Апопротеины

Углеводная часть придает гликопротеинам большую биохимическую специфичность. Это своего рода векторные группы протеинов, узнающие участки других молекулярных биоструктур макромолекул, мембран клеток. Кроме информативной углеводные компоненты выполняют и другую, не менее важную функцию они значительно повышают стабильность молекул гликопротеинов по сравнению с апопротеинами. Гликопротеины выдерживают более высокие и более низкие температуры без изменения своих физико-химических свойств, т. е. наличие углеводного фрагмента препятствует денатурации белка. Этими свойствами объясняется высокое содержание гликопротеинов в крови, клеточных мембранах, внутриклеточной жидкости. Например, у антарктических рыб гликопротеины играют роль антифризов, препятствующих образованию кристаллов льда во внутренних средах организмов. [c.89]

В этом разделе уместно обсудить также важную группу липо-протеинов сыворотки крови, хотя такие белки не являются мембранными в строгом смысле слова. Эти белковые комплексы растворимы в воде, что способствует транспорту липидов в организме. Состав одного из липопротеинов сыворотки крови приведен в табл. 25.3.1 помимо фосфолипидов и белков он содержит сложные эфиры холестерина и триглицериды. Определена аминокислотная последовательность некоторых апопротеинов [29]. Обычно принимают, что липопротеины сыворотки имеют мицеллярную структуру, но детальное расположение белков и различных классов липидов внутри этой структуры до конца не выяснено. [c.123]

Апопротеин комплекса хлорофилл а — белок I [c.241]

Сильноосновные белки связываются с сильнокислыми нуклеиновыми кислотами (молекула нуклеиновой кислоты по сложности строения аналогична белку и является чем-то вроде апопротеина). Неизвестно, связаны ли эти два типа веществ 1в основном солевой связью или также и ковалентной. Белковая часть может быть отделена от нуклеиновой действием трипсина или в ряде случаев обработкой раствором хлористого натрия соответствующей концентрации. Остающаяся нуклеиновая кислота представляет собой цепь из повторяющихся единиц, каждая из которых состоит из остатков углевода, фосфорной кислоты и пуринового или пиримидинового основания. Углевод представлен Д-рибозой или 2-дезокси- -рибозой. Известные в настоящее время нуклеиновые кислоты содержат каждая только один вид сахара, но не оба вместе. Из дрожжей была впервые выделена нуклеиновая кислота, содержа- [c.717]

Простые белки называют апопротеинами. К апопротеинам относят такие белки, как гистоны, протамины, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и склеропротеины. Рассмотрим особенности строения и биологических функций этих групп белков. [c.85]

Апопротеины — см. Простые белки. [c.548]

Простые белки (апопротеины) — белки, при полном гидролизе которых образуются только аминокислоты. [c.555]

Рис. 4.71. А. Метаболизм холестерина в клетке. Липопротеины низкой плотности (ЬВЬ) транспортируют холестерин (вверху справа). ЬВЬ связываются рецепторами в окаймленных ямках, которые после этого превращаются в окаймленные пузырьки. Несколько таких пузырьков сливаются, образуя эндосому, в которой ЬВЬ отделяется от рецептора, после чего последний возвращается на клеточную мембрану. ЬВЬ поглощаются лизосомами, где происходит гидролиз апопротеина В-100 до аминокислот и разрушаются эфирные связи холестерина. Свободный холестерин используется для создания клеточных мембран, стероидных гормонов и желчных кислот. Клетка регулирует уровень холестерина, его повышение вызывает следующие эффекты 1) ингибируется НМО-СоА-редуктаза, фермент, осуществляющий лимитирующую стадию синтеза холестерина 2) активируется фермент АСАТ, который катализирует этерификацию холестерина для запасания с жирными кислотами 3) ингибируется синтез новых рецепторов на уровне транскрипции. Б. Соотношение между концентрацией ЬЕ>Ь и характерным возрастом для инфаркта миокарда вследствие коронарного атеросклероза как функция числа рецепторов ЬОЬ фибробластов в норме при гомо- и гетерозиготной формах семейной гиперхолестеринемии.

Апопротеины обычно готовят из липопротеинов путем экстракции липидов органическими растворителями (этанолом, смесями эфир — этанол, метанол — хлороформ), однако некоторые апопротеины частично растворимы в органических растворителях. Сывороточные липопротеины содержат фракцию низкомолекулярных пептидов, растворимых в этаноле и в меньшей степени в смеси этанол — эфир, тогда как высокомолекулярные липопротеины нерастворимы в органических растворителях [c.74]

Растворимость апопротеинов в органических растворителях уменьшается при понижении температуры. Имеются данные, что некоторые мембранные белки включают ковалентно связанные липиды [159]. [c.74]

Интегральные липопротеины синтезируются в процессе формирования структуры липопротеина, как, например, белок В-48 в клетках эпителия кишечника. Периферические белки в плазме крови могут передаваться от одного типа липопротеинов к другим, определяя дальнейшие превращения липопротеинов. Например, апопротеин С-П обеспечивает действие фермента липопротеинлипазы и таким образом утилизацию жиров периферическими тканями и превращение хиломикронов в остаточные хиломикроны. Остаточные хиломикроны содержат апопротеин Е, который взаимодействует с рецепторами гепатоцитов, и таким образом остаточные хиломикроны из крови попадают в печень (рис. 8.3). [c.183]

Пример апопротеина плазматических липопротеинов человека (Апо- Ала-липопротеина чень малой плотности). Аминокислоты, образующие спираль, показаны кружочками. По Сегресту [96]. [c.313]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

В работах [150, 153—156] на основании исследования температурной зависимости магнитной восприимчивости некоторых гемопротеинов было показано, что взаимодействие каркаса порфирина с окружающей полипептидной цепью существенно для регуляции спинового состояния гемового железа. Давно известно, что ферри-гемопротеины характеризуются зависящим от температуры равновесием между высоко- и низкоспиновыми состояниями, причем это равновесие зависит от природы лиганда, связанного по шестому координационному месту [107—112]. Анализ термодинамических параметров спинового равновесия [112, 153—156] показывает, что, в то время как разность энергии между двумя спиновыми состояниями зависит от природы лиганда, координированного по шестому месту, т. е. зависит от эффектов орбитального расщепления, создаваемого лигандом, температура перехода, при которой концентрации высоко- и низкоспиновых гемопротеинов равны, зависит от природы апопротеина, с которым связана группа железо-протопорфирина IX. Кроме того, зависящее от температуры равновесие изменяется при замещении железопротопорфирина IX в соответствующих апопротеинах на другие гемовые производные [150, 156]. Такие изменения зависят от неполярных контактов порфиринового кольца с остатками белка. Эти результаты были затем проанализированы теоретически 1157 с целью описания зависящего от температуры спинового равновесия в терминах кооперативного образования и разрыва контактов Ван-дер-Ваальса между порфирином и глобином. Вероятно, изменение спинового состоя- [c.63]

При pH, близких к 7, апопротеины связывают железо(П1)пор-фирин только в 3 раза прочнее, чем лиганд, не содержащий металла. Если пренебречь различиями в степени димеризации и тому подобных факторах, то можно сделать вывод, что железо играет сравнительно несущественную роль в связывании комплекса с белком [215]. Апопротеины могут рекомбинировать с комплексами железа самых различных порфиринов с образованием гемоглобйнов и мио- [c.157]

В 1963 г. Мальмстрём с сотр. [56] опубликовал серию работ, в которых изложил результаты тщательно выполненных экспериментов с использовании классического термодинамического метода равновесного диализа, дополненного методом электронного парамагнитного резонанса. Уделяя особое внимание тому, чтобы показать, что равновесие действительно достигается, и обрабатывая свои данные новым методом графического анализа, эти исследователи заключили, что связывание железа трансферрином можно описать, предположив участие в связывании двух эквивалентных невзаимодействующих центров. Если это так, то напрашивается вывод, что трансферрин в растворах не полностью насыщен железом и должны сосуществовать три типа белковых частиц частицы с двумя связанными атомами железа, частицы только с одним связанным атомом и частицы, не содержащие металла [59]. Вернер и Вебер [21] на основании электрофоретических диаграмм, скорее интуитивно, различили три типа молекул в неполностью насыщенных железом растворах кональбумина. Однако они не сопоставили это наблюдение со своими заключениями, сделанными на основании исследования равновесия. Позднее это предположение было детально подтверждено для трансферрина с помощью фронтального электрофореза методом движущейся границы [59], а окончательно для кональбумина методом изоэлектрического фокусирования [60]. Было высказано предположение, что частицы, обладающие промежуточной подвижностью при электрофорезе и в опытах по изоэлектрическому фокусированию, могут представлять собой димер апопротеина и белка, насыщенного железом [61]. Однако позднее было доказано, что это предположение несостоятельно [41]. [c.341]

Большая прочность связывания меди белком в церулоплазмине обусловлена строением всей молекулы белка. Диссоциация молекулы на субъединицы или ее протеолитическое расщепление приводит к разрыву или значительному ослаблению связи меди с оставшимися компонентами. Особый характер этих связей можно понять только при изучении исходного белка в целом, либо путем приготовления апопротеина с последующим переведением его в холопро-теин при добавлении солей меди. [c.366]

Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки содержат кроме аминокислот добавочные (простетические) группы гемпротеины (гем), липопротеины (липиды), гликопротеины (углеводы), металлопротеины (металлы). Их белковая часть — апопротеины. [c.20]

Другие пути поступления холестерина в клетку (неспецифический эндоцитоз рецепторный — с помощью рецепторов, не имеющих высокой специфичности к отдельным апопротеинам физиологический обмен холестерином между мембраной клетки и ЛПНП) не регулируются. [c.233]

Сложные белки, или холопротеины, образованы двумя компонентами, один из которых — апопротеин, а второй — вещество небелковой природы, которое называется простетической группой. Простетическая группа. [c.88]

Процесс зрительного восприятия возможен благодаря поглощению света зрительными пигментами, имеющими жромос )ор, молекулу П рс-ретиналя, ковалентно связанную в форме ши юва осно-ванпя с остатком лизина апопротеина (онсина). Опсин, гидрофобный трансмембранный белок, содержится в дискообразных мембранах, находящихся в клетках двух типов, названных в соответствии со своей формой колбочками и палочками. В сетчатке глаза человека находится примерно 3-10 колбочек и около 1 F палочек, которые связаны через биполярные клетки со зрительным нервом. [c.307]

Кламп и Хоугх [115] недавно высказали предположение, что последовательность цепи аминокислот на участке, где осуществляется связь олигосахарида и апопротеина, несколько иная [c.18]

Были обнаружены ферменты, специфически расщепляющие 0-гликозид-ные связи, соединяющие N-ацетилгексозамин с серином и треонином, и N-гликозидную связь между N-ацетилглюкозамином и амидной группой аспарагина (том 1, гл. 10). Для изучения строения и конфигурации углевод-пептидной связи было бы удобно использовать гликозидазы, действующие только на определенный тип связи. Если бы были найдены гликозидазы, действующие на нативный гликопротеин, можно было бы получить нерас-щепленный апопротеин. Пока еще такой возможности нет. Даже при очень мягкой щелочной обработке, при которой происходит расщепление 0-глико-зидных связей, соединяющих углеводный и сериновые или треониновые остатки, происходит расщепление некоторых пептидных связей. Ферментативное отщепление гетеросахаридов может помочь оценить роль углеводного участка молекулы в биологической активности определенных гликопротеинов. Данные, полученные при обработке нейраминидазой клеточных рецепторов вируса гриппа и некоторых гормонов, убедительно показали важную роль нейраминовой кислоты в биологической активности этих белков. [c.295]

В 1973 г. М. С. Брауном и Д. Л. Голдстейном в лаборатории Научно-исследовательского медицинского центра Техасского университета в Далласе были открыты рецепторы ЛНП на мембранах фибробластов. Им удалось показать, что рецепторы фибро-бластов специфически связывают ЛНП за счет узнавания апо-протеина Б-100 или апопротеина Е. При этом специфичность так велика, что связывание происходит даже при концентрации ЛНП 10 М. Механизм проникновения рецепторов, связавшихся с ЛНП в клетку, точно соответствует описанному выше (движение рецепторов к окаймленным порам, образование везикул и т. п., см. рис. 62). [c.170]

Когда частицы ЛОНП достигают капилляров жировой или мышечной ткани, происходит видоизменение частиц за счет экстракции из них в клетки триглицеридов. Оставшиеся частицы меньше по размеру и менее плотные. Они получили название липопротеины промежуточной плогности (ЛПП). На поверхности этих частиц по-прежнему экспонированы апопротеины Б-ЮО и Е. ЛПП циркулируют в крови, как правило, непродолжительное время (у человека 2—6 ч). Они быстро связываются клетками печени, которые извлекают из них холестерин, идущий на образование новых частиц ЛОНП, синтез желчных кислот, возобновление собственных мембран. Быстрый захват клетками печени ЛПП обусловлен высоким сродством специфических рецепторов их плазматических мембран к апоферменту Е. Частицы ЛНП образуются из незахваченных клетками печени ЛПП после того, как они утратят апофермент Е. Детальный механизм образования ЛНП из ЛПП окончательно неясен. По-видимому, именно отсутствие у час- [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология