Глутатионредуктаза

Глутатионредуктаза расщепляет дисульфид надвое, а при восстановлении небольшого белка тиоредоксина (мол. вес. 12 000) происходит [c.258]

ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА [НАД(Ф)Н окисленный глутатион оксидоредуктаза], фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий восстановление окисленного глутатиона, напр. [c.589]

Дисульфидные мостики, приводящие к образованию петель в полипептидной цепи, обнаружены в нескольких белках (пепсине, тиоредоксине, А-цепи инсулина, фиброине шелка [145], липоамидной дегидрогеназе и других пиридиннуклеотиддисульфидных окси-редуктазах [ 111 ]). Между мостиковыми цистеиновыми остатками в полипептидной цепи находится 2—4 остатка. Рассмотрение моделей, а также рентгеноструктурный анализ показывают, что такие петли имеют уплощенную жесткую структуру. В глутатионредуктазе и родственных ферментах в петле участвует изоаллоксазиновое кольцо FAD [123, 124]. [c.69]

Последнее соединение распадается самопроизвольно на окисленный глутатион и элементарный селен или в присутствии глутатионредуктазы на глутатион и селен. Весьма вероятно, что селен может внедряться в органические группы из селено-персульфидных промежуточных соединений типа постулируемого в последней реакции. [c.332]

Другие дефекты эритроцитов, обусловливающие повышен- ную чувствительность к лекарственным препаратам, связаны с недостатком глутатиона (из-за снижения скорости его синтеза) или с недостатком глутатионредуктазы (реакция б). Как выяснилось, в этих случаях причиной нарушений, вызываемых введением лекарств, является образование Н2О2 (реакция г). Согласно существующим в настоящее время представлениям, функция глутатиона и ферментов, катализирующих реакции а, б я в, состоит в разрушении перекиси водорода, образующейся либо в результате обменных реакций, либо при автоокислении лекарственных препаратов. В эритроцитах человека главным ферментом, разрушающим Н2О2 (реакция в), является селенсодержащая пероксидаза (дополнение [c.371]

Схема димерного фермента глутатионредуктазы. [c.60]

Структурные домены — геометрически обособленные образования. Поскольку описанные выше субобласти идентифицируются по наблюдаемым свойствам цепи (например, лигандприсоединяющая или ферментативная активность), они представляют собой функциональные домены ) [76]. По мере развития структурного анализа белка было показано, что функциональные домены состоят из одного или более структурных доменов . Структурные домены были обнаружены при изучении многих трехмерных белковых структур, в частности глутатионредуктазы (рис. 4.1). Это геометрически обособленные образования с молекулярной массой около 20 ООО. Почти все глобулярные белки можно подразделить на такие субобласти. По-видимому, большинство функциональных доменов с молекулярной массой свыше 20 ООО состоят из более чем одного структур- [c.60]

Большинству р-складчатых листов свойственна левая закрутка цепей. При п = +2,0 (табл. 5.1) пептидные цепи, образующие параллельные и антипараллельные 5-структуры, постулированные Полингом и Кори [204 , имеют общую среднюю плоскость. Такая плоская (антипараллельная) р-структура была найдена, например, в глутатионредуктазе [1241. Однако большинство складчатых листов являются неплоскими [43, 205] они характеризуются левой закруткой, если смотреть вдоль плоскости листа перпендикулярно его вытянутым цепям, как показано на рис. 5.10, г (если смотреть по направлению цепей, то скручивание будет считаться правым). Отдельную цепь скрученного листа можно в хорошем приближении описать линейной группой с одним остатком в качестве элемента. Это очень растянутая левая спираль, углы (ф, V )) и спиральные параметры которой приведены соответственно на рис. 2.3 и в табл. 5,1. Как схематично показано на рис. 5.10, б, такая левая спираль отвечает правому повороту карбонильной и амидной групп примерно на 60° на два остатка. Поэтому водородные связи между соседними цепями могут образоваться только в том случае, если направления цепей образуют друг с другом угол около 25 (рис. 5.10, в). Это и приводит к скручиванию слоя. Длина скрученного листа неограниченна. 5-фиброин шелка содержит, по-видимому, очень длинные скрученные ленты р-складчатого листа. [c.95]

В пределах одной полипептидной цепи часто встречаются повторяющиеся структурные единицы. Повторяющиеся структурные единицы существуют во многих белках. Такой единицей может быть домен, сверхвторичная структура или какой-либо другой структурный элемент. Примеры таких структур приведены в табл. 5.3. В некоторых белках повторяющиеся единицы расположены друг относительно друга несимметрично, как, например, домены 5ег-протеазы (рис. 5.17, г) или кофактор, — связывающие домены глутатионредуктазы [124]. Обращает на себя внимание, однако, то обстоятельство, что часто повторяющиеся единицы имеют приблизительно симметричное расположение это дает основание полагать, что симметрия является характерным признаком образуемой ими структуры. [c.111]

Глутатионредуктаза Четырехцепочечная параллельная 3-структура и н-зигзаг 2 Отсутствует [c.112]

Фосфорильные группы фиксированы относительно остова петли водородными связями, вS-малатдегидрогеназе [6911, о-глицераль-дегид-З-фосфатдегидрогеназе [230] и лактатдегидрогеназе [230] пи-рофосфатный фрагмент NAD связан с основной цепью соответствующей петли водородными связя.ми. В случае алкогольдегидрогеназы [692] исследование связывания на примере аналога NAD показало, что пирофосфат находится в том же положении (в пределах 3 А) относительно этой петли. Во флаводоксине петля обернута вокруг фосфорильного фрагмента FMN [145, 237, 238]. Как следует из исследований связывания субстрата, в аденилаткиназе основная цепь петли обернута вокруг фосфата АМР, в кристаллической аденилаткиназе эта петля фиксирует сульфат из маточного раствора [665]. В аналогичном положении связывается АТР в фосфоглицераткиназе [310, 311]. В глутатионредуктазе [124] пирофосфорил NADP присоединяется к остову соответствующей петли шпильки Россмана. То же самое относится и к пирофосфату FAD. В триозофосфатизомеразе [305] фосфат также расположен у петель, связывающих -листы и последующие а-спирали, но в С-концевой части полипептидной цепи (рис. 5.17, д). Во всех этих случаях используется петля между карбонильным концом -листа и следующей а-спиралью. Это можно объяснить выгодным электростатическим взаимодействием между отрицательным зарядом фосфорильной группы и диполем а-спирали [792], который возникает при наложении диполей водородных связей. [c.264]

Активный центр глутатионредуктазы [124]. [c.280]

Дестабилизирующие эффекты в фермент-субстратном комплексе оказывают влияние на состояние преобразуемых групп субстратов. Однако в ферменте предусмотрены также функциональные группы, которые более тонко воздействуют на преобразуемые группы. Общий кислотно-основной катализ довольно обычен в ферментах, и с его помощью скорость реакции может увеличиваться в 1000 раз. В химотрипсине эту функцию выполняет зарядно-релейная система, которая посредством водородных связей обеспечивает протонный транспорт в нескольких стадиях реакции (рис. 11.1). В других ферментах, например в глутатионредуктазе, белок обладает активными группами (FAD и цистеиновая пара с окислительно-восстановительной активностью) для транспорта электронов через молекулу фермента (рис. 11.4). [c.281]

Известно, что многие ферменты содержат в активном центре 8Н-груп-пы, абсолютно необходимые для каталитической реакции. При их окислении ферменты теряют свою активность. Предполагают, что одной из главных функций глутатиона является сохранение этих ферментов в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН. Кроме того, глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки. В частности, известная реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой 8Н-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Установлена также коферментная функция глутатиона, в частности для глиоксилазы I. Ранее обсуждалось участие глутатиона в транспорте аминокислот через клеточную мембрану. [c.453]

Образец (100 мкл) сырого экстракта дрожжей наносился на колонку (50X5 мм), содержащую 0,5 г К -(6-аминогексил)-5 -АМР—сефарозу, предварительно уравновешенную 10 мМ (К.Н2Р044-К0Н) pH 7,5. После отмывки неадсорбированных белков ферменты элюировались в линейном градиенте концентрации (0—1 моль/л) КС1 (общий объем элюата 20 мл) скорость потока 8 мл/ч. В элюате обнаружены 1 — инертный белок 2 — глюкоза-6-фосфатде-гидрогеназа 3 — глутатионредуктаза 4 — малатдегидрогеназа и 5 — дрожжевая алкоголь- [c.59]

Глутатионредуктаза из хрусталика глаза человека, сетчатки овцы и эритроцитов человека [c.325]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.258 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.60 , c.119 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.544 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.453 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.60 , c.119 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.325 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.235 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.204 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.116 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.204 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.117 , c.118 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.123 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.103 , c.105 , c.268 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология