Яичный альбумин, аминокислотный свойств

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

Конформационные изменения и процессы взаимодействия макромолекул белков, а также характер структур, образующихся при таком взаимодействии, определяются двумя основными факторами 1) специфическими свойствами макромолекул, определяемыми линейной последовательностью аминокислотных остатков, типом спирализации и пространственной укладкой всех полипептидных цепей 2) условиями, которые могут вызвать тот или иной из разнообразных типов изменений взаимодействий, возможных при данной внутренней структуре макромолекул. Такие изменения приводят к образованию дисперсных пространственных структур либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин), либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). [c.131]

На протяжении всей этой главы мы подчеркивали взаимосвязь между аминокислотной последовательностью, биологической активностью и видоспецифич-ностью белков. Однако характеристика белков далеко не исчерпывается их первичной структурой-так обычно называют ковалентную структуру белка и его аминокислотную последовательность. Об этом ясно свидетельствует давно и хорошо известное свойство белков, о котором мы пока не упоминали. Если раствор белка, например яичного альбумина, медленно нагревать до температуры 60-70°С, он постепенно мутнеет и наконец превращается в вязкий сгусток. [c.158]