Триптофан структура

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

Низкие величины п/ф (< 1) указывают на то, что нефти образовались из ОВ, фоссилизация которого протекала в восстановительной обстановке. В этих условиях сохранилось от окисления значительное количество полиненасыщенных кислот, давших затем арены, поэтому объяснима обратная связь п/ф с их общим содержанием. Дополнительным источником ароматических УВ в восстановительной обстановке, вероятно, мо гут служить аминокислоты, имеющие готовое ароматическое кольцо фенилаланин, тирозин и триптофан. Примечательно, что связи отношения п/ф с составом аренов, имеющих одно ароматическое кольцо (т,е. собственно с алкилбензолами), и соединений с одним и двумя нафтено выми кольцами отрицательные, а с соединениями, где два и более ароматических кольца, — положительные. Наличие подобных связей также очевидно, поскольку в восстановительной обстановке значительная часть ненасыщенных кислот гидрируется, что снижает вероятность образования полиароматических структур. Наоборот, в окислительных условиях остается немного непредельных кислот, но степень их ненасыщенности гораздо выше, что благоприятствует образованию полиароматических соединений. [c.50]

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

К-группы этого класса аминокислот представляют собой углеводороды, и, следовательно, они гидрофобны (рис. 5-6). К данному классу относятся пять аминокислот с алифатическими К-группами (аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин), две аминокислоты с ароматическими кольцами (фенилаланин и триптофан) и одна аминокислота, содержащая серу (метионин). Особого упоминания заслуживает пролин, так как его а-аминогруппа не свободна, а замещена частью К-группы, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру (рис. 5-6). [c.115]

Среди веществ со сладким вкусом мы находим соединения с различными структурами. Так, кроме сахаров и рассмотренных выше веществ, 2-амино-4-нитрофенилпропиловый эфир и 6-хлоро-о-триптофан во много раз слаще сахарозы. [c.331]

Из нефти Хаудаг получен АК, из которого затем экстракционнохроматографическим способом дополнительно выделена узкая фракция со следующим элементным составом С—64,5 Н—6,1 N—13,5 О—16,1 мас.%, молекулярной массой 238, температурой плавления 82—87°С. После гидролиза этой фракции получены кристаллы, которым на основании определенных элементного состава и молекулярной массы приписана эмпирическая формула С11,2Нц,9К2,08О1,9з. Это вещество имело гораздо более высокую температуру плавления, слабо растворялось в воде и спирте, имело кристаллическую структуру (по рентгенограммам) и, судя по ИК-и масс-спектрам, среди выделенных веществ мог присутствовать триптофан. В пересчете на нефть концентрация этой тринтофановой гидролиз-но1"1 фракции составляла около 0,0012 мас.%. [c.48]

Триптофансинтетаза (стр. 141) состоит из двух субъединиц А и В (или а и ), первая из которых содержит всего лишь 268 аминокислот. Тонкую структуру гена А удалось картировать следующим образом. Было выделено большое число мутантных бактерий, неспособных расти на среде, не содержаш,ей триптофана (ауксотрофы по триптофану). Генетические скрещивания проводились с помощью специального трансдуцирующего бактериофага Pike [134]. В процессе размножения в чувствительных к ним бактериях трансдуцирующие бактериофаги иногда включают в собственную ДНК часть бактериальной хромосомы. В дальнейшем, когда такой фаг заражает другие бактерии, часть его генетической информации может переноситься в результате рекомбинации 3 хромосомы бактерий, переживших инфекцию. Используя серии мутантов с делециями аналогично тому, как это было сделано при картировании гена гЛ, удалось разделить ген А на ряд участков, а исследование частоты рекомбинаций позволило осуществить точное картирование. [c.251]

N-Koнцeвoй аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой — фенилаланин. Какая структура согласуется с этилш данными Примечание пептид содержит по две из следующих кислот аланин, глицин, триптофан. Кроме того. [c.414]

Г. первой группы (напр., адреналин, тироксин) по структуре близки к тирозину и триптофану (см. Аминокислоты). Стероидные Г., содержащие в своей основе структуру циклопентанпергидрофенантренового кольца, по числу углеродных атомов делят на три семейства Г. коры надпочечников и прогестерон (С21-стероиды)-про-изводные прегнана (ф-ла I), мужские половые Г. (С1д-стероиды)-производные андростана (П, К = СН3) и женские половые Г. (С, а-стероиды)-производные эстрона (II, К = Н). [c.598]

Этот фермент [46] катализирует гидролиз пептидных амидных связей, особенно включающих такие аминокислотные остатки, как фенилаланин и триптофан, т. е. содержащих ароматические боковые группировки. Эта особенность химотрипсина связана с тем, что он содержит центр связывания, специфичный к таким группировкам (см. разд. 24.1.3.3). Фермент обладает довольно широкой специфичностью и может также катализировать гидролиз амидных и сложноэфирных связей многих более простых соединений, включая производные /У-толуол-и-сульфонилфенилаланина (Л -тозилфе-нилаланина). Реакция схематично представлена структурой (26) ароматический остаток связывается таким образом, что карбонильная группа амида располагается вблизи каталитической группы (или групп) активного центра. [c.482]

З-альдегид природа второго оставалась невыясненной до 1919 г., когда Перкин и Робинзон [371 выдвинули веские доводы в пользу -карболиновой структуры гармина и гармалина. Кроме того, этим авторам удалось показать идентичность соединения Гопкинса и Коле с гарманом, полученным из гармина в результате удаления метоксильной группы. Простейшее объяснение состоит в том, что триптофан взаимодействует с альдегидом, образуя тетраГидрогарманкарбо-новую-4 кислоту (XVI), которая окисляется с одновременным декарбоксили-. рованием и дает гарман (XII). В своей статье Гопкинс и Коле указывали, что реакционную смесь после окисления экстрагировали эфиром для выделения нейтрального продукта и экстракт затем оставляли стоять в течение нескольких дней до окончательной обработки — выделения основания. Возможно, что эфир, применяемый для экстрагирования, содержал спирт, окислявшийся при стоянии [c.196]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Сэнгер и Туппи [72] применили этот метод при расшифровке структуры В-цепи инсулина. Выделив и проанализировав не менее 60 пептидов, им удалось расшифровать только четыре участка цепи, включающих всего 19 остатков аминокислот. В частичных кислотных гидролизатах, помимо пептидов, встречается до 25% свободных аминокислот [54]. В ходе кислотного гидролиза полностью разрушается триптофан [53] и в значительной степени повреждаются оксиаминокислоты [65]. [c.35]

Второе издание этого атласа, опубликованное в 1967—1968 гг., вдвое больше первого и представляет собой исключительно ценную сводку результатов работ по расшифровке последовательности. Там приведены последовательности цитрохрома с, ферредоксина, цепей гемоглобина, миоглобина, различных иммуноглобулинов и их L-цепей, трипсиногена, трипсина, химотрипсиногена, химотрипсина, субтилизина, а-лакталь5умина, триптофан-синтазы, лизоци-мов, рибонуклеазы, ингибитора трипсина, пептидных гормонов, ядов, токсинов, вирусных белков и т. д. Включая видовые вариации, число белков с расшифрованной структурой достигает почти двухсот. [c.40]

Остается ответить на наиболее важный вопрос о том, каков механизм превращения триптофана (XLII) в кинуренин (XLIV). Котаке предположил, что в этом превращении первым промежуточным продуктом является окси-триптофан (XLIII) [302]. Нет необходимости рассматривать предложенный им механизм реакции, так как он основан на ошибочной структуре кинуренина однако указанное предположение привело к многочисленным попыткам синтезировать окситриптофан (см. ниже). [c.47]

При механодеструкции полимеров преимущественно разрушаются наиболее лабильные званья в структуре, причем разрушение может сопровождаться изменением химического состава полимеров. Например [275], на)блюдалось резкое снижение содержания цистина при механодеструкции кератина, т. е. именно тех звеньев, пр которым о бразованы поперечные связи иространственной сетки белка и на которых, естественно, в первую очередь возникают критические напряжения, вызывающие механокрекинг. Одновременно в продуктах деструкции кератина содержание такой лабильной аминокислоты, как триптофан, понижается с 1,8% до нуля [276, 278], а содержание азота — с 15,37 до 14,51%. Кроме того, уменьшается содержание азотсодержащих компонентов, осаждаемых трихлоруксусной кислотой. [c.97]

Огромную роль в иерархии регуляторных механизмов играет регуляция на уровне транскрипции, рассмотрению которой посвящен 10.3. Этот механизм довольно хорошо изучен на ряде примеров у прокариот. Например, наличие в питательной среде для бактерий триптофана, который синтезируется специальной системой ферментов (см. 9.5), делает нецелесообразным синтез этих ферментов, и соответствующий промотор для транскрипции генов, программирующих структуру этих белков, выключается с помощью комплекса специального белка, триптофанового апорепрессора, с триптофаном. Особенно большое значение регуляция транскрипции имеет у эукариот, особенно у многоклеточных организмов, поскольку даже на разных фазах клеточного цикла, а тем более на стадиях мно- [c.420]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Пэтел и сотр. [69] кроме спектров миоглобина (см. разд. 14.2.4.1) исследовали также спектры водных растворов окси-и дезоксигемоглобинов в области от О до —5 т. В спектрах свободных р-цепей были обнаружены резонансные сигналы обменивающихся NH-протонов индольного кольца триптофанов Л-12 и С-3 при —0,2 и —0,5 т. Их положение фактически не зависит от степени окисления гем-групп или от ассоциации в некооперативный Р4-тетрамер. Ни для одного из состояний Р-цепей не было обнаружено сигналов в области ниже —0,6т, в отличие от миоглобина (см. предыдущий раздел). Триптофан Л-12 из а-цепей в этой области не дает сигнала обменивающегося протона. В частности, примечательно, что триптофановые остатки действительно слишком удалены от гем-группы, чтобы можно было ожидать значительных сдвигов за счет сверхтонкого взаимодействия или эффектов кольцевого тока, что согласуется с этими наблюдениями. Тем не менее спектры окси- и дезокси-форм кооперативного тетрамера (ар)г, т. е. интактного гемоглобина, заметно различаются. Было высказано предположение, что смещение пика при —2,18 т, соответствующего одному протону в спектре оксигемоглобина НЬОг, к —4,14 г при дезоксигенации указывает на перестройку четвертичной структуры, которая сопровождает это превращение (см. с. 375), или на изменение третичной структуры, связанное с этой перестройкой. [c.378]

Таким образом, витаминами следует считать вещества, которые Б малых дозах, наряду с белками, жирами, углеводами и минеральными веществами (преимущественно Na l), необходимы для нормального развития животного организма. Существует много веществ, без которых животный организм не может нормально развиваться, которых организму требуется немного, но которые нельзя назвать витаминами, например триптофан, йод и др. Следовательно, витаминами следует считать незаменимые сложные органические вещества разнообразной структуры, являющиеся биологическими катализаторами химических реакций, [c.637]

Величина удельного вращения колеблется в очень широких пределах. При этом обращает на себя внимание то, что аминокислоты с циклическими системами (фенилаланин, гистидин, триптофан, пролин и т. д.) имеют высокое отрицательное вращение. Цвиттер-ионная структура ответственна за относительно высокие температуры кипения, низкую летучесть и умеренную растворимость в органических растворителях. Химически доказано, что ь-(+)-аланин, ь-(- -)-молочная кислота и ь-глицеривовый альдегид имеют одинаковую конфигурацию [c.347]

Основные научные работы посвящены химии природных соединений. В начале своей научной деятельности исследовал производные индола. Синтезировал аминокислоту триптофан и продукты ее метаболизма (а-окситриптофан, N-формклкинуренин и др.). Разрабатывал методы расщепления рацематов. Исследовал алкалоиды, в частности изучал химическую структуру стрихнина и нуфариди-на (алкалоид водяной ли.пии). Синтезировал (1962) оптически активный нуфаридин. Исследовал сапонины, выяснил химический состав дущистых веществ хризантемы, японского перца. Изучал токсины, в том числе токсин жабы. В области синтетической органической химии объектами его исследований были производные ацетилена, реакции гидрирования и дегидрирования. [c.259]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Л изуются очень медленно или вовсе не гидролизуются. Последующие исследования показали, что для достижения максимальной скорости гидролиза радикал R должен содержать ароматическую циклическую систему (например, бензол, как в фенилалани не, тирозине индол, как в триптофане), отделенную от а-углеродного атома не менее чем одной метиленовой группой. Если бензольное кольцо находится непосредственно у а-углеродного атома, как в производных фенилглицина, то соединение не гидролизуется. Единственным известным неароматическим остатком, совместимым с заметной гидролизуемостью в этом положении, является метионин скорость гидролиза убывает в ряду триптофан>ти-розин>фенилаланин>метионин. Приближенно изостерические производные норлейцина и норвалина расщепляются много медленнее поэтому можно думать, что указанное свойство метионина связано каким-либо образом с наличием двухвалентной серы в его боковой цепи. Наряду с уже упомянутыми соединениями не подвергаются расщеплению те, в которых в качестве центрального остатка содержится серин, треонин или гистидин, а также большое число других соединений, не отвечающих структурам ХП1 и XIV. [c.629]

Для расчета констант нестойкости комплексов был испо,яьзован метод кривых относительного поглощения . Установлено, что все аминокислоты образуют с ионами Ри (Ш) достаточно прочные комплексные соединения. При сравнении комплексообразующей способности аминокислот с Ри (III) следует, что триптофан и гистидин образует более прочные соединения (рл =4,2 и рК=4.5), чем фенилаланин и тирозин (рХ=3.8 и рК=3.3), Различие в поведении этих аминокислот в водных растворах объясняется наличием в их составе разных кольцевых структур. Бензольное кольцо фенилаланина и тирозина в комплексообразовании не участвует. [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология