Протеиназа IV дынного дерева

Из широко известных протеиназ следует прежде всего упомянуть пепсин, входящий в состав желудочного сока и способствующий перевариванию в желудке поступающих с пищей белков. В кишечнике млекопитающих дальнейшее расщепление белков осуществляется другой протеиназой — трипсином, выделяемым поджелудочной железой. В некоторых растениях, например, в млечном соке плодов дынного дерева, встречается еще одна протеиназа — папаин, способный расщеплять многие растительные белки. Все эти протеиназы расщепляют только амидные связи белков, но важно отметить, что действуют они избирательно на различные по своей природе амидные связи и весьма чувствительны к тем химическим группировкам, которые находятся по соседству с амидными связями. В частности, существуют даже особые протеиназы и пептидазы (так называемые аминопептидазы и карбоксипептидазы), которые расщепляют лишь амидные группировки, находящиеся на конце полипептидной или бел- [c.35]

Протеиназы выспшх растений. Протеиназы, выделенные из растительных клеток, в больщинстве случаев относятся к сульфгидрильному типу, активируются цистеином, глутатионом и другими восстановителями. Оптимальная зона их действия находится при слабокислом, нейтральном и слабощелочном значениях pH и во многом зависит от природы субстрата. Типичный представитель — папаин из сока плодов дынного дерева ari a papaya). Папаин проявляет широкую субстратную специфичность — катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Значительно реже встречаются растительные протеиназы, не активируемые восстановителями. Протеиназы насекомоядных растений, например росянки, имеют резко кислый оптимум pH (3—3,5). [c.370]

Для мягчения (тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты (из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения — папаин, бромелаин, фицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз (дынное дерево, ананас или деревья рода Fi us) практически отсутствуют. [c.8]

Тиоловые протеазы широко распространены в природе. Ферменты, выделенные из растений,— папаин (папайя — дынное дерево), фицин (фиговое дерево) и бромелаин (ананас) —входят в группу структурно гомологичных ферментов. Они не гомологичны бактериальной тиоловой протеазе клострипаину (из lostridium histolyti um) и стрептококковой протеиназе (из гемолитических стрептококков). Возможно, эти две группы ферментов соотносятся между собой так же, как сериновые протеазы животных и бактерий. Установлено, что у млекопитающих тиоловые протеазы катепсин В1 и В2 встроены в лизосомы. [c.373]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология