Пептидных связей разрыв

Имеется доказательство того, что пепсин менее однороден, чем трипсин и химотрипсин [128]. Этим отчасти объясняется широкий спектр действия пепсина в отношений пептидных связей. Результаты изучения действия пепсина на синтетические субстраты показывают, что пепсин вызывает разрыв связей, в которых участвует аминогруппа аминокислот с боковой цепью ароматического характера. [c.207]

Гидролиз происходит при действии на белок щелочей, кислот, а также протеолитических ферментов (протеаз), катализирующих разрыв пептидных связей. Получаемый гидролизат — раствор смеси аминокислот — анализируется методами хроматографии и электрофореза. Укажем, что протеолитический гидролиз происходит при пищеварении — белки пищи расщепляются в пищеварительном тракте на аминокислоты, из которых строятся заново белки, необходимые организму. [c.33]

Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра., [c.326]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Триптофан быстро разрушается кислотами, но не известно, происходит ли разрыв пептидной цепи по остаткам триптофана так же быстро, как разрушение боковой цепи в триптофане. При окислении триптофана надмуравьиной кислотой потребляется три атома кислорода и наблюдается потемнение реакционной смеси, но разрыва пептидной связи не происходит (см. стр. 170—171). Однако вполне возможно, что удастся разработать метод более быстрого расщепления пептидной цепи по остаткам предварительно окисленного триптофана. [c.216]

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме субстрат-гидролаза . К ним относятся зстеразы —ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др. [c.161]

Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (а-, 3- и л-химотрипсины) из двух предшественников—химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию л-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипептида Сер—Арг приводит к образованию б-химотрипсина. Аутокаталитический процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в а-химотрип-син этот же продукт образуется из б-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина. [c.421]

Исследования возможности специфических расщеплений сравнительно немногочисленны. Хотя известно, что при облучении белков происходит разрыв пептидных связей, в случае лизоцима [286] низкомолекулярные пептиды или свободные аминокислоты не были обнаружены. [c.216]

Гидролитическое расщепление происходит при действии на белок кислот, щелочей, а также протеолитических ферментов (протеаз), катализирующих разрыв пептидной связи. Получаемый гидролизат представляет собой смесь аминокислот. [c.69]

Вторая стадия изомеризации — разрыв пептидной связи — для этих модельных соединений не описана. Однако, поскольку методы селективного отщепления С-концевых групп не дают высоких выходов в случае простых соединений, можно полагать, что общий выход при селективном расщеплении пептидных связей модельных соединений будет низким, а полученная смесь пептидов — довольно сложной по составу [c.228]

При фотохимическом разрушении шерсти под действием света и атмосферных условий происходит разрыв дисульфидных связей, отщепление серы и ее окисление до сернистой и серной кислот, ускоряющих гидролиз пептидных связей. Все это влечет за собой понижение прочности волокна. [c.18]

Связывание субстратов, разрыв пептидной связи [c.95]

Кислород ЭТОЙ гидроксильной группы соединяется ковалентной сложно-эфирной связью с углеродом ацильной группы субстрата, что приводит к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса (рис. 6 разд. 9.15). Гидроксильная группа серина легко теряет свой атом водород а, так как он сильно притягивается водородной связью к электроотрицательному атому азота в имидазольной К-груп-пе №8-57. Одновременно происходит разрыв пептидной связи, в результате чего образуется первый продукт реакции. После его выхода из активного центра ацильная группа субстрата остается ковалентно связанной с остатком серина 195 в молекуле фермента это производное называется ацилферментом (рис. 7). Его сложно-эфирная связь очень неустойчива по сравнению с пептидной связью субстрата и гидролизуется с образованием второго продукта, представляющего собой карбоксильную часть субстрата. При этом протон вновь присоединяется к серину (рис. 8 и 9) и образуется комплекс фермент-продукт (рис. 10). Второй продукт уходит затем из активного центра, и каталитический цикл завершается (рис. 1). Ацилфермент представляет собой ключевой промежуточный комплекс в этом варианте ковалентного катализа. Имидазольная группа гистидина 57 участвует в перемещении протона по механизму общего кислотно-основного катализа. [c.254]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

При гидролизе происходит разрыв пептидных связей, гидроксил воды присоединяется к карбонилу с образованием карбоксильной группы, а водород — к имидогруппе с образованием аминогруппы. [c.13]

Свойства. Белый порошок. Не растворим в воде и разбавленных растворах солей, кислот и щелочей. Растворяется при кипячении в 0,25 М растворе щавелевой кислоты, при этом происходит разрыв пептидных связей с образованием так называемых а- и -белков. [c.448]

В этой главе мы рассмотрим обмен аминокислот — всего класса в целом и кан дой из аминокислот в отдельности. Предстоит обсудить следующие пять вопросов 1) ассимиляция неорганического азота 2) разрыв пептидных связей 3) биосинтез аминокислот 4) общие аспекты обмена аминокислот 5) специальные аспекты обмена аминокислот. [c.421]

РАЗРЫВ И ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДНЫХ СВЯЗЕЙ [c.423]

Белки состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (—СО—ЫН—). Каждый белок, каждая цепь обладают определенной конформацией, т. е. они свернуты специфически, что обусловливает их трехмерную (пространственную) структуру. Конформация белка в значительной мере определяет его химические, физико-химиче-ские и биологические свойства. Если ее нарушить, то это приводит к изменению и даже утрате некоторых свойств нативного протеина. Изменившийся продукт обычно называют денатурированным белком. Термин нативный не всегда означает, что состояние очищенного протеина идентично тому, в котором он находится в живой клетке. Даже при самом осторожном выделении неизбежно происходит разрыв слабых связей, которые в клетке соединяют молекулу белка с молекулами иных типов. Высоко-очищенные белки могут далеко не полностью соответствовать тем, которые действуют в организме. Несмотря на все трудности, связанные с выделением белков, сейчас вполне возможно получение их (даже в кристаллическом состоянии) с полным сохранением той ферментной, гормонной или иной активности, которая [c.22]

Реакцией, которую катализуют трипсин, химотрипсин и эластаза, является гидролиз или разрыв пептидной связи белка [c.318]

Существует множество других реагентов, расщепляющих пептидные связи внутри цепи в специфических местах [138]. Особенно ценен бром-циан, N = —Вг, разрывающий цепь вслед за остатками метионина. Как показывает уравнение (2-26), сера метионина замещает ион брома. Пространственная конфигурация образующегося сульфониевого соединения благоприятствует разрыву С—S-связи, протекающему с участием соседней пептидной группы. Гидролиз связи = N в полученном продукте обусловливает разрыв пептидной цепи (уравнение 2-26). [c.174]

Первая стадия состоит в коагуляции казеиногена. Следующа ступень характеризуется обратным коагуляции процессом пептизаци казеина последний переходит в коллоидный раствор. В дальнейшет наступает разрыв пептидных связей и выделение аминокислот. [c.66]

Наиболее обычная последовательность химических операций для проведения синтеза на твердом носителе указана на схеме (53). При этом почти исключительно используются т рет -бутоксикарбо-ниламинокислоты и полистирольные носители. Остаток первой аминокислоты присоединяется к смоле в виде замещенного бензильного сложноэфирного производного путем реакции с частично хлор-метилированным полимером. Катализируемое кислотой удаление бутоксикарбонильной группы с последующей нейтрализацией освобождает концевую аминогруппу для последующей конденсации с остатком второй аминокислоты, что выполняется обычно с помощью дициклогексилкарбодиимида. Избыток растворимых реагентов удаляют тщательной промывкой на каждой стадии, и далее следует удаление защитных групп, нейтрализация и повторное построение пептидной связи до тех пор, пока не образуется весь продукт. Отщепление материала от смолы включает разрыв бензильной сложноэфирной связи действием очень сильной кислоты, обычно безводного фтороводорода. Основные ступени синтеза на твердом носителе представлены на схеме (54). [c.406]

Следует подчеркнуть, что с пищей человек получает огромное разнообразие белков, однако все они подвергаются воздействию ограниченного числа протеиназ. Эти ферменты относятся к классу гидролаз (см. главу 4) и часто называются также пептидазами. Известны две группы пептидаз экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопептидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. Эндопептидазы обладают разной субстратной специфич- [c.418]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

Пенициллины и цефалоспорины взаимодействуют с транспептидазами, блокируя их активные центры. Поэтому не происходит разрыв пептидной связи между двумя остатками аланина в пептиде N-ацетилмурамовой кислоты (М), в результате не выделяется свободная энергия для формирования глициновой сшивки между двумя молекулами М. Кроме того, в пептиде N-ацетилмурамовой кислоты остается лишний остаток аланина, который при формировании пространственной спиральной структуры будет заполнять внутреннюю полость спирали пептидогликана. В результате полностью блокируется транспорт питательных веш еств в клетку и вывод метаболитов из нее. [c.220]

Пептидная связь имеет длину 1,33 А, тогда как нормальная С—N- вязь имеет длину 1,47 А [26]. Пептидной связи присущи некоторые особенности двойной связи и определенная стабильность. Хотя все пептидные связи в белковой молекуле чувствительны к кислотному гидролизу, скорость гидролиза отдельной связи зависит от ряда факторов. Электростатические и стерические свойства молекулы в значительной степени определяются характером отдельных аминокислот и в меньшей степени природой и числом соседних аминокислот. Если бы гидролиз представлял собой беспорядочный разрыв пептидных связей, то, согласно статистической теории, по мере протекания гидролиза образовывались бы короткие цепи пептидов с преобладанием ди- и трипеп-тидов [26,43, 140]. Однако большое количество экспериментальных данных не подтверждает это предположение и на самом деле имеется определенная избирательность разрыва пептидных связей. [c.388]

Как упоминалось ранее, при гидролизе сильными кислотами вначале обычно происходит разрыв пептидных связей, соседних с оксиаминокислотами, в несколько м еныпей степени — связей, соседних с аспарагиновой кислотой, и совсем в незначительной степени происходит разрыв пептидных связей, соседних с глутаминовой кислотой. Дальнейший кислотный гидролиз, скорость которого зависит,от природы аминокислотных остатков, протекает неизбирательно и приводит к накоплению дипептидов. Большая специфичность проявляется при низких температурах и малом времени гидролиза, так как в этих условиях сказываются различия в энергии активации для различных молекул, тогда как нри более высоких температурах происходит более беспорядочный разрыв пептидных связей. При гидролизе разбавленной кислотой имеет место большая специфичность, хотя в этом случае возможно побочное образовапие ангидридов. Гидролиз яичного альбумина 7,95 н. НС1 нри 30° С давал 55 фрагментов различной величины [26]. [c.393]

Превращение химотрипсиноген А -> химотрипсин представляет собой сложный процесс, приводящий фактически к образованию семейства химо-трипсинов — а, б, я и т. д. Все эти реакции катализируются трипсином и химотрипсином. Поскольку молекулярный вес химотрипсина близок к 25 ООО, активация зимогена должна быть сопряжена с относительно небольшим укорочением полипептидной цепи. Общая схема активации химотрипсиногена А представлена на фиг. 124. Катализируемое трипсином расщепление одной пептидной связи между аргинином и изолейцином приводит к образованию я-химотрипсина. Последующий разрыв второй пептидной связи] с отщеплением дипептида сериларгинина дает б-химотрипсин. [c.427]

Превращение триисиноген -> трипсин осуществляется проще, чем соответствующее превращение химотрипсиногена, поскольку здесь образуется только один продукт. Активация может катализироваться как самим трипсином, так и ферментом энтерокиназой, а также некоторыми протеиназами, выделенными из плесеней. При активации происходит отщепление от полипептидной цепи N-концевого гексапептида, как это схематически показано на фиг. 125. Важную роль в процессе активации играет ион кальция, специфически ускоряющий расщепление по определенной пептидной связи и одновременно тормозящий разрыв связей в других местах (при расщеплении [c.427]

Если избегать кислых условий, арилирование ЫНа-группы глицилглутамилала-нина 2,4-динитрофторбензолом дает удовлетворительные результаты. В кислых условиях легко происходит разрыв глутамильных пептидных связей. [c.697]

Спектр ЭПР, аналогичный спектру у-облученного капрона, наблюдали при растяжении волокон капрона при комнатной температуре [150]. Предполагается [37,150], что при механической деструкции первичным актом является разрыв пептидной связи с образованием активных радикалов —НзС и -МН—СО—, которые вступают в реакции с макромолекулами, что в конечном счете приводит к появле- [c.303]

В результате действия на групповые вещества крови некоторых протеолитических ферментов, например папаина, фицина, происходит разрыв части пептидных связей при сохранении углеводных компонентов. При этом наблюдается некоторое снижение специфической активности, хотя большая часть ее остается. Это показывает, что при первостепенном значении углеводных частей молекулы какая-то доля специфической активности зависит также и от молекулы в целом. Для выяснения данного явления необходимы более полные сведения о строении групповых веществ. [c.182]

По данным Баюса и Медзиградского [1519], в условиях реакции восстановления натрием в жидком аммиаке пептидная связь достаточно устойчива влияние присутствующих в жидком аммиаке следов влаги на разрыв пептидной связи было исследовано Гуттманном [892]. [c.43]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология