Фимбрин

Внутри каждой кишечной микроворсинки находотся жесткий пучок из 20-30 параллельных актиновых филаментов, тянущихся от ее верхушки к основанию, где они погружены в клеточный кортекс. Все филаменты в пучке ориентированы плюс-концами наружу (от клетки) и удерживаются вместе на одинаковых расстояниях друг от друга несколькими актин-связывающими белками, в частности фимбрином и фасцином (рис. 11-35). В отличие от филамина и других сшивающих актиновые филаменты белков, молекулы которых гибки и объединяют филаменты в рыхлую сеть, эти актин-связываюшие. белки относительно невелики и компактны, причем полипептидная цепь такого белка образует два [c.279]

Жесткость всего пучка обеспечивают поперечные сшивки между соседними актиновыми филаментами. Важным компонентом этих поперечных сшивок является белок фимбрин, который имеется и в других актин-содержащих выступах клеточной поверхности. Кроме фимбрина в состав микроворсинок входит много других белков, связывающихся с актином из них наиболее изучен виллии, однако его функции неясны. Эти и другие подобные актин-связы-вающие белки мы подробнее рассмотрим позже. [c.111]

Рис. 10-57. Схема расположения актиновых филаментов и поперечных сшивок между ними в стереоцилиях ящерицы. Пять филаментов, изображенных слева, уложены не только параллельно друг другу, но еще и так, что положение витков спирали во всех двойных нитях одинаково (отдельные мономеры актина не показаны). Справа изображена серия поперечных срезов данного пучка. Обратите внимание, что сши-вочный белок, например фимбрин (выделен красным цветом), на разных уровнях может связывать разные пары смежных филаментов, поэтому в поперечном сечении филамент имеет нерегулярную структуру.

Небольшие компактные молекулы таких белков, как фимбрин, могут прочно связывать параллельные актиновые филаменты в плотные пучки (рис. 10-57). Однако не все сшивающие актин белки действуют подобным образом длинные и гибкие молекулы некоторых из них могут связывать актиновые филаменты независимо от взаимной ориентации последних, и в результате создается неупорядоченная трехмерная сеть (рис. 10-68). Два таких белка-а-актинин и филамин-первоначально были выделены из мышечной ткани, но сейчас их близкие аналоги найдены в клетках многих типов. Длинные гибкие молекулы филамина (мол. масса около 250 ООО) имеют тенденцию образовывать в растворе димеры. Каждый мономер имеет участок для связывания с актиновым филаментом, так что димеры филамина идеально приспособлены для формирования узлов трехмерной актиновой сети. а-Актинин выполняет аналогичные функции (рис. 10-69). Даже сравнительно небольшие количества филамина или а-актинина при добавлении их к раствору, содержащему актиновые филаменты, вызывают резкое изменение его физических свойств-вязкая жидкость превращается в плотный гель. [c.119]

Д. Актиновые филаменты, образующие сердцевину микроворсинки, жестко соединены между собой специальными связывающими актин белками, в том числе фимбрином и фасцином. [c.199]

Но, пожалуй, наиболее эффектными из актин-связывающих белков являются те, которые могут сшивать актиновые филаменты между собой и вызывать тем самым образование геля. Связываясь с Р-актином, эти белки индуцируют обычно также и нуклеацию. По меньшей мере четыре сшивающих фибриллярный актин белка способны индуцировать гелеобразование в отсутствие кальция. Это а-актинин из тромбоцитов [5], виллин [6], фимбрин [9] и актиногелин из макрофагов [6]. Все они [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология