Белки триптофана

Заметим, что именно аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан обусловливают спектры поглощения белков в ультрафиолетовой области спектра. Обычно считают, что максимум поглощения белков соответствует 280 нм. [c.30]

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

В белковых препаратах содержатся следующие аминокислоты (в г на 100 г белка) триптофан 1,0—3,0 [c.256]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Ультрафиолетовые спектры белков отличаются сильным поглощением, характеристическим для ароматических фрагментов аминокислот, входящих в их состав фенилаланин, тирозин, триптофан. Эти спектры поглощения используют для аналитического определения остатков указанных аминокислот. Резкий максимум поглощения, характерный для нуклеиновых кислот и нуклеопро-теидов, позволяет определить их содержание в отдельных клетках. [c.361]

Гидролиз 6 н. H I полностью разрушает триптофан. Можно очень грубо оцепить его содержание по УФ-поглощению белка, вычитая из него вклад поглощения Туг и Phe, содержание которых определяется количественно. Для точного определения содержания Тгр иногда [c.526]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Производные индола являются важными природными веществами, особенно триптофан, входящий в состав белков, и серотонин (гормон). Синтез индолов по Фишеру и связанная с ним реакция Джеппа—Клингеманна приобрели большое значение при получении подобных природных продуктов и других биологически активных индолов. (Какие синтезы индолов вам известны ) [c.287]

НЫХ В специфической для данного фермента, уникальной последовательности. Каждая молекула А-белка триптофан-синтазы Е. соИ, например, имеет ту аминокислотную последовательность, которая приведена на фиг. 43, и ни одна молекула любого другого белка Е. соИ не имеет такой же последовательности. Нет никаких оснований опасаться, что необходимость такой уникальности первичной структуры могла бы ограничить число существующих в природе ферментов и в результате привести к унылому однообразию живых форм. Для полипептидной цепи длиной в 200 аминокислот, которая в любом из 200 положений может содержать любую из 20 стандартных аминокислот, существует 20 = 10 различных вариантов. [c.91]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Надо оговориться, что физиологическая ценность продуктов не определяется только их калорийностью. Например, белки содержат ряд незаменимых аминокислот (лизин, триптофан, метионин и др.), без которых организм не может обойтись при синтетических процессах. [c.54]

Так, в казеине молока содержится около 1,85% (—)-трипто-фана. Животный организм не может сам синтезировать триптофан, поэтому в составе пищи животных необходимы белки, содержащие это вещество. [c.596]

В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаболитов — ферментных и неферментных белков. Следовательно, кроме бдосинтеза аминокислот de поУо,возможен другой njnrb их получения, а именно — из гидролизатов соответствующих белков (триптофан разрушается при кислотном гидролизе), в том числе — из нативной биомассы микробных клеток. [c.445]

При этом типе индукции основной (минимальный) уровень ферментов, участвующих в превращении триптофана в кинуренин, должен быть достаточно высок для того, чтобы при наличии высокой концентрации субстрата-триптофана-могли образоваться хотя бы следовые количества кинуренина. Индукцию продуктом при расщеплении Ь-трип-тофана через Ь-кинуренин можно рассматривать как защитный механизм, предотвращающий индукцию катаболических ферментов эндогенно синтезируемым триптофаном, необходимым для синтеза белка. Триптофан разлагается лишь тогда, когда он добавлен к питательной среде и поэтому клетки содержат его в высокой концентрации. [c.476]

Триптофан, или Р-индолил-а-аланин — одна из незаменимых аминокислот (стр. 247), получающаяся при энзиматическом гидролизе белка с помощью фермента трипсина (отсюда и название аминокислоты). При обычном кислотном гидролизе белка триптофан обнаружить не удается, так как он расщепляется на индол и аланин. Под влиянием ферментативного окисления и декарбоксилирования триптофана в организме образуется 5-окситриптамин, известный под названием серотонина [c.340]

Фиг. 43. Первичная структура А-белка триптофан-синтазы Е. oli.

Другое важное наблюдение было сделано при структурном анализе-А-белка триптофан-синтазы у обратных мутантов Тгр+, полученных из Тгр -мутанта trpA23. У части таких обратных мутантов Тгр в 210-м. положении вместо вредного аргинина мутанта irpA23 был обнаружен нормальный глицин. Это хорошо согласуется с рассмотренной в гл. XIII возможностью того, что в результате обратной мутации восстанавливается исходная последовательность нуклеотидов в мутантном гене, а следовательно, и нормальная аминокислотная последовательность в соответствующем белке. Однако у некоторых других обратных мутантов в А-белке в 210-м положении оказался не нормальный глицин, а серин. Это наблюдение является прямым доказательством существования невидимых, мутаций , в случае которых, как это было предположено в гл. VI, мутационная замена одного аминокислотного остатка на другой остается незамеченной. Действительно, как видно из приведенного примера, некоторые замены аминокислот в первичной структуре полипептида (такие,, как замена глицина на аргинин в 210-м положении) приводят к полной потере каталитической функции А-белка триптофан-синтазы, тогда как другие замены в том же положении (такие, как замена глицина на серин) не мешают каталитической функции возникшего мутантного фермента [c.366]

Ряд характерных реакций белков обусловлен нахождением феноламинокислот (тирозин—стр. 503) и аминокислот, включающих гетероциклические системы триптофан (стр. 586), пролин (стр. 587) и др. [c.395]

Содержащийся в яичном белке триптофан, конденсируясь с формальдегидом, образует окрашенный продукт конденсации бис-2-тринто- фанилметан (I), который окисляется до бис-2-тринтофанилкарбинола (II), образующего в кислой среде соль, окрашенную в фиолетовый цвет. [c.47]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Некоторые соединения способны поглощать свет, а затем испускать его (но уже с большей длиной волны). Это явление называется флуоресценцией. Эффективность процесса характеризуется квантовым выходом q, который равен отношению числа испускаемых квантов к числу поглощаемых (д всегда меньше единицы). К природным флуорофорам относится NADH, поглощающий свет с X = 340 нм, а испускающий — с Я, = 460 нм, Основной флуорофор в белках —триптофан —поглощает в области 275—295 нм, а испускает свет с Я, = 330—340 нм. Слабо флуоресцирует в этой же области и тирозин. В основе многих синтетических субстратов эстераз, фосфатаз, сульфатаз и гли-козидаз лежит 4-метилумбеллиферон — сильно флуоресцирующее производное фенола. [c.192]

Витаминами называют вещества, очень малые дозы которых, наряду с жирами, белками, углеводами и минеральными веществами, необходимы для нормального развития животного организма недостаток витаминов приводит к болезненным явлениям, так называемому авитаминозу. Одкако приведенное определение витаминов требует известного уточнения. Существует много веществ, без которых животный организм не может нормально развиваться среди них встречаются и такие вещества, которые требуются организму в небольших количествах, но которые все же не считаются витаминами, например триптофан или иод. Под витаминами подразу.меаают некоторые сравнительно неустойчивые органические соединения относительно сложного строения, безусловно необходимые животному организму. Животный организм часто неспособен синтезировать их из простых соединений они попадают в животный организм с растительной пищей или образуются в нем в результате превращений довольно сложных соединений растительного происхождения. [c.890]

В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

Из природных вешеств, являющихся производными пиррола, здесь следует упомянуть пролин, оксипролин и триптофан, входяпдие в состав белков, индикан, представляющий собой основное вещество индиго, многие алкалоиды, такие, как никотин, атропин и кокаин, а также красящее вещество крови и хлорофилл. [c.969]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

Аминокислоты (гликоколь, цистин , пролин, триптофан, аргинин, гистидин, epHH ), а также ди- и полипептиды реагируют своими аминогруппами, образуя соответствующие сульфокислоты, замещенные у азота . Последняя реакция была применена для определения строения белков и продуктов их расще-пления °. [c.267]

Иногда, если некоторые белки склонны выпадать в осадок (вблизи р1), концентрацию полибуфера приходится увеличивать пли даже вводить в него соль, жертвуя качеством разрешения. Впрочем, не всегда обязательно надо добиваться полного растворения исходного препарата. На заключительном этапе очистки триптофанил-тРНК-спнтетазы методом хроматофокуспрованпя оказалось, например, что в исходном буфере колонки (pH 5,2) около половины суммарно- [c.334]

При внимательном рассмотрении рпс. 181 легко обнаружить, что на профиле элюцип отсутствует ппк триптофана (его положение обозначено пунктиром). Дело в том, что профиль был получен в результате фракционпрования кислотного гидролизата белка, а триптофан при этом разрушается. К этому вопросу мы вернемся нел(ного позже. [c.520]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология