.466]

Дифосфонаты в минимальных дозах увеличивают включение кальция в костную ткань, предупреждают патологический выход его из костей. ОЭДФ и другие дифосфонаты предотвращают различные виды остеопороза, включая почечную остеодистрофию, периодонтальную деструкцию, а также деструкцию пересаженной кости у животных [968, 969]. Введение этих препаратов в течение 15 суток людям, страдающим болезнью Педжета или метастатическим остеолизом, в количестве 5— 10 мг/день ингибирует выделение с мочой гидроксипролина и не влияет на уровень содержания Са2+ и Р0< в крови [931]. [c.498]

Вообще говоря, спиртовой гидроксил можно не защищать, если серин (К = Н), треонин (К = СНз) ли гидроксипролин является составной частью аминокомпонента. Нужно только не применять избыток ацилирующе-го средства, так как иначе может пройти частичное О-ацилирование [c.131]

В процессе биосинтеза коллагена в фибробластах сначала образуется водорастворимый протоколлаген, не содержащий гидроксипролина и гидроксилизина. Обе гидроксиаминокислоты образуются позднее при действии на молекулу белка особой проколлагенгидроксилазы. После спонтанного образования трехспиральной структуры в молекулу через ОН-группы гидроксилизина встраивается углеводный компонент (галактоза, глюкоза). Окончательное формирование коллагеновой фибриллы происходит во внеклеточном пространстве после секреции предшественника. [c.424]

Лектины. От 5 до 10 % массы белков, выделенных из листьев термокоагуляцией, связаны с моносахаридами (6 % у люцерны). Значительную часть определенной фракции этой массы составляют арабиногалактаны [30]. Известно о существовании в листьях белков-арабиногалактанов, которые реагируют с антигеном Ярива (1аг1у [118]) и называются (3-лектинами [12, 13]. Эти белки содержат гидроксипролин, который не был обнаружен в препаратах белков листьев, также как не упоминалось возможное антипитательное действие, отмечавшееся у других лектинов. [c.258]

Н.Д. Зелинский и B. . Садиков и почти одновременно Э. Абдергальден предложили в 1923 г. так называемую дикетопиперазиновую теорию строения белков. Она просуществовала почти четверть века, была популярной, однако далеко не единственной. Н. Трензегор (1923 г.) разработал другую теорию, которая также исходила из предположения, что аминокислоты не преформированы в белке, а возникают вторично, но на сей раз при гидролизе не дикетопиперазиновых циклов, а пирролидоновых и пир-роловых колец. Существование пиррольных структур в белковой молекуле он допускал, основываясь на их обнаружении в продуктах сухой перегонки белков и на присутствии пиррольных производных (пролина и гидроксипролина) в гидролизатах. П. Каррер (1923 г.) предполагал участие в построении белковых молекул имидазола и оксазола, а также дике- [c.62]

В общем белки построены из 20 аминокислот — см. табл. 23.2.1. В этой таблице представлены только аминокислоты, которые могут кодироваться триплетами оснований матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК). Другие аминокислоты, присутствующие в белках (например, цистин, гидроксипролин), образуются с помощью пост-трансляционной модификации (например, окислением двух остатков цистеина, гидроксилированием пролина). [c.256]

Наиболее подробно изученные гликопротеины содержат углеводы, присоединенные к боковым радикалам аспарагина, серина, треонина и гидроксилизина известны также случаи присоединения к цистеину и гидроксипролину [8]. В случае аспарагина присоединенным углеводным звеном служит УУ-ацетилглюкозамин, а способом присоединения —УУ-р-гликозидная связь с амидной группой аспарагина (9). Аспарагин, по-видимому, всегда входит в по- [c.548]

Как отмечалось выше (см. разд. 24.2.1), в фибробластах проходит посттрансляционная модификация определенных пролино-вых II лизиновых остатков. Несколько менее половины остатков пролина превращается в гидроксипролин, около 20 % остатков лизина— в гидроксилизин, причем к одному или нескольким остаткам последнего присоединяются углеводы. За исключением телопептидных участков, al- и а2-цепи состоят из регулярной последовательности, содержащей глицин в качестве каждого третьего остатка. Глицин обычно следует за гидроксипролином и предшествует пролину. Глицин, пролин и гидроксипролин вместе образуют около половины молекулы коллагена. Следующей по распространенности аминокислотой является аланин гистидина и тирозина содержится очень мало. [c.573]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора - аскорбиновой кислоты. [c.663]

Смотреть страницы где упоминается термин Гидроксипролин: [c.77] [c.79] [c.138] [c.581] [c.432] [c.590] [c.104] [c.100] [c.668] [c.11] [c.19] [c.133] [c.310] [c.373] [c.289] [c.256] [c.228] [c.228] [c.262] [c.544] [c.662] [c.251]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.223 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.353 , c.389 , c.394 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.51 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.317 , c.323 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.34 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.540 , c.548 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.202 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.385 ]

Стереохимия Издание 2 (1988) -- [ c.372 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.126 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.25 , c.296 , c.299 , c.301 , c.303 , c.308 , c.327 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.25 , c.296 , c.299 , c.301 , c.302 , c.308 , c.327 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.278 , c.282 , c.283 , c.284 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.95 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.119 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.57 ]

Рост растений и дифференцировка (1984) -- [ c.18 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.97 , c.98 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.18 , c.47 , c.140 , c.437 , c.447 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.170 , c.173 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология