Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки вязкость растворов

Рис. 108. Зависимость вязкости раствора белка от pH среды Рис. 108. Зависимость вязкости раствора белка от pH среды

    Для ИЭТ характерно свертывание макромолекул белка в клубки в заряженном состоянии цепи белков имеют вытянутую форму. В ИЭТ уменьшается вязкость растворов бел- [c.468]

    Уравнение Эйнштейна означает, что характеристическая вязкость раствора сплошных невзаимодействующих частиц (не обязательно сферических, тогда коэффициент 2,5 будет другим) определяется только плотностью вещества и не зависит от молекулярной массы и размеров частиц. Это происходит вследствие того, что масса таких частиц строго пропорциональна их объему. При этом т]пр постоянна в широком интервале концентраций, поскольку частицы предполагаются невзаимодействующими. Уравнению Эйнштейна (в первом приближении) подчиняются разбавленные растворы глобулярных белков разных молекулярных масс. Для всех этих систем [ti] са 0,04 дл/г независимо от молекулярной массы полимера. [c.99]

    Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

    В отличие от статистического клубка, белковая глобула является не рыхлым флуктуирующим образованием, но компактной, плотно упакованной регулярной системой — апериодическим кристаллом. Плотная глобулярная структура белковой молекулы непосредственно доказывается малой вязкостью белков в растворе. Характеристическая вязкость [т ] (см. стр. 148) составляет для белков величину порядка сотых дециметра на 1 г (см., например, [78]). Определенный отсюда удельный объем много меньще, чем у обычных полимеров, образующих в растворе рыхлые клубки, и близок к удельному объему сухого белка. Это подтверждается всей совокупностью результатов исследования белков методами седиментации, диффузии, светорассеяния, рентгенографии, рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами, электронной микроскопии и т. д. [c.221]

    III. 7. Для некоторых белков характеристическая вязкость раствора равна примерно 0,03 дл/г и в пределах ошибки эксперимента не зависит от молекулярной массы белка. Какова конформация макромолекул этих белков  [c.209]

    Фракционирование белков, нуклеиновых кислот и других макромолекул при центрифугировании в градиенте плотности сахарозы основано на различии в скорости седиментации молекул, пропорциональной их молекулярной массе. Фракции РНК, обладающие различной молекулярной массой, после центрифугирования распределяются в линейном градиенте концентрации сахарозы при этом благодаря значительной вязкости растворов сахарозы улучшается разделение и уменьшается возможность смешивания различных фракций. [c.172]


    Эти законы перестают действовать при турбулентном течении. Оба закона применимы для чистых жидкостей, истинных растворов и некоторых коллоидов. В растворах высокомолекулярных веществ обнаруживается аномальная вязкость она очень высока и в противоположность первой группе жидкостей уменьшается с увеличением давления на протекающую жидкость (рис. 99). Большая вязкость этих растворов зависит от степени сродства между молекулами силы сцепления гидрофильных молекул белков и полисахаридов с молекулами воды очень высоки, и вязкость их даже в очень разбавленных растворах также будет высокой. Кроме того, большое значение имеет форма частиц. Если вытянутые частицы располагаются поперек потока, то они оказывают наибольшее сопротивление. При увеличении внешнего давления на жидкость эти частицы ориентируются вдоль потока, в результате вязкость раствора уменьшается. [c.221]

    Имеющиеся экспериментальные данные свидетельствуют о том, что трехмерные структуры белков характеризуются плотнейшей упаковкой атомов. Коэффициенты упаковки белковых молекул в нативном состоянии имеют значения от 68 до 82%. Для сравнения напомним, что у правильных сферических тел этот коэффициент равен 74%, а у молекул воды и циклогексана - 58 и 44% соответственно. По плотности упаковки атомов белковые молекулы близки кристаллам малых органических молекул (70-78%). Нативные структуры белков имеют также незначительные коэффициенты сжимаемости, близкие, например, коэффициентам сжимаемости олова и каменной соли. Высокая компактность глобулярных белков подтверждается большой плотностью, малой вязкостью и малыми молекулярными объемами нативных белков в растворе. Так, наблюдаемые у них величины плотности (1,3-1,5 г/см ) выше, чем у сухих белков и близки величинам плотности кристаллов низкомолекулярных органических соединений. Это свойство пространственных структур белковых молекул безупречно с физической точки зрения и очень образно передает определение их как "апериодические кристаллы" - термин, использованный Э. Шре-дингером для характеристики состояния хромосом [52]. Таким образом, есть все основания заключить, что нативная конформация белка представляет собой плотно упакованную структуру с максимальным числом внутримолекулярных контактов между валентно-несвязанными атомами. [c.102]

    Реакция среды, от которой зависит форма макро- молекулы белка, определяет свойства белковых рас- , творов. В изоэлектрическом состоянии молекульп белка свернуты в плотный клубок и занимают не- большой объем. С увеличением или уменьшением pH молекулы распрямляются и объем клубка увели-, чивается. Чем больший объем занимает макромолеч кула, тем в большей степени она препятствует течеу нию жидкости, т. е. в большей степени увеличивает ся вязкость. По изменению вязкости раствора белка [c.263]

    Для определения молекулярного веса белков почти не применимы обычные методы, основанные на измерении упругости пара, повышения температуры кипения и понижения температуры замерзания растворов. Чаще всего пользуются специальными методами, разработанными для исследования высокомолекулярных веществ определение скорости диффузии, вязкости растворов, ультрацентрифугирование и др. [c.389]

    Многие свойства полимеров (высокая вязкость растворов, растворение с предварительным набуханием, механические свойства, нелетучесть, неспособность переходить в парообразное состояние и т. д.) тесно связаны с большой энергией межмолекулярного взаимодействия. Именно резко возрастающая роль межмолекулярных сил является одной из важнейших особенностей полимеров, качественно отличающей их от низкомолекулярных соединений. Высокомолекулярные соединения широко распространены в природе — это животные и растительные белки, углеводы (целлюлоза и крахмал), натуральный каучук, смолы и др. С каждым годом растет число полимеров, создаваемых синтетически. Сегодня химия в состоянии не только воспроизводить многие природные полимеры, как, например, натуральный каучук, некоторые белки, но и создавать массу новых синтетических полимерных веществ, которых в природе не существует. В качестве примера можно привести элементорганические полимеры, которые обладают комплексом свойств, присущих как органическим, так и неорганическим полимерам. [c.327]

    Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). [c.44]

    Среди многочисленных вешеств, встречающихся в природе, резко выделяется группа соединений, отличающихся от других особыми физическими свойствами, высокой вязкостью растворов, способностью образовывать волокна, пленки и т. д. К этим веществам относятся целлюлоза, лигнин, пентозаны, крахмал, белки и нуклеиновые кислоты, широко распространенные в растительном и животном мире, где они образуются в результате жизнедеятельности организмов. [c.5]


    Изучение оптической деятельности, периодов идентичности и вязкости растворов показало, что многие белки могут находиться в р-форме, когда цепь макромолекулы почти полностью вытянута, и а-форме, когда цепь свернута в спираль (рис. 187). Возможно [c.578]

    В области вполне стабилизованных сфероидальных мицелл солюбилизация углеводородов всегда вызывает повышение ньютоновской вязкости коллоидной дисперсии ПАВ. Солюбилизация может вызывать увеличение общего объема мицеллы ф / ф в 2 или 3 раза. Этот эффект возрас гает с увеличением температуры и концентрации ПАВ. В случае же солюбилизации углеводородов нативными глобулярными белками наблюдалось либо уменьшение вязкости растворов, либо ее неизменность. Это, по-видимому, связано с тем, что структуры в глобулярных белках являются более жесткими образованиями по сравнению с мицеллами ПАВ. [c.45]

    Сравнение вязкости растворов разных белков показало, что вязкость возрастает с увеличением осевого отношения (т. е. отношения продольного н поперечного диаметра молекулы), хотя эта зависимость от конформации молекулы не является линейной. [c.40]

    Пользуясь этой формулой, можно легко сравнить вязкости растворов белков, измерив время истечения их из капилляра относительно растворителя. [c.41]

    При низких значениях pH среды макромолекулы белка диссоциируют только по основному типу и, следовательно, по всей их длине расположены только положительные заряды, электростатическое отталкивание которых выпрямляет скрученные макромолекулы. В большом избытке кислоты из-за высокой концентрации посторонних ионов степень диссоциации белка уменьшается и макромолекулы вновь скручиваются в клубки. Аналогичная картина наблюдается в щелочной и сильно щелочной средах. С изменением формы макромолекул, естественно, связано и изменение ряда свойств раствора высокомолекулярного соединения. Например, вязкость раствора высокомолекулярного соединения с выпрямленными макромолекулами больше, чем с макромолекулами, скрученными в плотные клубки. [c.362]

    Качественные выводы относительно формы молекул можно сделать и на основании вязкости растворов белков (этот метод широко применяется в количественной форме в случае других макромолекулярных соединений). [c.430]

    Многие органические вещества, такие как глицерин,сахара, белки и др., увеличивают вязкость раствора при этом снижается эффективность распыления, что ведет к понижению яркости излучения в пламени или уменьшению его оптической плотности. Например, если добавить к раствору соли натрия 40%-ный раствор сахарозы, результаты для натрия получаются на 40% ниже. Растворы вязких веществ, введенные в пламя через другой распылитель, существенного влияния не оказывают. [c.89]

    Вискозиметрический метод определения молекулярной массы по Штаудингеру основан на том, что линейные макромолекулы, находящиеся в растворителе, даже при относительно низких концентрациях, значительно повышают его вязкость, причем повышение вязкости раствора пропорционально увеличению молекулярной массы. Этот метод применим только к линейным и мало разветвленным макромолекулам и не подходит для шарообразных или сильно разветвленных макромолекул (глобулярные белки, гликогены). Поскольку при определении молекулярных масс речь идет не об абсолютной вязкости, а об относительном повышении вязкости, то измерение заключается в определении вязкости раствора полимера т] и чистого растворителя rio и вычислений на основе этих измерений удельной вязкости Г1уд  [c.73]

    В некоторых ситуациях увеличить время корреляции вращения нитроксильного радикала можно, если в исследуемую систему добавлять вещество, увеличивающее ее вязкость, но не приводящее к существенным изменениям структуры самой системы. Подобный способ, предложенный в работе [5], используется пока только для исследования вращения глобулярных белков в растворе. При этом затормозить вращение радикала до уровня предельно медленного вращения пе удается, и поэтому искомые предельные величины приходится определять в процессе экстраполяции соответствующих экспериментальных зависимостей к бесконечным вязкостям. Основанием для выбора закона экстраполяции служат зависимости (11.71), (II.73) между измеряемыми на спект- [c.138]

    С) высокой вязкостью. Если такой раствор нагреть до температуры выше 80-90°С или довести его pH до экстремальных значений, то вязкость раствора резко упадет, что указывает на изменение физического состояния ДНК. Мы уже видели, что высокая температура и экстремальные значения pH приводят к денатурации, или раскручиванию глобулярных белков (разд. 6.12). Точно так же высокие температуры и экстремальные значения pH вызывают денатурацию, или расплетание, двухцепочечных спиралей ДНК, разрушая водородные связи между спаренными основаниями и гидрофобные взаимодействия, с помощью которых удерживались вместе уложенные в стопку основания. В результате двойная спираль расплетается с образованием хаотических, беспорядочных одноцепочечных клубков до тех пор, пока обе цепи, наконец, не разделятся полностью. При денатурации (ее называют также плавлением) ковалентные связи в остове молекулы не разрываются (рис. 27-14). [c.865]

    Если говорить о качественной стороне вопроса, то можно считать хорошо установленным фактом, что растворенный белок в водном растворе гидратирован [1]. В ранних работах были проведены измерения гидродинамических свойств белковых растворов и гидродинамических свойств молекул самого белка в растворе, вязкости, двулучепреломления в потоке и диэлектрической релаксации 1[1]. В более поздних работах методом неупругого лазерного светорассеяния была измерена поступательная и вращательная диффузия [3]. Результаты всех этих работ указывают на то, что инерционные свойства молекул белка в растворе отражают свойства молекул белка с прикрепленными к ним одним или двумя слоями воды. Кроме того, измерения плотности на плаву показали, что плотность гидратационной воды такая же, как и плотность жидкой воды [1]. [c.160]

    В ИЭТ свойства белков характеризуются минимальной набу-хаемостью и растворимостью, а также минимальной вязкостью образующихся растворов. Это связано с изменением энергетического состояния и эффективного размера макромолекулы белка. В ИЭТ разноименно заряженные звенья макромолекулы притягиваются друг к другу и сжимают ее. Вне изоэлектрического состояния в макромолекуле появляется больше одноименных зарядов, взаимное отталкивание которых распрямляет макромолекулу. Эффективный размер растворенной макромолекулы возрастает, повышая вязкость раствора. [c.220]

    В заключение рассмотрим, как можно объяснить мембранным равновесием влияние pH и нейтральных электролитов на вязкость белков. Седлообразный характер кривой, характеризующей изменение вязкости раствора белка в зависимости от pH, объясняется способностью кинетических отдельностей макромолекул, находящихся в растворе, изменять свой объем в результате набухания или отбухания . Изменение объема частиц в растворе должно сопровождаться и соответствующим изменением вязкости. Лёб, впервые предложивший такое объяснение, считал мицеллу кинетической отдельностью в растворе белка. Однако в настоящее время, когда доказано, что высокомолекулярное вещество в растворе раздроблено до молекул, следует говорить о набухании не мицелл, а [c.476]

    В ходе сепарирования промытого изолята разница в плотности между белками и раствором несколько больше, чем при сепарировании сточных вод первой промывки вследствие уменьшения содержания растворимых веществ это касается также и его вязкости. Однако так бывает не всегда, и поведение белковой суспензии может варьировать в зависимости от степени разбавления и pH. Кроме того, в некоторых случаях возможна промывка подкисленной водой. [c.439]

    Содержание сухого вещества во влажном изоляте является важным параметром, в значительной степени определяющим потребление энергии для его приготовления. В самом деле, сушка продукта, принимая во внимание адгезивные свойства белков и вязкость растворов в суспензии, возможна только в средах, еще очень гидратированных (в основном влажность меньше 25 % от сухого вещества). В этом случае энергия, затрачиваемая на высушивание продукта, может быть эквивалентна той, которая расходуется на всю совокупность приемов механического сепарирования, составляющих технологический процесс. В связи с этим представляется выгодным в максимально возможной степени концентрировать влажный изолят. Учитывая существенное содержание в нем воды, эта задача непроста, как это отмечалось выше применительно к разделению твердой и жидкой фаз центрифугированием. [c.449]

    При растяжении а-структуры кератина он превращается в линейную (3-структуру. Такую р-структуру имеет белок натурального шелка — фиброин. Следует отметить, что линейно-цепная Р-структура и спиралевидная а-структура являются вторичной структурой белка, которую создают либо межмолекулярные Н-связи, либо внутримолекулярные. Большое значение имеет а-структура белка, которая является основой дальнейшего усложнения. Структура а-спирали достаточно устойчива к внешним воздействиям. Так, в водных растворах белка при обычной температуре (водорастворимые белки) а-структура сохраняется, так как Н-связи не нарушаются. При нагревании водного раствора белка внутримолекулярные Н-связи разрываются и образуются водородные связи с Н2О. Молекула белка при этом свертывается в клубок (глобулу) и резко снижается вязкость раствора. Аналогично горячей воде действуют крепкий (8 моль/л) раствор мочевины, СНСЬСООН, СРзСООН. Такие полярные растворители как диметилформамид не разрушают а-спирали. [c.722]

    У так называемых глобулярных белков макромолекула свернута в клубок, глобулу, приближающуюся по своей форме к шару. Измеряя светорассеяние, диффузию и вязкость подобных белков в растворе, Сардон показал, что только в изоэлектрической точке образуется шарообразная частица. По обе стороны этой точки макромолекула белка, приобретая заряд того или другого знака, вытягивается в эллипсоид. Одновременно с растягиванием усиливается гидратация макромолекулы, по-видимому, за счет частичного освобождения сил, стягивающих цепь в клубок. Эти процессы оказались обратимыми в пределах pH от 3,5 до 10,0. Кроме того, добавление нейтральных солей в раствор белка (повышение ионной силы) подавляет эффект растяжения, как это имеет место у синтетических полиэлектролитов. [c.579]

    Анализы различных типов высокосортного сырого 1 аучука показывают, что он содержит доли процента золы, от 2 до 3,.о°/о белка и от 1,5 до 3,5% смол (растворимых в ацетоне). Чем в большей степени удаляются эти примеси, тем больше остающаяся часть приближается по споему составу к эмпирической формуле СдН . Определения осмотического давления и вязкости растворов углеводорода каучука по методу Штаудингера (стр. 174) показали, что молекулярный вес его очепь высок, порядка от 100 ООО до 350 ООО, и в известной степени зависит от предварительной обработки каучука. Эти да1шые подтверждены ультрацентрифугальными измерениями. [c.402]

    Глегг и Кертец [21] нашли, что как целлюлоза, так и пектин (см. ниже) после -облучения проявляют последействие. Образцы сушили в вакууме над пятиокисью фосфора и облучали в заполненных воздухом сосудах дозами 0,1—2 мегафэр. Сразу по окончании облучения и с определенными интервалами в течение 29 дней после этого замеряли характеристическую вязкость растворов. Наблюдалось определенное снижение вязкости, причем оно было больше у целлюлозы и достигало 106% от первичного эффекта. Последействие отмечалось только у наиболее тщательно высушенных образцов. Небольшого количества влаги было достаточно, чтобы предотвратить этот эффект. Наблюдалось подобное же последействие при инактивации белков и деструкции нуклеиновых кислот в растворе. Оно будет обсуждено ниже в разделах на стр. 219 и 245, но приведенные эксперименты являются, по-видимому, первыми, показавшими последействие для полисахаридов и вообще полимеров в сухом состоянии. [c.211]

    Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

    Еще Флодин [1, 13] при систематическом изучении гель-фильтрации особо отмечал следующие основные положения. Объем выхода вещества определяется только размерами его молекул и почти не зависит ни от скорости элюирования, ни от концентрации вещества. (Разделение становится нечетким лишь в том случае, когда вязкость раствора образца намного превышает вязкость элюента [1].) Справедливость этих двух основных положений не подлежит сомнению. Лишь при фронтальном анализе белков на сефадексе G-100 [15] объем выхода в какой-то степени зависел от концентрации. Отсутствие зависимости между объемом выхода и скоростью движения элюента имеет решающее значение при обсуждении механизма процесса (см. далее) поэтому именно это положение проверялось особенно часто, и лишь немногим авторам удалось зафиксировать (совсем небольшие) воспроизводимые различия [12]. [c.114]

    При обработке высокополимеров, например крахмала, белков, каучуков и т. п., перекисью водорода или перекисными соединениями происходят окисление и деполимеризация. Снижение среднего молекулярного веса при частич[юй деполимеризации уменьшает вязкость растворов полученных продуктов, что позволяет легче перевести их в раствор и использовать в качестве клеев, 1ИЛИХТ, связующих веществ и т. д. [15, 80]. Деполимеризация целлюлозы путем реакции с перекисью рассматривалась уже выше (стр. 488). Механизм деполимеризации целлюлозы и крахмалов еще иедостаточно выяснен, хотя известно, что этой деполимеризации всегда предшествует увеличе-jHie содержания кислорода в целлюлозе в форме карбонильных или карбоксильных групп 118, 81]. [c.496]

    Актин —белок, растворимый в воде, образующий комплекс с миозином (актомиозин), составляет около 15% всех белков. Актомиозин, образование которого характеризуется высокой вязкостью растворов, диссоциирует в присутствии солей и АТФ, причем миозин переходит в раствор. Чистый миозин растворим в воде, обладает аденозинтрифосфатазным действием и составляет около 40% всех белков мышцы. [c.233]

    Поверхностно-активные вещества (спирты, кетоны, уксусная кислота и др.) уменьшают поверхностнре натяжение распыляемых растворов и могут повысить чувствительность определения в 2—3 раза. На рис. 127 показано влияние этилового спирта в растворе на излучение натрия. При добавлении органических веществ, увеличивающих вязкость раствора (глицерин, сахар, белки и др.), наблюдается снижение эффективности распыления и понижение яркости излучения. [c.223]


Смотреть страницы где упоминается термин Белки вязкость растворов: [c.231]    [c.273]    [c.192]    [c.402]    [c.68]    [c.254]    [c.380]    [c.440]    [c.624]   
Физическая и коллоидная химия (1988) -- [ c.264 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Белки вязкость

Вязкость , белковых растворов

Вязкость , белковых растворов

Вязкость растворов ВМС



© 2025 chem21.info Реклама на сайте