Глутамин тип расщепляемой связи

ГМФ (гуанилмонофосфат) синтезируется путем окисления ИМФ и последующего введения аминогруппы в С-2 положение. Аминогруппа боковой цепи глутамина переносится на ксантилат (ксантинмо-нофосфат). В этой реакции тратятся две высокоэнергетические связи, так как АТФ расщепляется на АМФ и ФФ, который затем гидролизуется. [c.431]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Бензильные эфиры расщепляются не только при омылении, как обычные эфиры, но также и при каталитическом восстановлении. Это свойство является полезным при синтезе пептидов, так как оно позволяет избежать стадии омыления, во время которого некоторые связи могут частично разрушаться. Таким путем были успешно синтезированы пептиды аспарапина и глутамина [1196]. Ссылки, касающиеся получения этих бензилавых эфиров, можно найти в статье Миллера и Уэлша [119в]. [c.116]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология