Бромелаин

Подобные углеводные группы присутствуют в таких ферментах, как бычья рибонуклеаза и рибонуклеаза свиньи, а-амилаза (Aspergillus oryzae) и бромелаин (ананас) [44]. Гликопротеиды, входящие в состав сыворотки антарктических рыб, оказываются необыкновенно эффективными антифризами [45—47]. [c.118]

Механизм действия сульфгидрильных протеаз — папаина, фпцина и бромелаина — принципиально аналогичен изображенному на рис. 6.3. В роли акцептора ацильной группы здесь выступает сульфгидрильная группа входящего в состав активного центра остатка цистеина. Об этом свидетельствуют данные, полученные при изучении действия химических ингибиторов и рН-зависимости каталитической реакции (группа с р/Са 8,4 появляется на стадии ацилирования, а не на стадии деацилирования), а также тот факт, что методами спектроскопии в ацил-ферменте была обнаружена сложная тиоэфирная связь. При замене воды на оксид дейтерия катализируемые папаином реакции проявляют значительный кинетический изотопный эффект следовательно, лимитирующей стадией является перенос протона. О химической природе группы, выступающей в роли общего основного катализатора, мы уже говорили выше. Поскольку сложные тиоэфиры легче взаимодействуют с аминами, чем с кислородными сложными эфирами, папаин является лучшим катализатором реакции транспептидации по сравнению с химотрип-сином. [c.146]

Эндопептидазы в растительном мире представлены папаином, фицином и бромелаином. Папаин получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Fi us, например, инжира, а бро-мелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия pH фицина около 7,0, бромелаина - примерно такое же, оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка [65, 66, 68, 72]. [c.210]

Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения. Это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, точнее, широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. К специфичности папаина близка специфичность пепсина и бромелаина. Все 3 фермента получены в кристаллическом состоянии, как и другие подобные катализаторы растений [65]. [c.210]

Следует учитывать, что мягчение (придание нежности) мяса чрезвычайно важно при производстве различных мясопродуктов, например мясокопченостей. Мясопродукты, обработанные протеиназами, гораздо выше по своему качеству. После мягчения можно использовать для получения ценных мясопродуктов такие сорта мяса, которые обычно не применялись для этой цели. Обработкой ферментами можно сделать мягкими различные шкурки ( футляры ) в мясопродуктах, которые обычно жестки и снижают качество изделий. Возможно ускорить созревание колбасных и иных фаршей, сделать их мягкими и усвояемыми, если они изготовляются из сравнительно жесткого сырья. В технологических процессах мясной промышленности используют протеолитические ферменты растительного происхождения (папаин, бромелаин, фицин) и все больше грибного и бактериального. [c.242]

Белок энтеротоксина разрушается под действием проназы и протеиназы В. subtilis, но устойчив к действию трипсина, химотрипсина, папаина, бромелаина и карбоксипептидазы. [c.363]

Тот факт, что растительная протеаза (бромелаин) вполне пригодна для заместительной терапии при нарушениях функции желудочно-кишечного тракта, был установлен при помощи сравнительной гель-хроматографии гидролизата казеина на сефадексе G-25 гидролизат получали, переваривая казеин бромелаином и (или) желудочным соком с последующей обработкой трипсином [107]. [c.226]

Для мягчения (тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты (из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения — папаин, бромелаин, фицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз (дынное дерево, ананас или деревья рода Fi us) практически отсутствуют. [c.8]

Используются протеазы животного — пепсин, трипсин, химотрипсин, реннин (сычужный фермент) — и растительного происхождения — папаин, фицин, бромелаин. Однако наибольшее, все возрастающее применение, особенно за последнее время, находят протеазы микроорганизмов, чаще всего протеолитические системы бактерий и грибов. [c.237]

К другим важным протеиназам растений относятся бромелаин — фермент, найденный в плодах ананаса, а также фицин, выделенный из млечного сока различных видов Fi us. Оба этих фермента, подобно папаину, активируются восстановителями. [c.202]

К наиболее часто используемым стабилизирующим ферментам относятся протеазы, прежде всего папаин, получаемый из смолы папайи, а его относительно редко применяемые заменители бромелаин и фицин — соответственно из ананаса и фигового дерева. Действие напаина основано на уменьшении молекулярной массы белков и тем самым — на изменении их растворимости и комплексообразующих свойств. Основным негативным фактором внесения напаина (его вносят обычно в танк кондиционирования или непосредственно в линию перед фильтрованием) является его негативное влияние на пенообразующую способность пива. [c.477]

Казеин-р-глюкозидаза(тв) Трипсин Химотрипсин Плазмин Бромелаин ар 0,3 0,3 30 30 [1701] [1701 ] [1701 ] [1701 ] [c.148]

Эту методику недавно использовали для определения положения расщепления молекулы гемагглютинина вируса гриппа протеолитическим ферментом бромелаином при ферментативном отщеплении белка от поверхности вируса [21]. [c.486]

Антигены, Антигены, используемые для иммунизации, должны быть очень хорошо очищены, для чего можно использовать метод иммуноаффинной хроматографии или классические методы . Чистая GGT из почек быка может быть выделена солюбилизацией фермента в присутствии дезоксихолата натрия с последующей обработкой -бутанолом, фракционированием сульфатом аммония и хроматографией на ДЭАЭ-целлюлозе [27]. Полученный после разделения на сефарозе 6В препарат GGT подвергается протеолитическому гидролизу бромелаином, и полученная GGT (легкая форма) очищается электрофорезом в полиакриламидном геле [28]. Чистая GGT из почек крысы (фермент П1) может быть получена [29] подобным методом. [c.153]

Метод основан на расщеплении под действием бромелаина твердого остатка, полученного после центрифугирования при 100000тканевого гомогената полученный таким образом растворимый фермент далее очищают с помощью аффинной хроматографии на колонке со специфическим иммуноадсорбентом. [c.155]

Гомогенат Суспензия остатка после центрифугирования при 100 000 g После солюбилизации с бромелаином Элюат с иммуноадсорбента Элюат после повторной хроматографии [c.157]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.114 , c.118 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.168 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.322 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.346 , c.348 , c.366 , c.367 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.202 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.477 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.50 , c.63 , c.67 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.206 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.131 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.373 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология