АТфаза, фосфорилированные

Структурно эти АТФазы состоят из основной (а) субъединицы, содержащей АТФ-связывающий и фосфорилирующий центры [c.110]

Н -АТФаза является одной из наиболее мощных электрогенных систем плазмалеммы клеток высших растений. Ее исследованию посвящено большое количество работ, что неудивительно, поскольку она играет ключевую роль во многих функциях растительной клетки. В настоящее время основательно изучены свойства Н+-АТФазы плазмалеммы растений принадлежность к Е1Е2 типу зависимость от pH среды (оптимум pH 6,0—6,5) влияние на активность фосфорилиро-вания—дефосфорилирования фермента чувствительность к ионам, ингибиторам, ионофорам, фитогормонам, липидному окружению и т.д. Интенсивно ведется изучение ее молекулярного строения субъединичного состава (основная каталитическая субъединица 100—105 кД), строения каталитического центра, олигомерного строения и др. Все это обстоятельно изложено в соответствующих обзорах [45. 196. 202. 507. 624, 6521. [c.34]

Са-АТФаза ретикулума сердца активируется фосфоламба- ном — гидрофобным белком, способным фосфорилиро-ваться протеинкиназами и изменять сопряжение Са-на-соса. Са-АТФаза плазматической мембраны активируется белковым регулятором — кальмодулином. [c.114]

Ясно, что необходимость Mg-ATФ для многих стадий экзоци- тоза диктуется двумя обстоятельс1вамн либо тратой М -АТФ как субстрата некоей АТФазы, либо тратой Мд-АТФ как косуб-страта протеинкиназы, фосфорилирующей определенные белки и ферменты в цепи стадии экзоцитоза. Данная трата АТФ после возбуждения нервных окончаний восполняется компенсаторной реакцией — значительным усилением дыхания, окислительного фосфорилирования и гликолиза. Таким образом, процесс деполяризации мембран терминалей наряду с тратой АТФ на экзо-дитоз синхронно включает и компенсаторный процесс — синтез АТФ в митохондриях и цитоплазме за счет гликолиза. [c.76]

Са-АТФаза эритроцитов в ходе гидролиза АТФ образует фосфолированное производное (Е—Р) (Р. А. Knauf et al., 1974). Предполагают, что, как и в гомологичном ферменте из саркоплазматического ретикулума (см. разд. 5.2), фосфорилиро-ванный интермедиат образуется на аспартильном остатке АТФазы. На этом, впрочем, кончается сходство двух транспортных систем. Эритроцитарный фермент отличает большая молекулярная масса (140 кД), высокая чувствительность к ингибитору ванадату, способность непосредственно стимулироваться кальмодулином. [c.48]

Под действием цАМФ-зависимой протеинкиназы и цАМФ увеличиваются скорость как гидролиза АТФ, так и аккумуляции Са + саркоплазматическим ретикулумом сердца. При этом фосфорилируется мембранный белок с молекулярной массой порядка 25 кД — фосфоламбан (М. Tada et al., 1974, 1975). Попутно увеличивается сродство Са-АТФазы к Са + (подобно тому, как это происходит в случае Са-АТФазы плазматических мембран в результате ее взаимодействия с кальмодулином см. разд. 4.5). В медленных скелетных мышцах концентрация фосфоламбана существенно ниже, чем в сердце в быстрых скелетных мышцах содержание этого белка крайне мало. [c.72]

Возможность запасания энергии в процессе дыхания в виде градиента ионов постулирована Лундегардом еще в 1945 г., а в 1961 г. Митчелл сформулировал на этой основе хемиосмоти-ческую теорию сопряжения. В настоящее время экспериментально доказано, что у микроорганизмов градиент ионов Н через клеточные мембраны может создаваться либо непосредственно за счет энергии окисления (в процессе дыхания) и световой энергии (в процессе фотосинтеза), либо опосредованно с использованием АТФ, образованной путем субстратного фосфорилиро-вания и утилизируемой мембранной H -АТФазой (а у ряда прокариот еще и за счет обращения трансгидрогеназной реакции). [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология