Эластин, аминокислотный состав

Очень своеобразен аминокислотный состав этого белка. Как и в коллагене, одна треть аминокислотных остатков представлена глицином. Эластин богат также про-лином. Однако в отличие от коллагена в эластине очень мало гидроксипролина, пет гидроксилизина и мало полярных аминокислот эластин богат неполярными алифатическими аминокислотами-аланином, валином, лейцином и изолейцином. [c.192]

Эластин - это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Такие виды соединительной ткани, как связки и дуга аорты, особенно богаты эластином. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина в отличие от коллагена в эластине нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. Аминокислотный состав эластина характеризуется выраженным преобладанием неполярных аминокислот. Последовательность аминокислот в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность Рго-С1у-Уа1-С1у-Уа1. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нера- [c.196]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

Коллаген (см. табл. 23 и 24). Гистологически ахиллесово сухожилие состоит преимущественно из коллагена, а желтое сухожилие представляет собой смесь эластина и коллагена. Для точного сравнения следовало бы, чтобы данные, приведенные в табл. 24, были получены при использовании препаратов, выделенных из одного и того же исходного материала и идентифицированных соответствующим образом как в гистологическом, так и в морфологическом отношениях. Однако несмотря на отсутствие такого анализа, химические исследования свидетельствуют о том, что изолированный коллаген и ахиллесово сухожилие имеют сходный аминокислотный состав. [c.237]

Эти данные также приводят к заключению о том, что состав желтого сухожилия по содержанию неполярных аминокислот сходен с эластином, а по содержанию треонина, метаонина, гисти-дина и аспарагиновой кислоты он соответствует среднему составу обоих белков (коллагена и эластина). Для установления связи между аминокислотным составом и положением, функцией и активностью сухожилия, а также для обнаружения каких-либо изменений в составе в зависимости от длины сухожилия необходим более детальный анализ. [c.237]

Термин эластические обычно применяется для волокнистых или мембранных структур, основным компонентом которых является эластин — белок со специфическими физико-химическими и биомеханическими свойствами. В настоящее время установлено, что эластин главный, но не единственный компонент эластических волокон, в состав которых входят также микрофибриллы, сформированные из гликопротеина, отличающегося от эластина по аминокислотному составу [Ross R., Bornstein P., 1969]. Поэтому термин эластиновые волокна , используемый в некоторых оригинальных исследованиях, является не вполне точным. Так же как и в случае коллагена и коллагеновых волокон, следует делать разграничения между эластином — белком с определенным химическим составом и эластическими волокнами — двухкомпонентной системой, биомеханические, биохимические, ультраструктурные и гистохимические характеристики которой определяются обоими компонентами, хотя и в большей степени эластином. [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология