Синтез ансерина

Начальные этапы реакции распада пиримидиновых нуклеотидов катализируются специфическими ферментами. Конечными продуктами реакции являются СО,, МНз, мочевина, 3-аланин и 3-аминоизомасляная кислота. Следует указать, что гидролитический путь распада пиримидинов является, очевидно, главным путем образования 3-аланина, который может служить источником для синтеза ансерина и карнозина (см. главу 20), а также для образования КоА. Известно, что 3-аланин в животных тканях подвергается дальнейшему распаду. В тканях животных открыта специфическая аминотрансфераза, катализирующая трансаминирование между 3-аланином и пировиноградной кислотой. В процессе этой обратимой реакции синтезируются а-аланин и формилацетат (полуальдегид малоновой кислоты) [c.503]

Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орни-типовом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов (см. главу 14), а также в синтезе М-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Роль последней, содержащейся в довольно высоких концентрациях в ткани мозга млекопитающих, пока не выяснена. [c.460]

Хорошо известно, что метионин может поставлять метильную группу для биологического синтеза холина, креатина, ансерина, адреналина и N-метилникотинамида (см. гл. 5, стр. 208). Метионин затем синтезируется вновь, и содержание его поддерживается на довольно постоянном уровне. Многие из указанных реакций трансметилирования происходят, вероятно, в печени при ее повреждении перенос метильной группы может ингибироваться, и в результате этого будет накапливаться метионин. Такое накопление действительно наблюдалось в описанном выше случае, а также и у других больных, страдаюш их тяжелым паренхиматозным гепатитом [80]. [c.68]

Синтез дипептида ансерина осуществляется без рибосом ферментативной системой, которая синтезирует карнозин по той же схеме (см. Карноаин), но вместо гистидина в реакции участвует 1-метилгистидин. [c.11]

В природе полипептиды образуются в процессах белкового обмена в растительном и животном организмах как при синтезе, так и при ферментативном гидролизе белковых веществ. Некоторые из них могут быть выделены из тканей (глутатион, карнозин, ансерин и др.). Многие физиологически активные вещества являются полипептидами. К ним относятся, например, ряд гормонов (вазопрессин, окситоцин, глюкагон, адренокортикотропный, меланотропные и др.), антибиотики (грамицидины, тироцидины, актиномицины, бацитрацины), витамины. [c.425]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

В отличие от конечных продуктов пуринового обмена продукты катаболизма пиримидинов хорошо растворимы в воде, причем Р-аланин имеет физиологическое значение, содержится во многих тканях и в плазме крови в свободном виде или включается в состав мышечных пептидов карнози-на и ансерина. Бактериальные клетки используют Р-аланин для синтеза пантотеновой кислоты, которая входит в состав HSKoA. [c.262]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология