Аминокислоты необычные

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

Следующий пример нормальная щитовидная железа отвечает за синтез и выделение необычной аминокислоты — тироксина (1-28). Этот гормон регулирует скорость клеточных окислительных процессов [2]. [c.23]

При испарении производных на металлической поверхности может произойти их разложение рекомендуется использовать целиком стеклянные устройства для ввода проб. Наличие следовых примесей влаги в газе-носителе может привести к разложению производных необычную устойчивость к действию влаги проявляют производные сахаров, а производные аминокислот необычно неустойчивы к действию даже следовых количеств влаги. Некоторые исследователи рекомендуют устанавливать поглотители кислорода и влаги на линии газа-носителя. [c.215]

В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

Известно также, что микроорганизмы, как и растения и некоторые насекомые, сами синтезируют углеводороды, преимущественно нормальные алканы с различной длиной углеродной цепи. Обычно содержание таких синтезированных углеводородов в высушенных клетках составляет сотые доли процента, но в отдельных случаях их количество может достигать нескольких процентов. Токсикологическая оценка -алканов позволила сформулировать допустимые величины их содержания в кормовых дрожжах. В составе микробных стенок могут содержаться стереоизомеры аминокислот необычного строения, и это также должно учитываться при оценке безвредности микробной биомассы. [c.554]

По принятой для обозначения пространственного строения номенклатуре аминокислоты с такой конфигурацией относятся к Ь-ряду. Аминокислоты противоположной О-конфигурации в белках, как правило, не встречаются. Есть, однако, весьма примечательные исключения О-аминокислоты входят в состав некоторых микроорганизмов (бактерии сибирской язвы), антибиотиков, т. е. необычных, не имеющих широкого распространения форм жизни и их продуктов. [c.279]

Gly увеличивает подвижность основной цепи. Это уникальная аминокислота, которая лишена боковой цепи и поэтому не проявляет асимметрии при Сд-атоме. Отсутствие боковой цепи позволяет остаткам Gly принимать необычные двугранные углы (рис. 2.3, л), что приводит к изгибам основной цепи. Кроме того, остатки Gly могут способствовать образованию плотной упаковки цепи белковой молекулы. Вероятно, по этим причинам остаток Gly практически не замещался в процессе эволюции. [c.20]

Небелковые или необычные аминокислоты встречаются в микробных пептидах достаточно часто. В некоторых из них явно прослеживается связь с соответствующими первичными аминокислотами, тогда как в других случаях эта связь менее определенна и иногда для своего объяснения нуждается в привлечении независимого пути синтеза. Неясно, на какой стадии происходит такая модификация — или это происходит с аминокислотой до ее включения в пептид, что, по-видимому, характерно для большинства )-аминокислот, или это происходит в самом пептиде, однако возможно, Что реализуются и оба эти пути. [c.301]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

В состав грамицидина входит D-антицод фенилаланина, т.е. аминокислота необычной конфигурации. Это наблюдается и у других антибиотиков. Возможно, что именно это и придает антибиотикам своеобразные свойства антагонистов микроорганизмов. [c.402]

Пептиды с необычными аминокислотами. — Многие полипептиды выделенные из бактерий и низших растений, характеризуются наличием одной или нескольких необычных аминокислот (см. табл. 41, стр. 649), )-изомеро о бычных амииокислот или компонентов, не являющихся аминокислотами. [c.703]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Хотя большинство случаев поликондеисации амино-и карбоксильных групп относится к поликонденсацни ди-кярбоновых кислот с диаминами (реакции АА + ВВ) или поликондеисации аминокислот (реакции АВ), могут быть также случаи получения необычных полимеров, если в поликонденсацию вовлекаются мономеры, содержащие одновременно несколько реакционноспособных групп обоих типоп. Так, например, гексаметилен-бкс-иминоуксусная кислота при поликонденсации образует линейный полимер, цепь которого состоит из дикетопи-перазиновых колец, связанных углеводородными участками, содержащими 6 атомов углерода [8]. В этом случае мономер можно отнести к типу АВ - НА и реакцию можно изобразить следующим образом [c.90]

В 1999 г. был открыт необычный нейромедиатор - D-серин, HO H2 H(NH2) OOH. Оказалось, что эта правосторонняя а-аминокислота вырабатывается в организме человека из левосторонних а-аминокислот (из их L-форм). Еще одна неожиданность заключалась в том, что биосинтез D-серина осуществляется не в самих нейронах, а в астроцитах - клетках, покрывающих нейроны. Из астроцита этот нейромедиатор затем диффундирует в нервную клетку и взаимодействует со специальными рецепторами. Начинается разработка лекарственных веществ, регулирующих активность фермента, контролирующего синтез D-серина. Эти лекарства, как ожидается, могут оказаться полезными при инсультах, гипертонических кризах и помогут защищать нейроны от необратимых повреждений. [c.38]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Если тРНК этерифицируется какой-либо неправильной аминокислотой, тогда такая сложноэфирная связь снова расщепляется необычно быстро работающим корректирующим механизмом (186, 187]. Гидролиз сложноэфирной связи ( неправильных эфиров), катализируемый синтетазой, протекает еще до диссоциации комплекса фермент — тРНК. Об этапах активации аминокислот при биосинтезе белка сообщает Хаар (188). [c.391]

Основные химические изменения, которые происходят при этом, состоят в частичном разрушении нескольких аминокислот, таких, как цистеин, треонин, серии, изолейцин, лизин, с попутным снижением биологической ценности. Возможно появление необычных аминокислот в результате преобразования некоторых аминокислотных остатков (изолейцин и аргинин, дающие соответственно аллоизолейцин и орнитин), или как следствие конденсации между остатков одной и той же белковой цепи или двух цепей посредством межмолекулярных или внутримолекулярных ковалентных связей с образованием лантионина и особенно лизиналанина, возможная токсичность которого в настоящее время обсуждается [6]. В любом случае эти реакции образования сетчатой структуры еще больше снижают переваримость азотистой фракции. [c.589]

Гринстейн в качестве верхнего предела длин волн для исследования аминокислот группы Б предлагает 200 мкк-, однако только.для одной аминокислоты группы Б Я,о несколько выше 160 ммк (например 198 Л1Л1/с в случае -цистина в соляной кислоте). I-Цистин во мцогих отношени ях является необычной аминокислотой. [c.280]

Это довольно необычные аминокислоты, которые присутствуют и в других микробиологических продуктах. При введении в полипеп-тидную цепь они вызывают образование циклических структур, существенно более стабильных, чем образованные дисульфидными мостиками. Хиральная ГХ позволила также определить конфигурации аминокислот в низине [26], субтилине [27] и анковенине [28]. Исключительная полезность метода иллюстрируется рис. 8.7, на котором показано, что в области выхода пиков 3-метиллантонина при хроматографировании полного гидролизата низина присутствует только один (28, 38, 6К) из четырех возможных стереоизомеров, которые в этих условиях все прекрасно разделяются. [c.183]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Состав белковых гидролизатов не всегда ограничивается генетически кодированными аминокислотами теперь точно установлено, что тироксин н 3,3, 5-трннодтнронин являются двумя тнроид-ными гормонами, а химическая или тепловая обработка, предшествующая гидролизу, могут приводить к артефактам. Необычные аминокислоты, возникающие в физиологических условиях, могут быть разделены на две группы. Первая группа объединяет соединения, полученные путем замещения относительно небольших групп в нормальных белковых компонентах (табл. 23.2.2). Все изменения, по-видимому, являются следствием индуцируемых ферментами реакций, а введенными заместителями, в основном, оказываются С-гидроксил, jV-метил боковой цепи или галоген в ароматическом ядре тирозина. [c.227]

Выяснено также, что первичные или необычные структурные элементы часто имеют -конфигурацию. Для первичных аминокислот с двумя хиральными центрами обращение конфигурации обычно наблюдается только у а-центра [63, как показано на примере простого трипептида (27), имеющего в составе остаток ал-ло- )-треонина [64]. Стравидин (28) обладает двумя необычными особенностями, а именно, довольно часто содержит метилированные аминокислоты, хотя и редко )-конфигурации, и небелковые аминокислоты. [c.301]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты необычные: [c.659] [c.648] [c.648] [c.649] [c.669] [c.113] [c.468] [c.31] [c.343] [c.428] [c.149] [c.73] [c.90] [c.403] [c.467] [c.120] [c.254] [c.278] [c.1067] [c.249] [c.330] [c.300] [c.429] [c.429] [c.570] [c.624]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология