Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Дынное дерево

    Одной из форм общественного питания является промышленная выработка и продажа через торговую сеть пищевых полуфабрикатов, которые (в частности, мясные) уже подготовлены к окончательной обработке. В последнее время их выпускают, предварительно выдержав в ферментном растворе, что создает удобства для потребителей. Такие полуфабрикаты можно очень быстро приготовить, и органолептические свойства их гораздо лучше, чем неферментированных. В США, например, мясо на короткий срок погружают в раствор, содержащий ферментный размягчитель из ананасов, винной ягоды и плодов дынного дерева. Затем его сразу замораживают, чтобы остановить действие ферментов. В 1960 г. в США было использовано около 1 млн. л мягчителя из протеазы ананаса — бромелина. [c.297]


    Папаин (папайотин) — растительный фермент, расщепляющий белки. Он состоит из 187 остатков аминокислот, образующих одиночную полипептидную цепь. Аминокислотный состав папаина расшифрован. Папаин содержится в млечном соке и в зеленых плодах дынного дерева. [c.259]

    Из широко известных протеиназ следует прежде всего упомянуть пепсин, входящий в состав желудочного сока и способствующий перевариванию в желудке поступающих с пищей белков. В кишечнике млекопитающих дальнейшее расщепление белков осуществляется другой протеиназой — трипсином, выделяемым поджелудочной железой. В некоторых растениях, например, в млечном соке плодов дынного дерева, встречается еще одна протеиназа — папаин, способный расщеплять многие растительные белки. Все эти протеиназы расщепляют только амидные связи белков, но важно отметить, что действуют они избирательно на различные по своей природе амидные связи и весьма чувствительны к тем химическим группировкам, которые находятся по соседству с амидными связями. В частности, существуют даже особые протеиназы и пептидазы (так называемые аминопептидазы и карбоксипептидазы), которые расщепляют лишь амидные группировки, находящиеся на конце полипептидной или бел- [c.35]

    Особенно интересны исследования белков дынного дерева, проведенные Вокленом в 1802 г. [442]. Получив для опытов порошок, образующийся при высушивании сока дынного дерева (который для лучшей сохранности при транспортировке был залит ромом), Воклен обнаружил в нем вещество, сходное по свойствам с веществами животного происхождения, уже известными по работам Фуркруа. Воклен отнес это вещество к группе растительных альбуминов. Кроме того, в высушенном соке дынного дерева было обнаружено некоторое количество вещества, сходного с фибрином крови. [c.18]

    В следующем 1803 г. сок дынного дерева был исследован Ш. Каде [117], незадолго до этого изучавшим растворимость клейковины пшеничной муки в спирте при различных состояниях первой [116]. Считая работы Воклена неудовлетворительными, Каде исследовал сок в жидком состоянии. Он также обнаружил в соке дынного дерева растительный альбумин, но разошелся с Вокленом в некоторых характеристиках препарата. [c.18]

    После опубликования работ Каде Воклен немедленно проделал новые опыты с соком дынного дерева, детально описав три образца сока высушенный сок свежий сок, запечатанный сургучом для хранения в бутыли и сок, смешанный с большим количеством сахара для консервации. Во всех исследованных [c.18]

    Шелковица, дынное дерево и т. д. Олеандр [c.513]

    Изучен аминокислотный состав лизоцимов, выделенных из разных источников (куриные яйца, селезенка кролика, селезенка собаки, млечный сок дынного дерева и др.). Установлено, что молекула лизоцима белка куриного яйца содержит около 130 аминокислотных остатков 18 аминокислот. [c.395]


    Папаин — SH-фермент, выделенный из латекса дынного дерева. Подробную информацию о свойствах этого фермента можно найти в работе [32]. Фермент выпускается рядом фирм. [c.158]

    S—S и одну SH-rpynny. Активный центр включает осгаткн цистеина и гистидина активаторы — меркаптаны и др. восстановители, ингибиторы — окислители и ионы тял<е. ых металлов. Выделен в кристаллич. виде из сока дынного дерева. Катализирует гидролиз белков, пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Прнмен. для обработки коле, мягчения мяса, осветления напитков. [c.422]

    Простые производные оирролидияа. К алкалоидам этой подгруппы относятся, например, гигрин, кускгигрин (содержатся в листьях кокаинового куста сем. эритроксилоновых, в корнях скополия дурманолистной сем. пасленовых) карпаин (в листьях н семенах дынного дерева сем. кариковых) и др. [c.123]

    П. выделен в кристаллич. виде из сока дынного дерева, или папайи ( ari a papaya). Молекула состоит из 212 аминокислотных остатков (мол.м. 23406). Ее первичная и пространств. структуры установлены. Содержит три связи S—S и одну группу SH. Оптимальную каталитич. активность фермент проявляет при pH 6 р/ 8,75. [c.445]

    Установление строения рибонуклеазы позволило показать, что ее активность сосредоточена вблизи карбоксильного конца цепи. Пользуясь субтилизином и аминопептидазой, можно отщепить до 20 аминокислотных остатков со стороны аминной группы, и при этом активность фермента не изменится. Еще ярче это выражено у фермента, выделенного из дынного дерева —папаина. В нем можно удалить до 120 остатков из 180, не нарушая его действия. [c.528]

    Эндопептидазы в растительном мире представлены папаином, фицином и бромелаином. Папаин получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Fi us, например, инжира, а бро-мелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия pH фицина около 7,0, бромелаина - примерно такое же, оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка [65, 66, 68, 72]. [c.210]

    Протеиназы выспшх растений. Протеиназы, выделенные из растительных клеток, в больщинстве случаев относятся к сульфгидрильному типу, активируются цистеином, глутатионом и другими восстановителями. Оптимальная зона их действия находится при слабокислом, нейтральном и слабощелочном значениях pH и во многом зависит от природы субстрата. Типичный представитель — папаин из сока плодов дынного дерева ari a papaya). Папаин проявляет широкую субстратную специфичность — катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Значительно реже встречаются растительные протеиназы, не активируемые восстановителями. Протеиназы насекомоядных растений, например росянки, имеют резко кислый оптимум pH (3—3,5). [c.370]

    О содержании воды можно судить по интенсивности желтоватозеленой окраски, появляющейся при окислении дихроматом калия биологического материала, например мякоти плодов манго и дынного дерева [75]. Интенсивность окраски измеряют при 660 нм и с помощью градуировочного графика определяют примерное содержание воды. [c.359]

    Получение и состав. Сушка и размол млечного сока дынного дерева ari a papaya L с последующей очисткой и перекристаллизацией. [c.306]

    Папаин. Папаином называют протеолитический фермент из плодов тропического дынного дерева ari a papaya. В латексе С. papaya папаин присутствует в высоких концентрациях, и его можно получить из этого источника в кристаллическом виде в больших количествах. Молекула папаина состоит из одной полипентидной цепи, аминокислотная последовательность которой уже расшифрована. Молекулярный вес фермента близок к 21 ООО, а его изоэлектрическая точка лежит при pH 8,75. [c.431]

    Для мягчения (тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты (из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения — папаин, бромелаин, фицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз (дынное дерево, ананас или деревья рода Fi us) практически отсутствуют. [c.8]

    Гидролазы. К этому классу относятся протеолитические ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках и пептидах пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин, получаемые из поджелудочной железы, аминопептидаза кищечника, папаин из сока дынного дерева и др. Специфичность действия этих ферментов зависит от их способности разрывать лищь те пептидные связи, которые находятся в определенном для каждого фермента окружении . Так, некоторые ферменты разрушают только концевые связи в белках (экзопептидазы), другие (эндопептидазы) действуют на пептидные связи, лежащие далеко от концов молекулы. Кроме того, имеет значение наличие вблизи от разрываемых связей полярных групп аминных, сульфгидрильных или оксигрупп. Протеолитические ферменты действуют только на -формы белков и совсем не действуют на Д-формы. [c.59]

    Нахождение амилазы в зерне в связанном с белками состоянии доказывается также тем, что при обработке зерна папаи-ном (сильным протеолитическим ферментом из плодов дынного дерева) из него освобождается р-амилаза, а освобождения а-амилазы не отмечается. Следовательно, амилаза в непророс-шем зерне находится в двух состояниях — в свободном и связанном с белками. [c.102]


    Фермент получают из латекса зеленых плодов тропического дынного дерева. Киммель и Смит [34] описали выделение из сухого латекса препарата фермента, который оказался гомогенным белком была проведена обстоятельная работа по изучению строения папаина [35]. [c.125]

    Папаин, протеаза млечного сока дынного дерева ari a papaya), был получен в кристаллическом виде [85]. Его активность связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. Доказательством этого служит то, что при окислении этих групп активность фермента исчезает, а при их восстановлении (например, глютатионом) вновь появляется [86, 87]. Такими же свойствами обладают и другие растительные протеазы, например бро-мелин ананаса и фицин фигового дерева, а также катепсин— про-теаза, присутствующая во многих клетках животного организма. Все эти ферменты, подобно папаину, активируются различными восстановителями, а также цианидами [88]. Наиболее простым субстратом для действия папаина является гиппуриламид [85]. Согласно данным, полученным Абдергальденом и его сотрудниками, инъекция кроликам чужеродных белков ведет к образованию в их организме специфических протеаз, которые обладают способностью расщеплять только введенный белок. Так, например, инъекция альбумина, глобулина и фибриногена [c.293]

    В 1879 г. был открыт первый протеопитический фермент растительного происхождения. Уже давно было известно, что плоды и сок дынного дерева при добавлении к мясу в про-дессе варки делают последнее более мягким, А,Вюрд обнаружил, что не только сок плодов, но сок, находящийся в листьях и стволе дынного дерева, обладает способностью расщеплять белки (23). Осаждение спиртом сока дынного дерева приводило к получению не очень чистого препарата нового фермента, названного папаином. [c.121]

    Папаин относится к числу внутриклеточных ферментов и встречается в млечном соке и плодах различных растений, а также в дрожжах. Типичным представителем является папаин глодов дынного дерева ari a papaya), где он впервые был обнаружен, затем выделен и закристаллизован. Отсюда получил свое название. [c.347]

    Выделяется поджелудочной железой в виде неактивного предшественника прекарбоксипептидазы В Млечный сок дынного дерева [c.314]


Смотреть страницы где упоминается термин Дынное дерево: [c.73]    [c.114]    [c.210]    [c.162]    [c.220]    [c.422]    [c.300]    [c.260]    [c.239]    [c.202]    [c.485]    [c.276]    [c.197]    [c.630]    [c.631]    [c.50]    [c.50]    [c.94]    [c.166]    [c.138]    [c.400]    [c.52]   
Биологическая борьба с вредными насекомыми и сорняками (1968) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Деревья

Дыня



© 2025 chem21.info Реклама на сайте