Альфа-амилаза

Рис. 4. Расщепление крахмала ферментами — альфа-амилазой и бета-амилазой. Стрелки в левой части рисунка указывают на места расщеплений, вызываемых альфа- и бета-амилазами.

Амилаза существует в двух видах альфа-амилаза и бета-амилаза. Альфя-амилязя способствует реакции расщепления крахмала по внутренним, более коротким це- [c.20]

Вы заметите, что в присутствии альфа-амилазы окраска быстро меняется синяя фиолетовая - розовая - желтая при этом образуются декстрины - осколки молекул крахмала. Бета-амилаза действует иначе она как бы "откусывает" кусочки от молекул крахмала, и поэтому окраска с иодом остается синей, но по мере распада крахмала ее яркость уменьшается. [c.153]

Теперь, чтобы получить раствор альфа-амилазы, нужно разрушить бета-амилазу кислотой. Около 5 мл экстракта охладите до [c.152]

В 10 пробирок налейте по 1 мл раствора крахмала и по 9 мл воды. В пробирки 1-5 добавьте пипеткой 10 капель раствора альфа-амилазы, в остальные пробирки - столько же раствора бета-амилазы. Содержимое всех пробирок перемешайте. Через [c.153]

Опустите зерна в воду на несколько часов и оставьте их прорастать на блюдце в течение 4-5 дней, каждый день подливая немного воды. Проростки отделите, промойте водой и тщательно разотрите деревянным пестиком или ложкой. Кашицу разбавьте двойным количеством дистииированной воды и отожмите через плотную ткань в стакан. Такой экстракт содержит два фермента альфа-амилазу и бета-амилазу. Дополнительной обработкой можно разрушить один из них, чтобы наблюдать действие другого. Альфа-амилазу разрушим нагреванием. К одной части экстракта из ячменя добавьте три части воды, размешайте смесь и нагревайте ее 20 мин на водяной бане при 70 °С, тщательно перемешивая. Охлажденный раствор содержит бета-амилазу. [c.152]

Активность альфа-амилазы значительно падает, если тесто подкислить. Поэтому, чтобы улучшить качество хлеба, употребляют закваски, содержащие особый род бактерий. перерабатывающих сахар в довольно сильную кислоту, называемую молочной. Такие бактерии встречаются в сыре, квашеной капусте и ряде других продуктов. [c.22]

Так же как и ЩФ, увеличивалась активность альфа-амилазы на 7—10-е сутки после облучения. Ее рост продолжался до 17—21-х суток, он был существенно меньше у собак, защищенных протекторами. Общее количество липидов в сыворотке крови облученных собак постепенно возрастало. Значительное повышение отмечалось уже в первые сутки после облучения, очевидно, вследствие нарастания концентрации холестерина в этом интервале. [c.148]

На долю крахмала приходится больше половины потребляемых человеком углеводов. И амилопектин и амилоза быстро гидролизуются а-амилазой, которая секре-тируется слюнными железами и поджелудочной железой. Альфа-амилаза гидролизует внутренние а-1,4-связи, приводя к образованию мальтозы, мальтотриозы и а-декстрина. Мальтоза состоит из двух остатков глюкозы, соединенных между собой а-1,4-связью (рис, 16.12) мальтотриоза состоит из трех таких остатков. Альфа-декстрин образован несколькими остатками глюкозы, соединенными между собой а-1,6-связью в дополнение к а-1,4-связям. Мальтоза и малтотриоза гидролизуются до глюкозы под действием мальтазы, тогда как а-декстрин гидролизуется до глюкозы а-декстриназой. В солоде присутствует другой вид амилазы, называемый -амилазой она гидролизует крахмал до мальтозы. Бета-амилаза действует только на остатки невосстанавливающего конца. [c.131]

Среди вырабатываемых поджелудочной железой энзимов наиболее важными являются трипсин и химотрипсин (которые расщепляют белки), альфа-амилаза (которая расщепляет крахмал) и липаза (которая расщепляет жиры). Используются эти энзимы главным образом в медицине и фармакологии для лечения нарушений пищеварения. [c.339]

Отдельные биохимические исследования не дают возможности однозначно использовать их с диагностическими целями в 1-ю неделю после облучения. В этот период прогностически неблагоприятными являются увеличение общего содержания липидов и уменьшение количества лактатдегидрогеназы. Во 2-ю неделю после облучения прогностически важными биохимическими сдвигами мы считаем резкий рост активности ЩФ, альфа-амилазы, продолжающееся увеличение общего содержания липидов н бета-липопротеина, а также значительное снижение активности общей лактатдегидрогеназы. [c.149]

Дополнение к Временной инструкции по применению в спиртовой промышленности ферментного препарата Глюкаваморин Гх-466 совместно с различными источниками альфа-амилазы. — М. Минпищепром СССР, Упрспирт ВНИИПрБ, 1979.—3 с. [c.320]

Следует отметить, что биохимические процессы зачастую сопровождаются весьма значительными объемными эффектами. Так, например, по данным Хейманна [89], при термической денатурации некоторых белков объем возрастает на 80—140 см Ыоль. о означает, что равновесие денатурации белков очень сильно зависит от давления можно также полагать, что и объемный эффект активации будет достаточно большим, чтобы вызвать существенное замедление термической денатурации с повышением давления. Действительно, бактериальный вирус Т5 при 68° С и атмосферном давлении инактивируется практически полностью за 60 мин при 490 атм инактивация протекает за это же время всего на 50% [90]. По данным Судзуки и Китамура [91], изучавших влияние давления на термическую инактивацию фермента альфа-амилазы, при давлении ниже 1000 атм инактивация имеет положительный [c.236]

Действие гиббереллинов проявляется на ранних этапах развития клеток (эмбриональный рост и удлинение). Они вызывают пробуждение почек, прерывают стадию покоя семян и вегетативных органов, задерживают опадение плодов. Под их влиянием возрастает активность альфа-амилазы и протеолитических ферментов, стимулируются полинуклеотидазы. Гиббереллины функционируют в тесной связи с другими фитогормонами, прежде всего с ИУК. В растениях они перемещаются быстро и в разных направлениях, т. е. их транспорт в отличие от индолилуксусной кислоты не имеет направленности. Гормональный эффект проявляется как на свету, так и в темноте. [c.10]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология