Амидные пептидные связи в белках

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

Белки — это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из а,-аминокислот. По современным представлениям, в белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амидными) связями (—NH—СО—) в пептидные цепи. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из двух а-амино-кислот е выделением одной молекулы воды образуются [c.416]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

ПЕПТИДЫ (полипептиды) — сложные органические вещества, состоящие из двух или более остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями —СО—N1 — (см. Пептидная связь). П.— промежуточные продукты разлом. ения белка животных и растительных организмов. Под действием ферментов (пептидаз) пептидная связь в пептидах разрывается и образуются свободные аминокислоты. [c.188]

Искусственное получение белка было актуальным вопросом уже в прошлом столетии, когда стало ясно, что белки построены из а-аминокислот с помощью амидных (пептидных) связей. Первые синтезы низкомолекулярных пептидов связаны с именем немецкого химика Э. Фишера. В 1903—1907 гг. Э. Фишер синтезировал несколько олигопептидов из глицина и лейцина. [c.630]

БЕЛКИ СВЯЗАНЫ АМИДНЫМИ (ПЕПТИДНЫМИ) СВЯЗЯМИ. [c.115]

Когда транспортные РНК выстроятся в определенной последовательности, связанные с ними аминокислоты окажутся расположенными в той же последовательности. Но стоит аминокислотам выстроиться в ряд, как между ними начинается формирование амидных (пептидных) связей и в результате образуется белок. Определенный порядок аминокислот в белке, а следовательно, и его молекулярная конфигурация зависят в конечном счете от специфического гена, или молекулы ДНК, так как это она определяет последовательность нуклеотидов в матричной РНК. последняя в свою очередь определяет порядок расположения транспортных РНК, каждая из которых связана с одной из аминокислот, необходимых для синтеза белка. [c.432]

Пептидами называются продукты полнконденсации аминокислот, у которых остатки мономеров соединены амидными (пептидными) связями. В зависимости от количества аминокислотных остатков образуются различной сложности олигопептиды, а при поликонденсации большого количества остатков аминокислот — гигантские макромолекулы белков. По числу аминокислот- ,-------------, [c.423]

Мы уже указывали, что для белков характерна амидная, или пептидная, связь. Эта связь образуется в результате конденсации (см. разд. 24.4 и 24.5) двух аминокислотных молекул. В качестве примера укажем, что аланин и глицин образуют [c.447]

Белки - это регулярно построенные сополимеры, состоящие из аминокислотньгх звеньев, чередующихся в порядке, определенном так называемым биологическим кодом , и соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью [c.337]

Белки представляют собой биополимеры сложного строения, макромолекулы которых состоят нз остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипеи-тидны.ч цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений. Наряду с нуклеиновыми кислотами белки играют исключительно важную роль [c.625]

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью (—СО—N14—). Каждый белок характеризуется специфичной аминокислотной последовательностью. [c.27]

Гидролитическая деструкция белков и синтетических полиамидов протекает по амидной (пептидной) связи и катализируется щелочами и кислотами. Для деструкции белков можно пользоваться некоторыми ферментами. Конечными продуктами реакции являются аминокислоты или дикарбоновые кислоты и диамины, которые при надобности могут быть опять применены для синтеза полимеров. У полиэфиров основания являются более активными катализаторами, чем кислоты в результате расщепления сложноэфирной связи образуются новые концевые группы ОН и СООН. Полиэфиры, полученные из гликолей и алифатических кислот, более устойчивы к гидролизу, чем полимеры, синтезированные из тех же двухатомных спиртов и ароматических кислот. [c.624]

Ферментативные методы гидролиза особенно ценны благодаря присущей им во многих случаях специфичности. Трипсин, представляющий собой так называемую эндопептидазу, быстро расщепляет пептидные связи лишь в том случае, если карбонильная группа расщепляемой амидной связи принадлежит одной из основных аминокислот — лизину или аргинину. Таким образом, трипсин превращает белок в сравнительно малое число триптических пептидов, которые можно разделить и охарактеризовать. Трипсин расщепляет только денатурированные белки, причем для получения хороших результатов нужно предварительно разорвать дисульфидные мостики. [c.166]

К концу XIX в. из белков было выделено свыше десяти аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э. Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в начале XX в. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Однако эта точка зрения не сразу получила всеобш ее признание еш е в течение трех десятилетий появлялись иные теории строения белков, в частности такие, которые основывались на представлении, что аминокислоты не являются структурными элементами белков, а образуются как вторичные продукты при разложении белков в присутствии кислот или ш елочей. [c.17]

Многие металлопротеиды содержат особые металл-связывающие простетические группы, примером которых может служить порфириновая группа в гемоглобине (рис. 10-1). Иногда специфический центр связывания создается кластерами из карбоксильных, имидазольных или других групп. В качестве одного из лигандов в некоторых белках может выступать МН-группа пептидной связи, которая утратила протон. Небольшие пептиды реагируют с ионами Си +, образуя комплексы [30, 31] в некоторых из них ион меди ковалентно связан с азотом амидной группы [уравнение (4-38), стадия б]. [c.268]

В результате такой конденсации образуется дипептид, состоящий из двух аминокислотных остатков. Реакцию можно продолжить дальще при этом образуются высщ е пептиды и, наконец, белки. Образующаяся амидная, или пептидная, связь (—СО—ЫН—) характерна для соединения аминокислотных остатков в короткие или длинные цепи и является одним из главных факторов, определяющих физические и химические свойства пептидов и белков. [c.190]

Группировка -С-КН- называется амидной или пептидной группой, а связь С-К в ней — пептидной или амидной связью. В белках аминокислоты связаны между собой пептидными связями в полипептид. [c.83]

Структурную основу белков образуют пептиды — соединения, состоящие из остатков а-аминокислот, связанных амидной (в этих случаях ее называют пептидной) связью —СОЫН—. [c.309]

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ, связь С—N, к-рая соединяет остатки а-аминокислот в пептидах и белках. Входит в состав пептилпой группы —С(0)—NH—. См. также Амидные группы. [c.428]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Из планарности пептидной связи следует, Что угол поворота и = О (рентгеноструктурными исследованиями белков была показана возможность незначительного поворота с выходом из планарности). По определению углы (А к ф получают положительное значение, если, при наблюдении от С -атома, вращение осуществляется по часовой стрелке. Принципиально для этих углов разрешены не все значения это ограничение определяется радиусами взаимодействия не связанных друг с другом атомов. Рамачаи-дран и др. [148, 149] исследовали иа различных моделях с помощью ЭВМ все возможные комбинации углов поворота и (в табл. 3-7 приведены минимальные расстояния между ковалентно не связанными атомами, которые были взяты для расчетов стерически разрешенных и запрещенных конформаций белковой молекулы при отклонении ее от планарности амидной связи). Из-за стерических ограничений практически реализуется лишь 5Щ всех возможных значений риф. [c.376]

Пептидная структура белков подтверждается рядом данных гидролиз белков кислотами, основаниями или ферментами дает пептиды и, в конце концов, аминокислоты в ИК-спектрах белков имеются полосы, характерные для амидной группы основываясь на пептидной связи, можно построить вторичные структуры, в точности отвечающие данным рентгеноструктурного анализа. [c.1054]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Обнаружено, что существенная для связывания карбоксильная группа субстрата образует солевой мостик с гуанидиновой группой аргинина-145, тем самым, а также предпочтительными положениями связывания боковых радикалов, приводя подлежащую расщеплению амидную связь в контакт с атомом 2п. Теперь единственными другими функциональными группами, близкими к этой амидной связи, являются карбоксильная группа глутаминовой кислоты-270, которая (как и аргинин) сдвигается на 0,2 нм по сравнению со свободным ферментом, и фенольный гидроксил тирозина-248. Последняя группа не является одной из пяти групп, которые, как полагают, обычно участвуют в ферментативном катализе. Имеются также химические доказательства важности тирозина в карбоксипептидазе. Примечательно наблюдение, что эта группа не содержится вблизи цинка активного центра нативного фермента. Связывание глицил-тирозина, однако, вызывает весьма существенный конформационный сдвиг, в процессе которого фенольная группа тирозина-248 сдвигается не менее, чем на 1,2 нм с поверхности белка к новому положению вблизи пептидной связи субстрата. В результате этого движения происходит закрывание углубления, в котором находится активный центр, так что последний, по-видимому, не находится более в равновесии с растворителем. [c.502]

В ИК-спектрах белков и полипептидов наблюдаются полосы амидной группы, т. е. пептидной связи — СО—МИ—. Исследование низкомолекулярных амидов, в частности, метилацетамида НаС—СО—МН—СН, и родственных веществ, и теоретические расчеты позволили получить колебательные характеристики амидной группы (табл. 5.2). [c.164]

В ИК-спектрах белков и полипептидов наблюдаются полосы амидной группы (пептидной связи —СО—ЫН—). Для их изучения применяются спектры модельных низкомолекулярных соединений — амидов. Экспериментальное исследование метил- [c.326]

Пептиды — продукты формальной конденсации аминокислот, получающиеся при образовании амидной связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и а-аминогруппой другой. Такая амидная связь в пептидах называется пептидной связью. Другие амидные связи в пептидах называют изопептидными связями. Пептиды, содержащие 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, а цепи из аминокислот в количестве, превышающем 20 — полипептидами. Природные полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, называются протеинами или белками. В состав белков, кроме того, могут входить и непептидные компоненты. [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология