Протеиназы растительные

Изменение активности растительных протеиназ зависит от перио, развития растения. Так, при прорастании семян повышается их проте литическая активность наряду с повышением активности других фе ментов. У незрелых семян ферментативная активность также повышен Повышенная ферментативная активность проросшего или недозр лого зерна пшеницы нередко отрицательно влияет на качество му1 и готового хлеба. С повышением протеолитической активности сниж ется эластичность клейковины муки вследствие гидролиза ее белке Повышение протеолитической активности зерна, кроме того, с провождается интенсивным накоплением аминокислот в продукт его переработки. Аминокислоты же являются источником ряда соед нений (меланоидины, эфиры, сивушные масла и т. п.), образующих( при различных технологических процессах (в хлебопечении, в бродил ном производстве и др.). Эти соединения обусловливают вкус, цвет аромат готовых продуктов и влияют на их качество. [c.68]

Наряду с ингибиторами трипсина и химотрипсина, в растениях содержатся ингибиторы пепсина, папаина, а также других цистеиновых протеиназ растительного происхождения [98]. [c.213]

В кожевенном и меховом производстве для ускорения снятия волоса со шкур и размягчения кожевенного сырья применяют протеиназы - ферменты, расщепляющие белок. В бытовой химии протеиназы растительного происхождения, выдерживающие нагревание 90 С, добавляются в стиральные порошки. В стиральные порошки добавляют [c.51]

Ингибиторы протеиназ. По химической природе растительные ингибиторы протеиназ представляют собой белковые вещества с молекулярной массой от 3 до 22 кДа [79]. [c.212]

Эффективно используются протеиназы в производстве крупяных изделий, различных пищевых продуктов из злаков. В результате частичного гидролиза (модификации) содержащихся в них растительных белков улучшаются вкусовые качества этих изделий и их перевариваемость. Технологические процессы их выработки упрощаются, в частности, облегчается и ускоряется высушивание, причем, естественно, снижается количество затрачиваемой энергии. [c.245]

Не все известные протеолитические ферменты одинаково пригодны для мягчения белковых пищевых продуктов. Необходимо, чтобы фермент обладал способностью разрывать разнотипные пептидные связи, чтобы его действие было наиболее широким в том смысле, чтобы он был способен атаковать и разнохарактерные белки, и различные участки в их молекулах. Иными словами, чтобы фермент имел по возможности наиболее широкую специфичность. Таким свойством обладают растительные протеиназы— папаин, бромелин (протеиназа ананаса), фицин из латекса фиговых деревьев. Они и используются в соответствующих производствах, в частности в США. Однако более широкую специфичность имеют многие протеиназы микробного происхождения, в особенности выделяемые из микроскопических грибов. [c.294]

Из широко известных протеиназ следует прежде всего упомянуть пепсин, входящий в состав желудочного сока и способствующий перевариванию в желудке поступающих с пищей белков. В кишечнике млекопитающих дальнейшее расщепление белков осуществляется другой протеиназой — трипсином, выделяемым поджелудочной железой. В некоторых растениях, например, в млечном соке плодов дынного дерева, встречается еще одна протеиназа — папаин, способный расщеплять многие растительные белки. Все эти протеиназы расщепляют только амидные связи белков, но важно отметить, что действуют они избирательно на различные по своей природе амидные связи и весьма чувствительны к тем химическим группировкам, которые находятся по соседству с амидными связями. В частности, существуют даже особые протеиназы и пептидазы (так называемые аминопептидазы и карбоксипептидазы), которые расщепляют лишь амидные группировки, находящиеся на конце полипептидной или бел- [c.35]

Недостаточно изучено до настоящего времени непосредственное влияние иона Са + на ферментные системы растительной клетки. Имеются наблюдения, что вызываемое некоторыми солями, а также органическими кислотами ингибирование протеиназ устранялось при внесении кальция. Вопрос этот требует дальнейщего исследования. [c.424]

Массовое промышленное применение находят следующие протеолитические ферменты реннин, пепсин и трипсин — животного происхождения папаин, бромелин и фицин — растительного происхождения, а также различные протеиназы грибов и бактерий, из которых более подробно изучены субтилопептидаза А (субтилизин), аспергиллопептидаза А и клостридиопептидаза А (коллагеназа). Все эти ферменты отличаются друг от друга по специфичности, оптимуму pH, стабильности и ряду других свойств. [c.220]

Приготовление растворов субстратов. В качестве субстратов для определения активности растительных протеиназ используют 2 %-е растворы химически чистых [c.181]

Для мягчения (тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты (из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения — папаин, бромелаин, фицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз (дынное дерево, ананас или деревья рода Fi us) практически отсутствуют. [c.8]

Лизосомы также ограничены однослойной мембраной. Матрикс их оптически неоднороден и содержит ряд уплотнений. В лизосомах локализован набор гидролитических ферментов, участвующих в разрушении продуктов клеточного метаболизма, причем при помощи специального протонного насоса поддерживается низкое значение pH (не более 4,5), способствующее эффективному гидролизу. Внутриклеточные структуры, подлежащие разрушению, поступают в лизосомы, где и подвергаются гидролизу. Процесс селекции и поступления в лизосомы только отработанного материала обусловлен его специфическим мечением. Так, нативные белки в лизосомы не поступают. По истечении же времени функционирования происходит их инактивация цитоплазматическими протеиназами или присоединение убиквитина, что является сигналом для транспорта в лизосомы модифицирбванного белка. Кроме молекул, лизосомы могут разрушать органеллы или целые клетки (митохондрии, эритроциты). Процесс транспорта веществ в лизосомы является энергозависимым и требует затраты энергии. В растительных клетках гидролитические ферменты обычно локализованы в вакуолях — прообразе лизосом. [c.13]

Для создания растений, устойчивых к насе-комым-вредителям, с помощью генноинженерных методов были разработаны различные стратегии. В одном случае использовали ген инсектицидного протоксина, продуцируемого одним из подвидов Ba illus thuringiensis (гл. 15). В другом - гены растительных белков типа ингибиторов амилазы или протеиназ, эффективных в отношении широкого круга насекомых. Насекомое, в организм которого попадал один из этих ингибиторов, было не способно переваривать растительную пищу, потому что ингибиторы препятствовали гидролизу крахмала или растительных белков. [c.389]

Представителями протеиназ являются растительные папаииы и ж вотиые пепсин, трипсин и др. Следует отметить, что кроме белков oi гидролизируют и различные полипептиды и дипептиды. [c.68]

Для определения протеолитической активности ферментов пред] рительно приготовляют дрожжевую суспензию или водные вытяж из муки, солода и другого растительного материала. В качестве б( кового субстрата берут обезжиренный казеин. Казеин наиболее лег расщепляется протеиназами. Кроме того, он принадлежит к нат1 ным белкам, расщепляемым пептидазами. [c.70]

Следует учитывать, что мягчение (придание нежности) мяса чрезвычайно важно при производстве различных мясопродуктов, например мясокопченостей. Мясопродукты, обработанные протеиназами, гораздо выше по своему качеству. После мягчения можно использовать для получения ценных мясопродуктов такие сорта мяса, которые обычно не применялись для этой цели. Обработкой ферментами можно сделать мягкими различные шкурки ( футляры ) в мясопродуктах, которые обычно жестки и снижают качество изделий. Возможно ускорить созревание колбасных и иных фаршей, сделать их мягкими и усвояемыми, если они изготовляются из сравнительно жесткого сырья. В технологических процессах мясной промышленности используют протеолитические ферменты растительного происхождения (папаин, бромелаин, фицин) и все больше грибного и бактериального. [c.242]

Протеиназы выспшх растений. Протеиназы, выделенные из растительных клеток, в больщинстве случаев относятся к сульфгидрильному типу, активируются цистеином, глутатионом и другими восстановителями. Оптимальная зона их действия находится при слабокислом, нейтральном и слабощелочном значениях pH и во многом зависит от природы субстрата. Типичный представитель — папаин из сока плодов дынного дерева ari a papaya). Папаин проявляет широкую субстратную специфичность — катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Значительно реже встречаются растительные протеиназы, не активируемые восстановителями. Протеиназы насекомоядных растений, например росянки, имеют резко кислый оптимум pH (3—3,5). [c.370]

Распад белков в растениях начинается с воздействия на них растительных протеиназ. Наиболее хорошо изучено действие этих ферментов на белки семян растений. Особенно большое число исследо ваний в этом направлении выполнено А. В. Благовещенским и его сотрудниками. Было показано, что под действием растительных протеиназ белки не расщепляются полностью, а превращаются в соединения, не осаждаемые трн-хлоруксусной кислотой 1и другими осадителями белков, но имеющими довольно большой молекулярный вес. Такими веществами являются соединения типа полипептидов. Увеличения свободных аминогрупп на первых стадиях распада белковой молекулы почти не происходит, т. е. расщепляется очень небольшое число пептидных связей. Предполагается, что под действием протеиназ молекулы белков не гидролизуются, а только дезагрегируются, переходят в более растворимое состояние. Это явление имеет большое практическое значение. Наиример, если в муке присутствуют активные протеолитические ферменты или в. значительном количестве содержатся соединения, активирующие эти ферменты, то в процессе приготовления теста и выпечки хлеба значительная часть белков муки переходит в более растворимое состояние или даже распадается до полипептидов, в результате чего тесто расплывается, разжижается, и качество хлеба резко ухудшается. [c.300]

Большой интерес представляет применение всей рассматриваемой группы ферментов для обработки технически используемых растительных материалов. Так, цитаза, например, оказывается весьма эффективной для пивоварения. Под этим названием подразумевают комплекс ферментов, под влиянием которого разрыхляется структура зерна, происходит его цитолиз. В комплекс входят четыре ферментные системы целлюлазная, гемицеллю-лазная, ферменты, гидролизующие гумми-вещества, и, наконец, целлобиаза. В производстве пива цитолитические ферменты разрушают стенки клеток ячменя, в результате чего крахмал и белки зерна становятся доступными для действия протеиназ и амилаз. В системе увеличиваются количества сахаров, декстринов и иных веществ, образующих при термической обработке появление красящих и ароматических продуктов, характерных для солода. Возникают также особые виды декстринов, способствующих образованию пены и ее устойчивости. Цитолитические ферменты [c.264]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология