Актиновые гели

Из клеточных экстрактов удалось выделить несколько белков, которые разжижают актиновый гель в присутствии Са. Из них лучше [c.276]

В формировании актинового геля участвуют белки, образующие поперечные сшивки [23, 32] [c.119]

В эукариотических клетках имеется особый кортикальный слой акт новых филаментов лежащий непосредственно под плазматической мембраной. В целом он представляет собой однородную трехмерную сеть обладающую благодаря поперечным сшивкам, свойствами геля Вместе с тем кортикальные актиновые филаменты образуют и ряд специализированных структур. Например, пучки актиновых филаментов, находящихся в комплексе с миозином, прикрепляются к плазматической мембране и обеспечивают клетку структурами, способными к сокращению. В других участках контролируемая полимеризация актиновых филаментов на их плюс-концах способна выпячивать плазматическую мембрану наружу, создавая подвижные выступы клеточной поверхности. Разнообразие структур кортекса и выполняемых ими функций за-висит от обширного спектра актин-связывающих белков, которые сшивают актиновые филаменты в рыхлый гель, объединяют их в жесткие пучки, движутся по актиновым филаментам, создавая механическое усилие, или прикрепляют их к плазматической мембране. Некоторые из белков, выполняющих эту последнюю функцию, прикрывают плюс-концы актиновых филаментов, контролируя тем самым их полимеризацию и деполимеризацию в клетке. Именно этим белкам, как полагают, принадлежит ключевая роль в сложных движениях клеточной поверхности, например при фагоцитозе или при перемещении клеток по субстрату. [c.292]

Рис. 11-31. Механические свойства геля из актиновых филаментов, образованного с помощью белков, сшивающих актин. Гель противостоит резким деформациям (Б), так как сшивающие белки не успевают отделиться от актиновых филаментов. Сопротивление медленным деформациям гораздо слабее сшивающим белкам хватает времени, чтобы диссоциировать и вновь связаться с актиновыми филаментами в других

В искусственных смесях из актиновых филаментов, филамина и гельзолина наблюдаются Са -зависимые переходы геля в золь и обратно, однако к сокращению эти смеси не способны и в них не возникают такие потоки, как в богатых актином гелях, получаемых из клеток. Судя по всему, для этого необходим миозин неочищенные актиновые гели, из которых миозин избирательно экстрагирован, теряют сократимость и способность создавать течения. Поэтому можно предполагать, что источником силы для таких движений служит какое-то взаимодействие между актином и миозином. [c.276]

Фрагментирующие белки могут вызывать Са-зависнмое разжижение актиновых гелей [23, 33] [c.119]

Экстракты, полученные из животных клеток многих типов, образуют гель, если к ним добавить АТР и прогреть до 37 °С Этот процесс связан со взаимодействием актиновых филаментов и сшивающего бежа, например филамина, однако поведение такого геля оказывается более сложным, чем у простой смеси филамина с актиновыми филаментами. Так, при увеличении концентрации Са выше 10 М актиновый гель начинает разжижаться. Под микроскопом в участках, где происходит такой переход геля в золь, можно увидеть весьма энергичные локальные течения Очевидно, в экстрактах помимо актиновых филаментов и филамина должны присутствовать еще какие-то компоненты, благодаря которым ионы вызывают превращение геля в золь и движение жидкости. Вероятно, именно эти компоненты ответственны за течете ципюпяазмы, наблюдаемое в некоторых крупных клетках, где оно необходимо для равномерного распределения метаболитов и других веществ. Эти внутриклеточные движения связаны, по-видимо1у , с быстрыми локальными изменениями в консистенции цитоплгвмы - переходами гель/золь. [c.276]

Рис. 11-30. Образуя гибкие сшивки между соседними актиновыми нитями, филамин создает из них трехмерную сеть, обладающую механическими свойствами геля. Каждый димер филамина, если его полностью выпрямить, имеет длину Около 160 нм.

Экстракты, полученные из животных клеток многих типов, образуют гель, если к ним добавить АТР и прогреть до 37 °С. Этот процесс связан со взаимодействием актиновых филаментов и сшивающего белка, например филамина, однако поведение такого геля оказывается более [c.276]

Рис. 10-68. Филамин, образуя гибкие сшивки между соседними актиновыми филаментами, способствует созданию трехмерной сети, обладающей свойствами геля.

Небольшие компактные молекулы таких белков, как фимбрин, могут прочно связывать параллельные актиновые филаменты в плотные пучки (рис. 10-57). Однако не все сшивающие актин белки действуют подобным образом длинные и гибкие молекулы некоторых из них могут связывать актиновые филаменты независимо от взаимной ориентации последних, и в результате создается неупорядоченная трехмерная сеть (рис. 10-68). Два таких белка-а-актинин и филамин-первоначально были выделены из мышечной ткани, но сейчас их близкие аналоги найдены в клетках многих типов. Длинные гибкие молекулы филамина (мол. масса около 250 ООО) имеют тенденцию образовывать в растворе димеры. Каждый мономер имеет участок для связывания с актиновым филаментом, так что димеры филамина идеально приспособлены для формирования узлов трехмерной актиновой сети. а-Актинин выполняет аналогичные функции (рис. 10-69). Даже сравнительно небольшие количества филамина или а-актинина при добавлении их к раствору, содержащему актиновые филаменты, вызывают резкое изменение его физических свойств-вязкая жидкость превращается в плотный гель. [c.119]

В смеси актиновых филаментов, филамина и гельзолина могут происходить Са -зависимые переходы гель золь. Однако в отличие от обогащенных актином клеточных экстрактов эти искусственные системы не способны к сокращению, и в них не возникают направленные потоки. Недостающим компо- [c.119]

Актин входит в состав многих клеточных структур и может связываться с целым рядом специфических белков. Жесткие пучки параллельно расположенных актиновых филаментов, скрепленных белковыми сшивками (например, фимбриновыми), имеются в микроворсинках и стереоцилиях, где они выполняют главным образом структурную роль. Пучки актиновых нитей, связанные с короткими биполярными агрегатами молекул немышечного. миозина, встречаются в определенных участках клетки, где нужна сократительная активность, например в сократимом кольце делящейся клетки, в опоясывающих десмосомах у апикальной поверхности эпителиальных клеток, а также в напряженных нитях, характерных для клеток, растущих в монослойной культуре. Менее упорядоченные системы актиновых филаментов содержатся во всей цитоплазме и могут придавать ей свойства геля. Густая сеть таких филаментов образует непосредственно под плазматической мембраной так называемый кортикальный слой. Эта сеть формируется с помощью гибких сшивающих белков, таких как филамин она способна обратимо изменять свои механические свойства в зависи.ности от концентрации ионов Са , что сопровождается повышением или понижение.ы вязкости цитоплазмы эти изменения происходят при участии актин-фрагментирующих белков, таких как гельзолин. Предполагается, что актиновые сети, прикрепленные с помощью специальных белков к плазматической мембране, взаимодействуют с немышечным миозином, обеспечивая подвижность клеточной поверхности, и играют ключевую роль в сложном процессе передвижения всей клетки. [c.120]

В цитоплазме клеток растений обнаружены немышечные актин и миозин (см. 1.1.2). Движущая сила тока цитоплазмы в клетках нителлы возникает на границе раздела фаз между эктоплазмой (где локализованы микротрубочки), находящейся в состоянии геля, и эндоплазмой в состоянии золя. С помощью электронной микроскопии в этой зоне обнаружены субкортикальные фибриллы, направленные в сторону движения цитоплазмы. Каждая фибрилла состоит из 50-100 микрофиламентов диаметром 5 — 6 нм, состоящих из Ф-актина. Нарушение структуры микрофиламентов (обработка клеток цитохалази-ном В) прекращает движение. Актиновые филаменты фукцио-нируют в комплексе с миозином эндоплазмы, который обладает АТРазной активностью. Предполагается, что движущую силу цитоплазмы обусловливают и взаимодействия актиновых [c.391]

B. Среди белков, способных разжижать гели актина в присутствш Са , лучше всего изучен , который разрезает актиновую цепь и образует шапочку на плюс-конце (кэпирует его). [c.198]

Цитохалазин В-это мощный ингибитор некоторых форм и точной подвижности, таких, как цитокинез и продвижеш кончиков растущих аксонов он резко уменьшает вязкоа гелей, образуемых смесями актина с различными актин-связи вающими белками. На основании этих наблюдений можв предположить, что цитохалазин влияет на процесс сбор актиновых филаментов он, однако, не связывается с мономс ным актином. Каким же образом он оказывает свое действие подвижность [c.200]

Но, пожалуй, наиболее эффектными из актин-связывающих белков являются те, которые могут сшивать актиновые филаменты между собой и вызывать тем самым образование геля. Связываясь с Р-актином, эти белки индуцируют обычно также и нуклеацию. По меньшей мере четыре сшивающих фибриллярный актин белка способны индуцировать гелеобразование в отсутствие кальция. Это а-актинин из тромбоцитов [5], виллин [6], фимбрин [9] и актиногелин из макрофагов [6]. Все они [c.14]

В отличие от актиновых филаментов, микротрубочки не образуют в клетке геля. Действие тубулин-связываю-щих белков проявляется главным образом в стабилизации микротрубочек и в образовании поперечных сшивок, соединяющих микротрубочки друг с другом, а также с промежуточными филаментами и субклеточными органеллами, такими как секреторные гранулы. Изучение свойств этих белков, за исключением динеина и БАМ-2,, находится еще в зачаточном состоянии. [c.22]

Гели, образуемые in vitro актиновыми филаментами и сшивающими белками, обладают любопытными механическими свойствами они сохраняют свою форму, если к ним приложить резкое короткое усилие, но легко деформируются под действием более слабой постоянной силы. Предполагаемый молекулярный механизм, лежащий в основе такого поведения, характерного и для кортикальной цитоплазмы, показан на рис. 11-31. По-видимому, именно такие актиновые сети позволяют клетке легко восстанавливать свою фирму за счет упругости после мелких толчков, но в то же время подвергаться значительным деформациям при длительном воздействии слабых сил. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология