Гельзолин

Гельзолин, активированный ионами Са , вызывает фрагментацию актиновых филаментов [19] [c.276]

В искусственных смесях из актиновых филаментов, филамина и гельзолина наблюдаются Са -зависимые переходы геля в золь и обратно, однако к сокращению эти смеси не способны и в них не возникают такие потоки, как в богатых актином гелях, получаемых из клеток. Судя по всему, для этого необходим миозин неочищенные актиновые гели, из которых миозин избирательно экстрагирован, теряют сократимость и способность создавать течения. Поэтому можно предполагать, что источником силы для таких движений служит какое-то взаимодействие между актином и миозином. [c.276]

В лейкоцитах (в частности в макрофагах) основным актин-связывающим белком является гельзолин (мол. масса 90 кДа) (Pettit, Fay, 1998). Ультраструктурные иммуногистохимические данные свидетельствуют о том, что в макрофагах и тромбоцитах гельзолин взаимодействует с плазматической мембраной и мембранами [c.30]

Са -зависимые актин-фрагментирующие белки обнаружены почти во всех типах клеток позвоночных. Из них наиболее известны гельзолин, впервые вьщеленный из макрофагов, и виллии-один из главных белков микроворсинок эпителиальных клеток тонкого кишечника. Интересно, что эти белки, обладающие способностью соединяться сразу с несколькими свободными мономерами актина, могут служить мощными инициаторами полимеризации актша в растворе. Пока не ясно, какова главная функция этих белков в живой клетке укорочение актиновых филаментов или, наоборот, инициация их сборки. [c.119]

В смеси актиновых филаментов, филамина и гельзолина могут происходить Са -зависимые переходы гель золь. Однако в отличие от обогащенных актином клеточных экстрактов эти искусственные системы не способны к сокращению, и в них не возникают направленные потоки. Недостающим компо- [c.119]

Рис 10-70. Фрагментирующие белки вызывают разрыв актиновых филаментов. Вероятно, это обусловлено их энергичным взаимодействием с глобулярными актиновыми субъединицами. Как правило, для этого необходимы ионы Са . Примерами такого рода белков могут служить вил-лин и гельзолин. [c.120]

Хотя мы еще весьма далеки от детального понимания молекулярной основы движения цитоплазмы, изучение взаимодействия миозина, филамина и гельзолина с актиновыми филаментами дает некоторое представление [c.120]

Актин входит в состав многих клеточных структур и может связываться с целым рядом специфических белков. Жесткие пучки параллельно расположенных актиновых филаментов, скрепленных белковыми сшивками (например, фимбриновыми), имеются в микроворсинках и стереоцилиях, где они выполняют главным образом структурную роль. Пучки актиновых нитей, связанные с короткими биполярными агрегатами молекул немышечного. миозина, встречаются в определенных участках клетки, где нужна сократительная активность, например в сократимом кольце делящейся клетки, в опоясывающих десмосомах у апикальной поверхности эпителиальных клеток, а также в напряженных нитях, характерных для клеток, растущих в монослойной культуре. Менее упорядоченные системы актиновых филаментов содержатся во всей цитоплазме и могут придавать ей свойства геля. Густая сеть таких филаментов образует непосредственно под плазматической мембраной так называемый кортикальный слой. Эта сеть формируется с помощью гибких сшивающих белков, таких как филамин она способна обратимо изменять свои механические свойства в зависи.ности от концентрации ионов Са , что сопровождается повышением или понижение.ы вязкости цитоплазмы эти изменения происходят при участии актин-фрагментирующих белков, таких как гельзолин. Предполагается, что актиновые сети, прикрепленные с помощью специальных белков к плазматической мембране, взаимодействуют с немышечным миозином, обеспечивая подвижность клеточной поверхности, и играют ключевую роль в сложном процессе передвижения всей клетки. [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология