Фолликулостимулирующий гормон групп

Рилизинг-фактор гонадотропина удалось впервые (1971 г.) выделить из гипоталамуса свиньи и овцы группе Шалли [645], а тремя годами позднее также группе Гийеме-иа [646]. Гонадолиберин рассматривается как исключение из так называемой единой концепции, поскольку он вь1зывает выделение как лютеинизирующего гормона (ЛГ), так и фолликулостимулирующего гормона (ФСГ). Антитела к синтетическому гормону одновременно тормозят выделение ЛГ и ФСГ. Но поиски второго гормона, стимулирующего выделение ЛГ и ФСГ, все-таки продолжаются. [c.257]

Эта группа гликопротеинов включает фолликулостимулирующий Гормон, лютеинизирующий гормон, хорионический и менопаузальный гонадотропины человека, гонадотропин сыворотки жеребых кобыл и тироидстимулирующий гормон. Первичная структура углеводных фрагментов этих гликопротеинов еще не определена нз-за сложности отделения достаточного количества чистого гормона от очень похожих (по химическим и физическим свойствам) гормонов и других макромолекул, включая гликопротеины, присутствующие в окружающей среде. Методам исследования гормонов посвящен обзор [190]. Очистка отдельного гормона включает ряд Стадий, причем успех этой операции зависит от специфических свойств молекулы гормона наличия кислотных или основных групп Р некоторых аминокислотных остатках и кислотных групп 5-ацет- [c.265]

С помощью иммунологических реакций гормональных гликопротеинов показано значительное сходство этих соединений. Например, антисыворотка к фолликулостимулирующему гормону перекрестно реагирует с лютеинизирующим гормоном, хорионическим гонадотропином человека и тироидстимулирующим гормоном, что указывает на наличие в молекулах этих гормонов ряда общих антигенных групп наряду с их специфическими антигенными детерминантами. Показано, что такие гормоны состоят из субъединиц [195, 196], которые могут высвобождаться при действии трипсина, растворов пропионовой кислоты (I М), мочевины (8 М) или доде-цилсульфата натрия. Хотя таким образом были испытаны не все гликопротеины человека, однако в настоящее время полагают, что Р-субъединицы ответственны за специфичность гормона, тогда как а-субъединицы являются взаимозаменяемыми. Такой вывод согласуется со сходством аминокислотных последовательностей в а-субъединицах и уникальным характером р-субъединиц. При совместной инкубации а- и р-субъединиц в физиологических условиях возможна их рекомбинация, причем конечная биологическая активность выше суммарной активности отдельных субъединиц. Найдено также, что субъединицы гормонов из разных источников взаимозаменяемы. Более важен, однако, тот факт, что путем комбинации субъединиц из различных гликопротеиновых гормонов могут быть получены гибридные молекулы [196, 197], причем тип гормональной активности гибридного гликопротеина определяется первоначальной активностью р-субъединицы. [c.266]

Рис. 25-2. Основные эндокринные системы и их ткани-мишеяи. Возникающие в нервной системе сигналы, прежде чем достигнуть ткани-мишеяи, пропускаются через серию переключателей (реле). Кроме показанных на рисунке систем гормоны выделяются тимусом и шишковидной железой, а также группами клеток в желудочно-кишечном тракте. ФСГ-фолликулостимулирующий гормон, ЛГ - лютеинизирующий гормон.

Наиболее сложные из известных до сих пор белковых гормонов—это гликопротеиновые гормоны гипофиза и плаценты тиреотропный гормон (тиреотропин ТТГ), лютеинизирующий гормон (лютропин ЛГ), фолликулостимулирующий гормон (фоллитро-пин ФСГ) и хорионический гонадотропин (ХГ). Все они влияют на различные биологические процессы и в то же время обладают выраженным структурным сходством. Эта группа гормонов присутствует у всех млекопитающих, гормоны со сходным действием найдены и у более низких форм, а молекулы с активностью ТТГ и ХГ человека (ХГЧ) обнаружены у бактерий. Перечисленные соединения, подобно другим пептидным и белковым гормонам, взаимодействуют с рецепторами клеточной поверхности и активируют аденилатциклазу таким образом, они используют сАМР в качестве внутриклеточного медиатора. [c.177]

В молекуле АКТГ, состоящей из 39 аминокислотных остатков (рис. 38), наиболее важной является последовательность 4—10 мет-глу-гис-фен-арг-тре-гли. Эта же аминокислотная последовательность встречается в составе р-липотропина, а- и р-меланоцитстимулирующих гормонов (см. рис. 27). Общие аминокислотные последовательности имеют и другие белково-пептидные гормоны. Предполагается, что каждая группа этих гормонов возникла из общего -предшественника. Появление нескольких гормонов со сходной структурой объясняется дивергенцией,- ндступившей вследствие мутаций и дупликаций генов, их разделения или. слияния . Параллельно с эволюцией структуры гормонов изменялись и гормональные рецепторы. Представляется весьма вероятным, что рецепторы каждой группы (антидиуретического гормона и окситоцина АКТГ, р-липотропина и меланоцитстимулирующих гормонов лютеинизирующе-го, фолликулостимулирующего и тиреотропного гормонов глюкагона и секретина) в процессе эволюции произошли от общих рецепторов-предшественников. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология