Триптофан-синтаза структура первичная

НЫХ В специфической для данного фермента, уникальной последовательности. Каждая молекула А-белка триптофан-синтазы Е. соИ, например, имеет ту аминокислотную последовательность, которая приведена на фиг. 43, и ни одна молекула любого другого белка Е. соИ не имеет такой же последовательности. Нет никаких оснований опасаться, что необходимость такой уникальности первичной структуры могла бы ограничить число существующих в природе ферментов и в результате привести к унылому однообразию живых форм. Для полипептидной цепи длиной в 200 аминокислот, которая в любом из 200 положений может содержать любую из 20 стандартных аминокислот, существует 20 = 10 различных вариантов. [c.91]

Таким образом Сэнгер показал, что инсулин состоит из двух полипептидных цепей, каждая из которых обладает вполне определенной последовательностью аминокислотных остатков. Методы, разработанные Сэпгером, были затем использованы для определения первичной структуры более длинных полипептидных цепей, и в частности для анализа ферментных белков. С тех пор было введено много технических усовершенствований, а со временем для определения аминокислотных последовательностей стали использовать и автоматическое оборудование. Тем не менее анализ полной аминокислотной последовательности ферментного белка, содержащего сотни аминокислот, все еще остается страшно трудным делом, требующим три или четыре человеко-года тяжелой работы. А-белок триптофан-синтазы В. соН, первичная структура которого показана на фиг. 43, является одной из самых длинных полипептидных цепей с известной аминокислотной последовательностью. [c.90]

Фиг. 43. Первичная структура А-белка триптофан-синтазы Е. oli.

Другое важное наблюдение было сделано при структурном анализе-А-белка триптофан-синтазы у обратных мутантов Тгр+, полученных из Тгр -мутанта trpA23. У части таких обратных мутантов Тгр в 210-м. положении вместо вредного аргинина мутанта irpA23 был обнаружен нормальный глицин. Это хорошо согласуется с рассмотренной в гл. XIII возможностью того, что в результате обратной мутации восстанавливается исходная последовательность нуклеотидов в мутантном гене, а следовательно, и нормальная аминокислотная последовательность в соответствующем белке. Однако у некоторых других обратных мутантов в А-белке в 210-м положении оказался не нормальный глицин, а серин. Это наблюдение является прямым доказательством существования невидимых, мутаций , в случае которых, как это было предположено в гл. VI, мутационная замена одного аминокислотного остатка на другой остается незамеченной. Действительно, как видно из приведенного примера, некоторые замены аминокислот в первичной структуре полипептида (такие,, как замена глицина на аргинин в 210-м положении) приводят к полной потере каталитической функции А-белка триптофан-синтазы, тогда как другие замены в том же положении (такие, как замена глицина на серин) не мешают каталитической функции возникшего мутантного фермента [c.366]