Белковые вещества Белки гидролиз

Реакции гидролиза, т. е. расщепления органических высокомолекулярных соединений действием воды, имеют большое биологическое и техническое значение. Путем гидролиза происходит распад белковых веществ, крахмала, гликогена, клетчатки, жиров, восков, глюкозидов и тому подобных веществ, причем образуются более простые низкомолекулярные соединения. Реакции гидролиза противоположны по направлению реакциям межмолекулярной дегидратации. В животных и растительных организмах между этими процессами существует биологическое равновесие. В организмах путем дегидратаций происходит образование полисахаридов, белков, жиров и других сложных соединений. Эти эндотермические по своему характеру процессы осуществляются при участии солнечной энергии, которая таким образом вовлекается в биосферу земли. Поэтому сложные химические вещества растений являются как бы аккумуляторами солнечного тепла. [c.534]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Гидролиз белковых веществ. При гидролизе белков, как упоминалось выше, образуются аминокислоты. Обычно при этом получаются весьма сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, которые позволяют из этих смесей получать отдельные чистые аминокислоты. [c.288]

Было отмечено, что аминокислоты и полипептиды, получаемые из коллагена кератина и других опорных белковых веществ путем гидролиза, хорошо пристают к кератину ногтя, а ноготь укрепляется. Кремы для ногтей, содержащие гидролизаты белка, являются, очевидно, лучшими веществами для ухода за ногтями. [c.169]

Гидролиз белковых веществ. При гидролизе белков, как упоминалось выше, образуются аминокислоты. Обычно при этом получаются весьма сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, которые позволяют из этих смесей получать отдельные чистые аминокислоты. Многие аминокислоты в значительных количествах получают этим способом, так как для ряда аминокислот он оказывается пока экономически более выгодным, чем их синтез. [c.247]

Гидролиз белковых веществ. При гидролизе белков, как упоминалось выше, образуются аминокислоты. Обычно при этом получаются весьма сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов. [c.200]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

В. С. Садиков [33]. Они подвергали гидролизу животные организмы— свинок, кроликов, кошек, мелких рыб—и установили, что лучше всею гидролиз производить не в присутствии концентрированных H. SO или НС1, а в автоклаве при помощи разбавленных кислот. При нагревании различных белков в автоклаве при ]40--150° с 0,5—4"о НС гидролиз заканчивается через 3—6 час., а при 180° в этих же условиях через 1—3 часа. В растворе образуется смесь простейших а-аминокислот и других растворимых в воде органических соединений, входящих в состав всех органов животного, а нерастворимые продукты распада—жиры, жирные кислоты, холестерины и т. д.—могут быть отделены от раствора. Этот способ гидролиза белков является большим достижением гомогенного катализа и известен под названием—автоклавный гидролиз белковых веществ. [c.542]

Орнитин, вероятно, представляет собой вторичный продукт расщепления белковых веществ. Непосредственным продуктом гидролиза белков является аргинин (см. стр. 417), при гидролизе которого получаются мочевина и орнитин. [c.381]

Это отчетливо наблюдается при ферментативном гидролизе белков, так как действие ферментов специфично и под влиянием определенного фермента гидролиз доходит до определенного предела. Так, например, в желудочном соке содержится фермент пепсин, под влиянием которого белковые вещества подвергаются гидролизу и превращаются в пептоны. Пептоны — вещества значительно менее сложные, чем белки, из которых они образовались, обнаруживающие некоторые характерные для белков свойства, но не коагулирующие и не высаливающиеся. [c.327]

Гидролиз белковых веществ. В жизненных процессах основную роль играют белковые вещества, поэтому проблема белков является одной из самых важных в органической химии. Белки составляют около 50% всех природных соединений по подсчету в жизненные процессы биосферы нашей планеты вовлечено 5 10 т протеинов (В. И. Вернадский). [c.539]

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ, или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот. [c.585]

Выделение из белковых веществ. Важнейший источник a-a шнo-кислот — природные белки. При гидролизе белков (стр. 289) образуются сложные смеси, содержащие различные аминокислоты, а также некоторые другие вещества. Трудность заключается в разделении таких смесей на составные части. Однако теперь уже существуют разнообразные методы, позволяющие выделять из белковых гидролизатов индивидуальные аминокислоты. [c.285]

Состав белков и их гидролиз. В природе существует огромное множество различных белков. Они различаются по молекулярной массе, свойствам и той роли, которую играют в различных природных процессах. Очень часто белковые вещества представляют собой сложные смеси различных белков и лишь сравнительно недавно разработаны способы, позволяющие выделять из этих смесей индивидуальные белки. [c.289]

Количественное определение свободных аминных групп аминокислот, полипептидов и белков широко применяется для исследования ферментативного распада белковых веществ и их гидролиза другими способами (см. стр. 34). Помимо ценных сведений о строении белковой молекулы и переваривания белков, определение аминоазота дает возможность судить о содержании свободных аминокислот и пептидов в крови, моче и других жидкостях и тканях организма. [c.184]

Изучение продуктов гидролиза белковых веществ показывает, что белки построены из а-аминокислот, подобно тому как полисахариды образованы молекулами моносахаридов. [c.290]

По химическому составу белки делятся на две группы а) простые белки — протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) это соединения белковых веществ с небелковыми. [c.353]

Итак, белковые вещества отличаются большим разнообразием химических функций образуют соединения с молекулами веществ небелкового характера, очень легко в природных условиях подвергаются распаду и усложнению. Так, если для гидролиза белка необходимо длительное воздействие растворов минеральных кислот при повышенной температуре, то подобное расщепление при помощи органических катализаторов—ферментов может происходить при 20—40 °С в течение короткого времени. Примерами каталитического действия органических катализаторов могут служить процессы пищеварения под действием пищеварительных ферментов, а также многочисленные процессы обмена веществ. [c.396]

Некоторые источники растительных белков, такие, как соя, содержат ингибиторы, значительно снижающие активность протеаз, особенно трипсина, и это необходимо учитывать при выработке белковых гидролизатов. При гидролизе возможно появление также и других веществ, например госсипола, соединенного с белками семян хлопчатника, который способен замедлять высвобождение аминокислот в ходе протеолиза [32]. [c.619]

Растворы желатина. Желатин — смесь белковых веществ, получаемая путем осторожного гидролиза коллагена и оссеина, находящихся в составе кожи, сухожилий, костей. Желатин относится к числу фибриллярных или волокнистых белков, имеющих макромолекулы в виде вытянутых нитей. Между [c.183]

Гистоны — белковые вещества, тоже обладающие щелочны характером, занимающие промежуточное место между протаминами и остальными белками по силе основности. В воде и очень разбавленных кислотах легко растворимы. При нагревании не свертываются,. Гидролизуются пепсином. Состав моноаминокислот в них более разнообразен, чем в протаминах. Среди диаминокислот преобладает аргинин... [c.9]

Одним из наиболее удачных методов получения аминокислот является кислотный гидролиз белка путем обработки белкового вещества раствором соляной кислоты при повышенных [c.82]

Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот. Если при гидролизе белковые вещества распадаются в конечном итоге до а-аминокислот, то мы имеем дело с так называемыми простыми белками, или протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических веществ (простетические группы). [c.500]

Нуклеопрвтеиды — белки, в которых собственно белковая часть связана с так называемыми нуклеиновыми кислотами последние — сложные вещества, при гидролизе образующие фосфорную кислоту, гетероциклические соединения и углевод. Нуклеопротеиды входят в состав ядер растительных и животных клеток. [c.298]

Л. н. состоят из плотной эластичной каучуковой оболочки (гель-каучук), внутри к-рОй находится жидкая низкомолекулярная фракция (золь-каучук). Наружная поверхность каучуковой оболочки окружена защитным слоем, состоящим из белковых веществ (в свежесобранном Л. н. их содержится 4%), смол, мыл и гидратно-связанной воды. По мере старения Л. н. белки постепенно гидролизуются в аминокислоты по содержанию последних можно судить о возрасте латекса. [c.18]

Пролин является постоянным продуктом гидролиза казеина (Э. Фишер, 1901 г.) и некоторых других природных белковых веществ. При гидролизе белков он получается частично в оптически деятельной /-форме. Синтетически пролин впервые был получен действием аммиака на а,5-дибромвалериановую кислоту (Вильштеттер). В настоящее время он синтезирован и другими способами, причем вы- [c.537]

Аминокислоты могут реагировать с сахарами за счет их альдегидных и гидроксильных групп. В результате получаются высокомолекулярные соединения с коллоидными свойствами. Эти свойства позволяют объяснить установленный Грегори и Ветхе-рилом факт, что белковые вещества животных исчезают бесследно при разрушении тела в естественных условиях, так как превращаются в газообразные и растворимые в воде продукты. Известно, что в организме животных не содержится сахаров, которые бы могли связать аминокислоты, образованные при гидролизе белков [И, с. 62]. [c.26]

Полученные таким образом полипептиды по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилo J подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.294]

Глутаминовая кнслота представляет собой а-аминоглутаро-вую кислоту. Глутаминовая кислота входит в состав ряда белковых веществ миозина, казеина, i -лактоглобулина и др. В большом количестве глутаминовая кислота содержится е белках мозга, злаках. Из последних она и получалась ранее путем кислотного гидролиза. В настоящее время глутаминовая кислота получается синтетически. [c.189]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Наиболее богаты белковыми веществами семена масличных и бобовых растений. В некоторых из них содержание белков достигает 40%.. Эти белковые вещества относят с глобулинам за их способность растворяться в 8 — 10%-ном растворе поваренной соли. По химиче-скому составу, определенному путем гидролиза и выделения образовавшихся в результате гидролиза аминокислот, они весьма различны между собой, как это видио из табл. 9 (по данным Вальдшмидт-Лейтца). [c.108]

Микроорганизмы, вызывающие аммонификацию белковых веществ, выделяют в окружающую среду протео-литические ферменты, под действием которых эти вещества гидролизуются до аминокислот. Последние поступают в кйетку и в ней дезаминируются с образованием аммиака, органических кислот и других продуктов. В белке отношение С N=3,5 1. [c.110]

Для формирования современных представлений о структуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими ферментами- Одним из первых их использует Г. Мейснер. В 1850 г. К. Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлого столетия пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролиза белков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию таких экспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага на пути к теории строения белка сделать не сумели. Очень близок к истине был и А. Я. Данилевский, который справедливо утверждал, что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу главной же структурной единицей он ошибочно считал биуретовую группировку RNH ONH OR [c.26]

Адгезивами для древесины издавна служили высокомолекулярные органические соединения животного и растительного происхождения с активными полярными функциональными группами. В последнее время с этими адгезивами успешно конкурируют синтетические высокомолекулярные соединения. Однако клеи растительного и животного происхождения все еще находят широкое применение. Из этой группы адгезивов следует упомянуть прежде всего белковые клеи [62—74]. В группу белковых клеев животного происхождения входят костный, мездровый, рыбный, казеиновый, альбуминовый клеи. Костный и мездровый клеи называют также глютиновыми. Основой этих клеев является коллаген — белковое вещество группы склеропроТеинов ]61]. Коллаген состоит из проколлагена, колластромина, мукополи-сахаридов и некоторых сопутствующих белков — кератина, эластина и других [67]. Набухая в воде, коллаген гидролизуется, превращаясь в глютин [c.255]

Диснерсная фаза Л. п. состоит из частиц (глобул) пгарообразной илп грушевидной фо])мы размером от 0,25 до 5. икм средний размер — 2 мкм. Глобулы Л. н. состоят из плотной эластичной каучуковой оболочки (гель-каучук), внутри к-рой нахсдится жидкая низкомолекулярная фракция (золь-каучук). Наружная поверхность каучуковой оболочки окружена защитным слоем, состоящим из белковых веществ (в свежесобранном Л. II. их содержится 4%), смол, мыл и шдратно-связанной воды. По мере старения Л. н. белки постепенно гидролизуются в аминокислоты но содержанию последних можно судить о вое расте латекса. [c.20]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

К протеидам относятся такие сложные белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты и на вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и т. д.). Следовательно, протеиды являются соединениями белковых веществ с небелковыгуШ. Небелковые [c.212]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология