Гормоны белковые, аминокислотный

Структура рибонуклеазы. После того как Сэнгер разработал методы определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле, другие исследователи также приступили к изучению более крупных молекул белка. Мур и Штейн и их сотрудники в 1960 году определили строение фермента рибонуклеазы. Этот белок с молекулярным весом 13 700 содержит 124 аминокислотных остатка в одной цепочке. Свернутая кольцом цепочка соединена в четырех местах дисульфидными группами цистина так, как эт показано на рис. 218. Последовательность аминокислот была определена и для некоторых полипептидов, обладающих свойствами гормонов был изучен также белок вируса табачной мозаики, содержащий 158 аминокислотных остатков. [c.319]

Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме. Эгот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соеди- [c.342]

Число белков, химическое строение которых полностью рас-шифровано растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, однако все же существуют четкие видовые отличия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как в инсулине лошади одна из 51 аминокислот заменена на другую. С другой стороны выяснилось, что носителем биологической активности может быть не вся белковая молекула, а определенная часть ее. Так, в растительном ферменте — папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно [c.335]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме, а также строение рибонуклеазы — катализирующего гидролитическое расщепление рибонуклеиновых кислот (стр. 433) на простые нуклеотидные остатки. Молекула рибонуклеазы, имеет цепь из 124 аминокислотных остатков. Эта цепь сложена определенным образом и удерживается в этом состоянии четырьмя дисульфидными мостиками (за счет содержащей такие мостики аминокислоты цистина). В 1969 г. появилось сообщение о синтезе этого фермента. [c.427]

Установлено строение белкового гормона инсулина, который регулирует сахарный обмен в организме. Этот гормон состоит нз двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соединенных мостиками из атомов серы. Определено строение фермента рибонуклеазы, состоящей из 124 аминокислотных остатков (рис. 11.2). [c.333]

Белковый гормон — адренокортикотропин — имеет первичную структуру, состоящую из 39 аминокислотных остатков [c.218]

Упомянутыми примерами не исчерпываются достигнутые в настоящее время успехи в расшифровке строения белков. Особое внимание уделяется изучению белков, обладающих функциями катализаторов химических процессов в. живых организмах, а именно — ферментов и гормонов. При сопоставлении полученных результатов выяснилось, что носителем биологической активности ряде случаев оказалась не вся белковая молекула в целом, а определенная ее часть. Так, в растительном ферменте папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно отстричь до-2/з его полипептидной цепи, не оказав заметного влияния на его> биологическую активность. Факты подобного рода позволяют глубже понять природу каталитического действия ферментов, а также вселяют надежду на возможность создания синтетических ферментов, при помощи которых можно будет упростить получение многих нужных человеку органических веществ. Важно и то,, что, освоив синтезы, исследователи смогут наряду с воспроизведением- природных продуктов синтезировать сходные с природными, но определенным образом отличные от них вещества. Имея серию подобных аналогов, можно проследить за изменениями их физиологической активности в зависимости от изменений химического строения, что важно как с теоретической, так и с практической точек зрения. [c.426]

Аминокислотный состав и последовательность связи аминокислот в молекуле белка определяют его первичную структуру. Так, например, первичная структура одного из белковых гормонов — [c.428]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ НЕКОТОРЫХ БЕЛКОВЫХ ГОРМОНОВ [38, 90—92 [c.241]

Последовательность оснований в гене можно определить либо непосредственно, либо исходя из аминокислотной последовательности белка, кодируемого этим геном. Затем можно сконструировать ген из нуклеотидов (напомним, что каждое основание является частью одного нуклеотида), соединив их друг с другом в правильном порядке. Сейчас таким способом удается конструировать только короткие гены, однако с усовершенствованием методов синтез любого гена станет рутинной процедурой. Этот метод был использован для получения генов проинсулина и соматостатина. Соматостатин (известный также как ингибитор гормона роста) — это белковый гормон, состоящий всего из 14 аминокислот. [c.219]

В 1953 г. была впервые расшифрована аминокислотная последовательность белкового гормона поджелудочной железы инсулина, а в 1963 г. осуществлен его искусственный синтез. [c.36]

СОМАТОТРОПИН (гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон, молекула к-рого состоит из полипептидной цепи, включающей 190—191 аминокислотный остаток мол. м. — 22 ООО. Вырабатывается в передней доле гипофиза. Стимулирует рост скелета, увеличивает размеры тела, участвует в регуляции углеводного, белкового и жирового обмена. С. животного происхождения неактивен при введении людям. Выделяют из гипофизов животных и людей. С. человека тимен. в медицине. [c.534]

Кортизон используют в медицине как мощное противовоспалительное и противоаллергическое средство, однако при длительном приеме он оказывает сильное побочное действие. В медицине применяются и многие другие, родственные ему соединения (кортикостероиды). Адренокор-тикотропный гормон (АКТГ) — белковый гормон, стимулирующий выработку кортикостероидов корой надпочечников. Молекулярная масса этого гормона 3500 АКТГ крупного рогатого скота содержит 39 аминокислотных остатков. И этот гормон используют в медицине. [c.421]

А (Б. Меррифилд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б.-секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967) Благодаря созданию прочной методнч. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепиХ полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилн-зин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии. [c.248]

Метод теоретического анализа использован для расчета пространственного строения природных пептидных антибиотиков, гормонов и их синтетических аналогов, содержащих от 5 до 30 аминокислотных остатков. На основе сопоставления теоретических и опытных данных изучены конформационные возможности олигопептидов. Для апробации физической теории структурной организации пептидов и метода расчета их конформационных возможностей использованы три способа. Первый из них связан с прямым сравнением теоретических и опытных значений геометрических параметров молекул. Во всех случаях, где такое сопоставление оказалось возможным, наблюдалось хорошее количественное согласие результатов теории и опыта. Второй способ имеет вероятностный характер и не требует для оценки достоверности результатов расчета знания экспериментальных фактов. Он основан на выборе для теоретического исследования объектов, расчет которых содержит внутренний, автономный контроль. Такими объектами могут служить пептиды, содержащие остатки цистеина, далеко расположенные друг от друга в цепи и образующие между собой дисульфидные связи. Априорное исследование ряда цистеинсодержащих пептидов, аминокислотные последовательности которых включали от 18 до 36 остатков, автоматически привело к выяснению пространственной сближенности остатков ys, отвечающей правильной системе дисульфидных связей. Наконец, третий способ проверки заключался в сопоставлении данных конформационного анализа белковых фрагментов с геометрией соответствующих участков трехмерной структуры белка, установленной с помощью рентгеноструктурного анализа. И здесь были подтверждены достоверность и высокая точность результатов априорного расчета (см. гл. 8-13). [c.588]

Помимо структурных различий увеличивается количество доводов в пользу того, что эти две группы пептидов существенно различаются и по биосинтезу. Большинство пептидных гормонов образуется путем ферментативной фрагментации более крупных белковых молекул (прогормонов), биосинтез которых происходит на рибосомах при строгом генетическом контроле. Имеются веские доказательства, что биосинтез пептидных антибиотиков осуществляется внерибосомальными ферментативными процессами, которые менее специфичны и часто приводят к продуцированию одним и тем же организмом смеси родственных антибиотиков, отличающихся только одним аминокислотным участком. [c.286]

Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тироли-берин, соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тире-отропин и др. — см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон). Гормоны—производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин и норадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде. [c.251]

Наиболее вероятной в настоящее время представляется мембранная локализация первичного действия почти всех белковых гормонов, включая инсулин. Получены доказательства существования специфического рецептора инсулина на внешней плазматической мембране почти всех клеток организма, а также образования инсулинрецепторного комплекса. Рецептор синтезируется в виде предшественника — полипептида (1382 аминокислотных остатка, мол. масса 190000), который далее расщепляется на а-и -субъединицы, т.е. на гетеродимер (в формуле со,— ,), связанные дисульфидными связями. Оказалось, что если а-субъединицы (мол. масса 135000) почти целиком располагаются на внешней стороне биомембраны, выполняя функцию связывания инсулина клетки, то -субъединицы (мол. масса 95000) представляют собой трансмембранный белок, выполняющий функцию преобразования сигнала (рис. 8.1). Концентрация рецепторов инсулина на поверхности достигает 20000 на клетку, и период их полужизни составляет 7—12 ч. [c.270]

Чтобы проверить это предположение, пришлось сначала провести эксперименты по клонированию и экспрессии гена эстеразы ювенильного гормона. Фермент выделили из насекомого Heliothis vires ens (совки) и очистили. Определили его аминокислотную последовательность, синтезировали олигонуклеотид, соответствующий одному из сегментов белковой молекулы, и использовали его в качестве зонда для гибридизации. Из библиотеки кДНК [c.343]

Лекарственные формы инсулина применяют для лечения сахарного диабета, а также в качестве гипогликемического и анаболического средства. При использовании инсулина как лекарственного препарата первостепенное значение имеет его очистка, так как примеси, особенно белковой природы, резко увеличивают токсичность. В настоящее время разработаны технологии получения монопиковых и монокомпонентных препаратов инсулина, не вызывающих аллергических и других побочных реакций. Наиболее эффективным является полученный генноинженерным способом гормон, полностью идентичный по аминокислотному составу человеческому инсулину. [c.167]

Сохранение активных функций молекулы при сильном упрощении ее структуры — явление, характерное не только для белковых молекул, к которым относятся ферменты и некоторые полипептидные гормоны. В этом отношении классическую известность приобрел фермент папани, у которого путем ферментативного расщепления можно из 180 аминокислотных остатков удалить 120 с практически полным сохранением активности фермента. Аналогично этому полная биологическая активность адренокортикотронного гормона, состоящего из 39 остатков аминокислот, оказалась достаточной уже при соединении 23 этих остатков. [c.50]

Химическая природа. Инсулин является белком (молекулярный вес 6000) Это первый белковый гормон, химическая природа которого расшифрована. Молекула инсулина построена из 2 полипептидных цепей — мономеров, из которых цепь А содержит 21 аминонислотный остаток, а цепь Б—30 аминокислотных остатков. Полипептидные цепи связаны между собой дисульфидными мостиками за счет сульфгид-рильных групп молекул цистеина. Расположение аминокислот в полипептидных цепях А и Б полностью расшифровано Сэнджером, а в 1963 г. другими авторами осуществлен синтез инсулина. [c.95]

Два больших открытия, сделанные в 1953 г., ознаменовали наступление новой эры в биохимии. В этом году Джеймс Д. Уотсон и Фрэнсис Крик в Кембридже (Англия) создали модель структуры ДНК (двойную спираль) и высказали предположение о структурной основе точной репликации ДНК. В этом предположении, по существу (хотя и не в явной форме), была выражена идея о том, что последовательность нуклеотидных звеньев ДНК содержит в себе закодированную генетическую информацию. В том же году Фредерик Сэнгер, работавший в Кембридже в той же лаборатории, расшифровал последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормона инсулина. Это достижение само по себе имело большое значение, так как в течение долгого времени считалось, что определение аминокислотной последовательности полипептида представляет собой совершенно безнадежную по трудности задачу. Но, кроме того, результаты, полученные Сэнгером, практически одновременно с появлением гипотезы Уотсона-Крика, тоже наводили на мысль о существовании какой-то связи между нуклеотидной последовательностью ДНК и аминокислотной последовательностью белков. В следующее десятилети Ь эта идея привела к расшифровке всех содержащихся в ДНК и РНК нуклеотидных кодовых слов, которые однозначно определяют аминокислотную последовательность белковых молекул. [c.146]

Одна из вал нейших задач, стоящих перед исследователями, работающими в области химии белков, — выяснение последовательности расположения аминокислотных остатков в белковой молекуле. Это очень сложная, кропотливая, но вместе с тем очень важная работа, так как она дает возможность вплотную подойти к вопросу о химическом синтезе белковой молекулы из составляющих ее аминокислот. Эта задача была впервые решена Сэнджером в 1956 г., когда он полностью раскрыл последовательность расположения аминокислот во всей молекуле белка инсулина—гормона поджелудочной железы. В процессе этого исследования Сэнджер разработал ряд новых методических приемов определения последовательности аминокислот в [c.209]

Конечно, когда речь пойдет о сложных пространственных особеивостях строения некоторых из рассмзтриваемых веществ, мы в очень ограниченном числе случаев будем использовать рисунки или фотографии пространственшлх моделей, но в большинстве случаев мы ограничимся обычными структурными формулами. Поскольку все ферменты, многие гормоны, антибиотики и другие биорегуляторы представляют собой вещества белково-пептидной природы и состоят из остатков аминокислот, мы при рассмотрении их строения будем использовать общепринятую международную символику. При этоы вместо изображения группы атомов, соответствующей данному аминокислотному остатку, мы будем использовать его символ (являющийся, как правило, сокращением латинского названия аминокислоты). Для справок мы приводим в таблице 1 расшифровку всех этих обозначений. [c.4]

Эта простота в сложности была вскрыта в результате современного развития биохимии. Оказалось, например, что все разнообразнейшие белковые тела, число которых согласно Полингу превышает 100 ООО, представляют собой единообразные по существу макромолекулы, различающиеся лишь последовательностью расположения аминокислотных остатков в боковых цепях. Мало того, белки всех живых существ—от простейших до человека—содержат один и тот же набор из примерно двадцати аминокислотных остатков. Одни и те же нуклеиновые кислоты, составляющие главную часть клеточного ядра, несут функции хранителя кода генетической информации и матрицы для воспроизведения всех основных белков. Одно и то же вещсстБО—адсиозинтрифосфат—служит универсальным аккумулятором и трансформатором энергии для всей живой природы. Такое же единообразие обнаруживается в структуре и функциях других важнейших биологических веществ—витаминов и гормонов. [c.5]

В химии белка уже достигнут ряд выдающихся результатов. Разработаны современные физико-химические методы исследования аминокислот, пептидов и белков. Установлена первичная структура некоторых белковых ферментов и гормонов, таких, как адренокортикотропный гормон, инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, цитохром с, лизоцим, химотрипсиноген, белок вируса табачной мозаики и других. Успешно развиваются методы синтеза биологически активных белков и пептидов. В 1963 г. осуществлен синтез первого высокомолекулярного белка гормональной природы — инсулина, а в 1969 г. — синтез фермента р1[бонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Изучена пространственная структура миоглобина, гемоглобина, лизоцима, химотрипсина, карб-оксипеитидазы А, рибонуклеазы и других белков. Эти достижения помимо их высокой научной ценности имеют громадное практическое значение для медицины, сельского хозяйства и ряда отраслей промышленности. [c.18]

Гонадотропный гормон образуется также во время беременности в плаценте. Его называют гонадотропным гормоном хориона, в отличие от того же гормона передней доли гипофиза. По своей химической природе— это белковое веш,ество, несколько отличающееся по аминокислотному составу от гонадотропного п лютеинизирующего гормонов гипофиза. Гонадотропный гормон плаценты выделяется с мочой на ранней стадии беременности. [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология