Гидроксилизин

Вторая часть названия — аминокислота — указывает на присутствие в молекуле карбоксильной группы. Однако водные растворы аминокислот могут иметь кислую или основную реакцию, в зависимости от относительной силы и числа кислотных карбоксильных групп и основных аминогрупп. Большинство аминокислот имеют одинаковое число амино- и карбоксильных групп их считают нейтральными аминокислотами. Некоторые аминокислоты имеют больше аминогрупп, чем карбоксильных групп, их называют основными аминокислотами. Примером может служить гидроксилизин [c.198]

Кроме 20 наиболее часто встречающихся, имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков. Каждая из этих минорных аминокислот представляет собой химическую модификацию основных протеиногенных аминокислот, например гидроксипролин или гидроксилизин. [c.17]

В разных тканях человека молекулы коллагена отличаются микрогетерогенностью, так как состоят из полипептидных цепей разного типа, отличающихся либо аминокислотным составом, либо разной последовательностью аминокислот, либо зарядом. Различают до 12 типов коллагена. Из них наиболее важными являются четыре I — из кожи, костей, связок — содержит менее 10 остатков гидроксилизина на цепь, мало углеводов II — из хряща — содержит более 10 остатков гидроксилизина и 10% углеводов III — из стенок сосудов — много гидроксипролина и гидроксилизина, мало углеводов IV — из базальной мембраны — много 3-гидроксипролина, более 20 остатков гидроксилизина и мало аланина в цепи. [c.464]

В процессе биосинтеза коллагена в фибробластах сначала образуется водорастворимый протоколлаген, не содержащий гидроксипролина и гидроксилизина. Обе гидроксиаминокислоты образуются позднее при действии на молекулу белка особой проколлагенгидроксилазы. После спонтанного образования трехспиральной структуры в молекулу через ОН-группы гидроксилизина встраивается углеводный компонент (галактоза, глюкоза). Окончательное формирование коллагеновой фибриллы происходит во внеклеточном пространстве после секреции предшественника. [c.424]

Наиболее подробно изученные гликопротеины содержат углеводы, присоединенные к боковым радикалам аспарагина, серина, треонина и гидроксилизина известны также случаи присоединения к цистеину и гидроксипролину [8]. В случае аспарагина присоединенным углеводным звеном служит УУ-ацетилглюкозамин, а способом присоединения —УУ-р-гликозидная связь с амидной группой аспарагина (9). Аспарагин, по-видимому, всегда входит в по- [c.548]

Как отмечалось выше (см. разд. 24.2.1), в фибробластах проходит посттрансляционная модификация определенных пролино-вых II лизиновых остатков. Несколько менее половины остатков пролина превращается в гидроксипролин, около 20 % остатков лизина— в гидроксилизин, причем к одному или нескольким остаткам последнего присоединяются углеводы. За исключением телопептидных участков, al- и а2-цепи состоят из регулярной последовательности, содержащей глицин в качестве каждого третьего остатка. Глицин обычно следует за гидроксипролином и предшествует пролину. Глицин, пролин и гидроксипролин вместе образуют около половины молекулы коллагена. Следующей по распространенности аминокислотой является аланин гистидина и тирозина содержится очень мало. [c.573]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора - аскорбиновой кислоты. [c.663]

Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40]

В настоящее время практически все белкн системы комплемента выделены в чистом виде и охарактеризованы, установлена полная первичная структурв многих из них. Впервые рвботы по изучению структуры компонентов комплемента были проаедены лабораториями Р. Портера (Великобритания) и Г.Фэя (США). В структурном отношении детально изучен фактор С1, функционирующая молекула которого содержит одну lq, две С1г и две ls субъединицы, связанные нековалентно. Белок lq во многих отношениях уникален. Его молекула состоит из трех типов близких по природе полипептидных цепей (А, В и С) с молекулярной массой 23 500 каждая. В структуре каждой цепи можно выделить короткий N-коице-вой фрагмент, С-концевой глобулярный участок и достаточно протяженный коллагеиоподобный район. Молекула lq содержит в своем составе большое число остатков гидроксилизина и гидрокси-пролина, а также углеводы (глюкозу и галактозу). [c.224]

Из аминокислот, входящих в белки, только серии, таломин, гидроксилизин и а-оксиглутаминовая кислота имеют смежные гидроксильные и аминогруппы. С перйодатом реагируют и другие аминокислоты, но аммиак образуют только аминокислоты, имеющие а-оксиаминовую структуру. Аммиак можно выделить аэрацией и определить ацидиметрически или манометрически. [c.480]

В отличие от а-спирали в коллагеновой цепи отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидиновых колец в радикалах пролина. В коллагене содержатся углеводные единицы, связанные с остатками гидроксилизина, чаще — это дисахарид из глюкозы и галактозы. Вторичная структура — понятие условное, это особый колла-геновый тип гибрид между а-спиралью и р-структурой, представляющий собой линейную правую суперспираль из трех полипептидных цепей. Такая молекула называется тропоколлагеном. Три цепи связаны между собой водородными связями между НН-группами глицина и СО-группами аминокислотных остатков других цепей. Кроме того, в образовании водородных связей участвуют гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагена.. [c.463]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.198 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.19 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.223 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.126 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.302 , c.303 , c.304 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.302 , c.303 , c.304 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.57 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.97 , c.98 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.180 , c.182 , c.192 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология