Гликопротеины аминокислотный состав

Биосинтез Т. происходит в фолликулах щитовидной железы путем конденсации двух остатков молекул дииодтирозина, входящих в состав тиреоглобулина - гликопротеина, содержащего ок. 5 тыс. аминокислотных остатков (из них 120-остатки тирозина). Иодирование остатков тирозина осуществляется иодом, к-рый образуется путем ферментативного окисления иодидов, поступающих в щитовидную железу вместе с кровью. Механизм биосинтеза Т., по-види-мому, включает окисление остатка дииодтирозина в тирео-глобулине до своб. радикала. Образующиеся в результате синтеза Т. остатки пировиноградной к-ты или серина остаются в составе молекулы тиреоглобулина. [c.590]

Типы связей между углеводными компонентами и белками определены только у ряда гликопротеинов, аминокислотный состав и структура которых известны (иммуноглобулины, гормоны) они включают 0-гликозидные [c.91]

По характеру своей активности IL3 принадлежит к факторам, стимулирующим рост колоний различных клеток ( SF) он действует в концентрациях 10 " — 10 М. Интерлейкин 3 является гликопротеином, в состав которого входят 134 аминокислотных остатка. [c.229]

Щитовидная железа играет исключительно важную роль в обмене веществ. Об этом свидетельствуют резкое изменение основного обмена, наблюдаемое при нарушениях деятельности щитовидной железы, а также ряд косвенных данных, в частности обильное ее кровоснабжение несмотря на небольшую массу (20—30 г). Щитовидная железа состоит из множества особых полостей —фолликулов, заполненных вязким секретом—коллоидом. В состав коллоида входит особый йодсодержащий гликопротеин с высокой мол. массой — порядка 650000 (5000 аминокислотных остатков). Этот глико-протеин получил название йодтиреоглобулина. Он представляет собой запасную форму тироксина и трийодтиронина — основньж гормонов фолликулярной части щитовидной железы. [c.264]

Аминокислотный состав групповых веществ характеризуется высоким содержанием оксикислот (серина и треонина) и пролина, составляющих более половины общего количества аминокислот в этих гликопротеинах мало ароматических аминокислот. [c.179]

Аминокислотный состав гликопротеина подчелюстной железы быка (ПЖБ-П) [c.146]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

В настоящее время уже известно много белков, содержащих углеводы, и число их продолжает расти. В гл. 1 тома 2 приведен обзор данных о некоторых из этих гликопротеинов, изученных наиболее подробно. Для большинства из них полностью установлен аминокислотный и углеводный состав, особенности же строения их углеводных компонентов известны лишь для немногих гликопротеинов. Только для нескольких гликопротеинов точно установлен тип связи между углеводной и пептидной частями. [c.295]

Некоторые химические данные можно рассматривать как показатели гомогенности препаратов гликопротеинов. Считали, что многие гликопротеины эпителиального происхождения почти не содержат ароматических и серусодержащих аминокислот, и отрицательный результат чувствительной химической пробы на эти вещества рассматривали как показатель гомогенности. Аналогично слабое поглощение в ультрафиолете нри 280 ммк можно считать признаком отсутствия примесей [54—56]. Эти критерии полезны, если они приемлемы, но нельзя быть уверенным, что ранее не изучавшееся вещество действительно не содержит этих аминокислот. Более того, сейчас стало очевидным, что небольшие количества таких аминокислот могут содержаться в гликонротеинах этого типа. Сульфоэфиры также были недавно обнаружены в небольших количествах [57, 58]. Тем не менее аминокислотный состав эпителиальных гликопротеинов весьма характерен [59—62], и значительные отклонения от обычного набора аминокислот, так же как и присутствие в некоторых гликонротеинах углеводных компонентов, обычно отсутствующих (например, уроновых кислот, кетоз, кислот, отличающихся от сиаловых, иентоз и т. д.), говорит о необходимости тщательной проверки гомогенности. [c.52]

Определена активность как сырого, так и высокоочищенного ферментов по отношению к гликопептидам, полученным действием проназы на гликопротеин подчелюстных желез немецких овец и очищенным, как описано в разделе 3,6 [20]. Гликопептиды, свободные от сиаловой кислоты, содержали в среднем по 4 аминокислоты. В этих гликопептидах N-ацетилгалактозамин был связан только О-гликозидной связью с гидроксильными группами остатков серина и треонина [82]. Аминокислотный состав указан в табл. 1. [c.296]

Для установления количественного состава входящих в гликопротеин моносахаридов и аминокислот биополимер подвергают полному кислотному гидролизу, и состав гидролизата определяют обычными методами количественного анализа. Пептидные связи устойчивее гликозидных по отношению к кислотам, поэтому для полного расщепления на мономеры гликопротеины приходится гидролизовать в более жестких условиях, чем обычные полисахариды (6 н. НС1, 100—ПО °С, 24 ч) . Нужно иметь в виду, что как сахара, так и аминокислоты могут частично распадаться в условиях кислотного гидролиза, причем в ряде случаев можно с помощью ХОЛОСТЫХ опытов внести соответствующие поправки при анализе. Специфической для гликопептидов побочной реакцией в условиях кислотного гидролиза является возможная конденсация сахаров с аминокислотами, приводящая к окрашенной сложной смеси различных веществ, в том числе простейших карбонильных соединений (так называемая реакция Майяоа). Например, по данным Готшалка , потеря аминокислот при кислотном гидролизе богатых сахарами гликопротеинов может составлять до 30 %. Количественное определение моносахаридов проводят с использованием хроматографии, спектрофотометрической и колориметрической техники (см. гл. 14). Для анализа аминокислот применяют обычно методы, хорошо известные из химии белка. Так, количественный анализ аминокислотного состава проводят в автоматических анализаторах или с помощью газо-жидкостной хроматографии . [c.567]

Аминокислотный состав фетуина изучали в двух лабораториях, причем каждая группа исследователей использовала свой препарат (табл. 3). В обоих случаях был применен кислотный гидролиз гликопротеина и последующий анализ по методу Мура и сотр. [29]. Триптофан определяли спектрофотометрически. [c.62]

Изучен аминокислотный состав гликопротеинов подчелюстных желез собаки и свиньи и подъязычной железы быка. Полинептидный состав этих гликонротеинов сходен с гликопротеинами из подчелюстных желез овцы и быка. [c.148]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

Углевод-пептидная связь через остаток аспарагина относительно устойчива и в кислотных и в щелочных условиях. К счастью, эта связь в гликопротеине, вероятно, более устойчива к кислотам (время полураспада 45 мин при 100° в 2 н. соляной кислоте), чем обычные гликозидные связи в гетеросахариде. Поэтому частичным гидролизом гетеросахарид-аминокислотного комплекса можно получить соединение, состоящее из аминокислоты и моносахарида, образующих углевод-пептидную связь. Очевидно, если такое вещество выделено, входящий в его состав моносахарид можно легко идентифицировать. В опытах авторов с яичным альбумином были получопы неоднозначные результаты, если частичный кислотный гидролиз осуществлялся на гликопептидах, содержащих несколько аминокислотных остатков. [c.279]

Термин эластические обычно применяется для волокнистых или мембранных структур, основным компонентом которых является эластин — белок со специфическими физико-химическими и биомеханическими свойствами. В настоящее время установлено, что эластин главный, но не единственный компонент эластических волокон, в состав которых входят также микрофибриллы, сформированные из гликопротеина, отличающегося от эластина по аминокислотному составу [Ross R., Bornstein P., 1969]. Поэтому термин эластиновые волокна , используемый в некоторых оригинальных исследованиях, является не вполне точным. Так же как и в случае коллагена и коллагеновых волокон, следует делать разграничения между эластином — белком с определенным химическим составом и эластическими волокнами — двухкомпонентной системой, биомеханические, биохимические, ультраструктурные и гистохимические характеристики которой определяются обоими компонентами, хотя и в большей степени эластином. [c.144]

OM С мембраной. В ходе синтеза белковой молекулы N-концевая область G-белка проникает через мембрану и оказывается в просвете ЭР, где первые 16 аминокислотных остатков удаляются протеолитическим расщеплением. В процессе трансляции синтезируемый полипептид постоянно продвигается через мембрану в просвет ЭР. Гликозилирование происходит тогда, когда в просвет выходят соответствующие сайты — два аспарги-новых остатка в 178-м и 335-м положениях, на которые с липидного носителя переносятся уже готовые сложные олигосахаридные цепи. После завершения трансляции G-белок ориентирован несимметрично его основная часть находится в просвете ЭР, следующие 20 аминокислотных остатков заякорены в мембране, а 29 С-концевых остатков находятся в цитоплазме. Далее гликопротеин переносится в аппарат Гольджи, где происходит его дальнейший процессинг, в частности созревание сложных олигосахаридов одни концевые сахара удаляются, а другие — обычно нейраминовые кислоты — присоединяются. Поскольку отдельные стадии гликозилирования осуществляются клеточными трансферазами, состав концевых сахаров в разных клетках варьирует. Когда G-белок VSV-Индиана уже находится в аппарате Гольджи, к нему вблизи карбоксильного конца ковалентно присоединяются 1—2 молекулы жирных кислот [3, 40]. Роль этих кислот не ясна, т. к. у G-белка VSV-Нью-Джерси они отсутствуют. В конце концов G-белок переносится в клеточную мембрану, где и накапливается. При этом основная часть белковой молекулы располагается на внешней поверхности, а карбоксильный конец находится в цитоплазме. Точный механизм, направляющий перенос G-белка из одного компарт-мента в другой, неизвестен. Известно лишь, что его транспорт из ЭР в аппарат Гольджи и далее в плазматическую мембрану осуществляется в составе небольших окаймленных клатрином везикул [36]. В клетках MD K специфичность транспорта еще более высокая. Здесь гликопротеин VSV транспортируется только на базолатеральную мембрану, а гликопротеин вируса гриппа — на апикальную поверхность. [c.437]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология