Кератин в в шерсти

Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128]

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Фиброин шелка Кератин шерсти Коллаген (включая 43,6 6,53 27,2 29,7 4,14 9,5 3,6 4,64 3,4 го,91 11,3 3,4 1,1 иТэ 0,7 0,8 3,36 3,65 2,5 0,74 9,5 15,1 16,2 10,01 3,37 1,6 6,42 2,28 12,8 4,65 1,0 0 1,8 2,76 7.2 6.3 2,16 14,1 11,3 1,1 10,4 8,50 0,68 2,76 4,47 0,36 1,1 0,74 120,6 110,8 101,7 [c.657]

Кератин шерсти и волос имеет в качестве основного структурного элемента а-спиральные полипептидные цепи, стабилизированные водородными связями и межспиральными дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав этого а-кератина обнаруживает высокое (11%) содержание цистеина и гидрофобных аминокислот. [c.421]

Разбавленные растворы органических кислот не повреждают фиброин даже при кипячении в течение 1—2 ч. Кратковременная обработка (20—30 мин) этими растворами усиливает природный блеск и характерный гриф шелкового волокна. Разбавленные растворы минеральных кислот (при pH 1,75) даже при непродолжительном кипячении разрушают фиброин. Кислотный гидролиз полипептидных цепей фиброина протекает аналогично гидролизу кератина шерсти. Концентрированные растворы минеральных кислот растворяют фиброин даже при 25 °С. [c.20]

Из схемы видно, что атом хрома удерживает три молекулы красителя за счет валентных связей (сплошные линии). Кроме того, хром за счет координационных связей образует комплекс с неионизированными аминогруппами кератина шерсти (пунктирные линии). Одновременно ионизированные аминогруппы образуют ионные связи с сульфогруппами красителя. При крашении однохромовыми красителями процесс крашения короче, что сохраняет прочность волокна. Однако этот способ непригоден для всех красителей из-за возможности лакообразования вне волокна, а также из-за трудности получения равномерных окрасок. При крашении однохромовыми красителями используется обычно метахромовая протрава. С увеличением температуры сульфат аммония гидролизуется [c.285]

Для крашения хлопчатобумажных тканей их применяют редко. Белковые волокна основные красители окрашивают непосредственно без протрав. В нейтральной или слабощелочной среде кератин шерсти приобретает отрицательный заряд и реагирует с катионом основного красителя. [c.287]

Связи в комплексах с лигандами — как с ионами, так и с нейтральными молекулами, — часто прочнее других химических связей. Изображение одних связей в комплексе сплошной чертой, а других — пунктиром или стрелкой, говорит только о происхождении этих связей, а не об истинном состоянии валентных электронов в случае одинаковых лигандов различное изображение связей неверно, а при разных лигандах о расположении образующих связь электронов (точнее — электронной плотности) мало что известно. Поэтому в современных работах предпочитают изображать комплексные связи обычной чертой. В комплексах типа Кислотного синего 23М лигандами являются гидрокси- и азогруппы красителя, также, по-видимому, молекулы воды и гидроксильные ионы (точные аналитические данные в большинстве случаев отсутствуют). При крашении молекулы воды замещаются на КНг-и ОН-группы кератина шерсти и других протеиновых волокон, образуя более прочные, чем вода, связи с хромом. В Кислотном синем 23М во внутренней сфере комплекса (в квадратных скобках) Сг + связан с двумя ионизированными гидроксильными группами азокрасителя 0 в комплексе участвуют, кроме атома азота азосвязи, две нейтральные молекулы воды и один гидроксил-ион краситель содержит еще две группы 80з, поэтому общий заряд внутренней сферы комплекса равен [c.287]

Две молекулы моноазокрасителя насыщают 4 из 6 координационных связей хрома две остальные связывают ННг, ОН и другие группы кератина шерсти, повышая устойчивость окрасок. [c.293]

Моррисон [255] предложил относительно простую методику для оценки связанной воды и скорости ее испарения из таких природных полимеров, как целлюлоза (хлопок), фиброин (шелк), кератин (шерсть) и инсулин. Обычно при испарении воды давление снижается до тех пор, пока не установится равновесное давление [c.141]

Разбавленные растворы минеральных кислот при невысокой температуре существенно не изменяют прочность шерстяного волокна. Повышение температуры, концентрации кислоты в растворе и продолжительности обработки могут вызвать разрушение волокна в результате гидролиза амидных связей главной цепи (уравнение 7) и разрыва межмолекулярных ионных связей (уравнение 8). Органические кислоты меньше разрушают кератин шерсти, чем минеральные кислоты. [c.17]

В отличие от природных целлюлозных волокон шерсть гораздо более чувствительна к действию щелочей, чем к действию кислот. При действии щелочи на кератин шерсти происходят гидролиз амидных связей главных цепей и разрыв межмолекулярных ионных и дисульфидных связей (уравнение 9). Скорость реакции кератина шерсти с щелочами гораздо выше, чем скорость его реакции с кислотами. Так, например, в горячем 3%-ном растворе гидроксида натрия шерсть растворяется [c.17]

Фиброин, как и кератин, является амфотерным полиэлектролитом, способным взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями. Изоэлектрическая точка фиброина лежит в области pH 3,5—4. Полная обменная емкость (по кислоте) у фиброина ниже, чем у кератина шерсти, и составляет 0,2— 0,3 моль/кг. [c.19]

В условиях хромирования в кислой среде происходит образование СггОз. В окисле хрома СггОз хром является трехвалеит-ным, он и участвует в реакции комплексообразования, образуя тройное соединение с кератином шерсти и красителем по схеме [c.285]

Разбавленные растворы пероксида водорода при 60—70°С и длительности воздействия 1—2 ч не повреждают фиброин и применяются для беления изделий из шелка. Не повреждают шелковое волокно и такие восстановители, как гидросульфит натрия, ронгалит и дитионит натрия, которые разрушают кератин шерсти. [c.20]

Вследствие наличия в их молекулах сульфогрупп такие красители хорошо растворимы в воде и диссоциируют на ионы подобно обычным кислотным красителям. Они могут взаимодействовать с полиамидными и белковыми волокнами путем образования как ионных связей между сульфогруппами красителя и ионизированными аминогруппами, а также амидными группами волокна (как при крашении обычными кислотными красителями), так и координационных связей между атомом хрома и неионизированными амино- и гидроксигруппами. Так, например, Кислотный зеленый ЖМ взаимодействует с кератином шерсти следующим образом [c.91]

Рис. 33.5. Фракционирование эфирорастворимых ДНФ-аминокислот из гидролизата ДНФ-кератинов шерсти на найлоне.

Большое разнообразие реакционноспособных боковых групп позволяет модифицировать свойства кератина шерсти химическими методами. В то же время эти группы обусловливают многие недостатки шерсти, особенно ее чувствительность к термическому обесцвечиванию, фотохимической деструкции и действию даже слабощелочных реагентов. Большинство химических свойств шерсти связано с наличием в ней дисульфидных цистиновых мостиков. При обработке шерсти водным раствором щелочи или просто кипящей водой связанный цистин превращается в лантиОнин. Эта реакция, вероятно, протекает по следующей схеме [c.289]

Кератин (шерсти) 68 ООО 1 1 Гемоцианины. . 387 000-9 660 000 [c.247]

Текстильные материалы, обработанные Г., пе смачиваются водой, мягки на ощупь, стойки к загрязнениям, имеют большую чистоту и яркость окраски, лучшую устойчивость к истиранию. В текстильной пром-сти применяют почти весь набор Г. Закрепление Г. на поверхности натуральных волокон происходит в результате его взаимодействия как с адсорбированной на волокне влагой, так и вследствие реакции гидроксильных групп целлюлозы или аминогрупп кератина шерсти с реакционноспособными группами Г. [c.313]

Склеропротеины. Не растворимы в воде, растворах солей, кислот и щело<юй. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма коллаген костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, волос, рога, ногтей, фиброин шелка. Характеризуются высоким содержанием серы.. [c.297]

Крашение шерсти напоминает процессы, протекающие в ионообменных смолах. Кератин шерсти, образующий за счет остатков цистина сетчатую структуру, является цвиттерионом. В качестве основания он обладает эквивалентным весом 1200 и окрашивается в уксуснокислом растворе красителями, имеющими кислотные группы. В результате двойного обмена соли шерсти с натриевой солью сульфо-кислотного красителя последний связывается в виде соли и в процессе крашения примерно при 90° медленно диффундирует в шерстяное волокно. Небольшие молекулы красителя, например моноазосоединения или производные аминоантрахинона с одной сульфогруппой в молекуле, дают очень ровные выкраски по шерсти соединения с двумя сульфо-группами закрепляются сильнее и поэтому более прочны к стирке (суп-раноловые или полярные красители), но зато дают менее ровные выкраски. Большое значение для крашения шерсти имеет, кроме того, способность некоторых красителей (см. стр. 608) образовывать с солями хрома комплексные соединения, очень прочные к стирке и свету. [c.600]

Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]

В некоторых белках встречаются многократные повторения коротких последовательностей. Повторения коротких последовательностей обнаружены в так называемых периодических белках (145, 593], к которым относятся коллаген, кератин шерсти, гистоны, тропомиозин, липопротеин А1 человека и понижающий точку замерзания гликопротеин антарктической рыбы. Для последнего белка повторяющимся звеном во всей последовательности является А1а-ТЬг-ТЬг. В некоторых случаях периодичность может отражать специфические особенности соответствующей ДНК [593] в других случаях структурные особенности (образование тройной спирали коллагена, показанной на рис. 5.6, характерное присоединение тро-помиозина к нитевидному актину и гистона к двойной спирали ДНК) могли возникнуть под воздействием отбора. [c.232]

Длина волокон кератина существенно зависит от содержания в них воды (на этом основан волосяной гигрометр). Эти волокна эластичны и поддаются растяжению. Первыми работами по рентгенографии белков были работы Астбюри, исследованшего структуру кератина шерсти (1943). Для кератина нерастянутого волокна характерна периодичность 0,51 нм (а-кератин), при растяжении происходит переход в -кератин с периодом вдоль оси волокна 0,33 нм и с поперечными периодами 0,47 и 0,97 нм. Астбюри считал, что а-кератину свойственны регулярные изгибы цепей, которые выпрямляются при растяжении. В дальнейшем было показано, что а-кератин состоит в значительной степени из а-спиралей, а р-кератин имеет каноническую р-форму. [c.128]

Длина волокон кератина существенно зависит от содержания в них воды (именно на этом основан волосяной гигрометр). Эти волокна эластичны и поддаются растяжению. Астбюри провел классические исследования структуры кератина шерсти методом рентгенографии [168]. Его структура сильно меняется при растяжении. Для кератина нерастянутого волокна шерсти характерна периодичность 5,1 А (а-кератин), при растяжении возникает р-кератин, периодичность структуры уменьшается до 3,3 А и появляются поперечные периоды, равные 4,65 и 9,7 А. Астбюри считал, что для а-кератина характерны регулярные изгибы полипептидных цепей, которые выпрямляются при растяжении. Действительно, в дальнейшем было показано, что р-кератин имеет каноническую р-форму (см. [169]). а-кератин содержит много а-спирального вещества. [c.258]

Наиболее известна в этом отношении структура а-кератина шерсти. Три а-спиральные цепи кератина скручены в протофибрил-лы. которые, в свою очередь, объединены в микрофибриллу, обра- [c.97]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

Хром (III) очень прочно фиксируется волокном, образуя координационные связи с неионизированными аминогруппами кератина, а также ковалентные связи с карбоксильными группами. При этом хром сохраняет способность к образованию комплексных соединений состава 1 1, 1 2 и, реже, 1 3с хромовыми красителями, обеспечивая их прочное закрепление на волокне. Комплексообразование сопровождается, как правило, углуб-лением первоначального цвета красителя. Следует отметить, что данные красители могут присоединяться к кератину шерсти и ионными связями по механизму, обычному для кислотных красителей. Взаимодействие хромовых красителей с волокном можно представить следуюш,им образом [c.89]

Активные бромакриламидные красители могут взаимодействовать с функциональными группами шерстяного волокна (схема 13) как по механизму нуклеофильного замещения (а), так и по механизму нуклеофильного присоединения (б). В умереннокислой среде (pH 4,5—5) в кератине шерсти всегда имеется некоторое число незаряженных аминогрупп, которые и принимают участие в этих реакциях. Образующиеся в обоих случаях [c.108]

Метилмеркаптан СНз8Н образуется при гидролизе кератина шерсти и гниении белковых веществ, содержащих серу. Он находится также в человеческих испражнениях, являясь вместе со скатолом (см. том II) причиной их неприятного запаха. [c.326]

Фибриллярные белки построены из цепных макромолекул и имеют очень сложное строение. Среди этих белков многие имеют волокнистую структуру, в частности кератин (шерсть, волос), фиброин (натуральный шелк), коллаген (белок покровных тканей), миозин (мышечный белок) и др. [163]. Все они способйы к гидролитиче-кому расщеплению, однако многие из них гидролизуются только в присутствии кислотно-щело гных катализаторов или ферментов. Способность белковых материалов к рассасыванию в организме резко зависит от их структуры, конформации макромолекул (О- или Ь-форма) наличия боковых заместителей, спшвок, степени кристалличности и других причин. [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология