Изоферменты аномальные

Аномальные изоферменты. В ходе клинических испытаний иммунохимического метода определения КК-МВ в образцах сыворотки двух больных мы обнаружили изоферменты КК с [c.330]

Рис. 21-11. Обнаружение аномальных изоферментов креатинкиназы при иммунохимическом тестировании КК-МВ. а — препарат после обработки буфером б— препарат после обработки антителами против КК-ММ и суспензией иммобилизованных вторых антител в — препарат после обработки антителами против КК-ВВ и суспензией иммобилизованных вторых антител.

Чаще всего обнаруживается изофермент, мигрирующий при электрофорезе между КК-ММ и КК-МВ, Было показано, что этот изофермент (изофермент типа I) в действительности представляет собой комплекс КК-ВВ с сывороточным IgG. Это подтвердили с помощью ряда экспериментальных приемов. Характер элюции данного изофермента при гель-фильтрации соответствует мол. массе 325000. Преципитация изофермента наблюдается как при действии антисыворотки против КК-ВВ, так и в присутствии А-белка. Кроме того, после инкубации при высокой концентрации мочевины наблюдается разрушение комплекса, сопровождающееся появлением при электрофорезе полосы с обычной подвижностью КК-ВВ. Наконец, при добавлении очищенной КК-ВВ к образцу сыворотки, содержащему аномальную КК типа I, наблюдается превращение добавленной КК-ВВ в аномальную форму, мигрирующую между КК-ММ и КК-МВ. Присутствие аномального изофермента типа I наиболее характерно для пожилых женщин. Как правило, он обнаруживается в сыворотке в течение нескольких месяцев или даже лет, но пока никакой корреляции между его присутствием и какими-либо клиническими проявлениями не установлено. [c.333]

Помимо вышеупомянутых классических вариантов аномальной креатинкиназы мы зарегистрировали у двух больных аномальный изофермент, который мигрирует при электрофорезе вместе с КК-МВ (рис. 21-12 и 21-13), но не реагирует с антисыворотками против КК-ММ или КК-ВВ. Происхождение и строение этого аномального изофермента еще не установлено. [c.334]

В данном исследовании чувствительность иммунологических методов составляла 100%. При использовании электрофоретического метода определения КК-МВ не был получен положительный ответ для двух больных с установленным инфарктом миокарда. Вероятно, это связано с недостаточно высокой чувствительностью при регистрации следовых полос КК-МВ. Специфичность для четырех сравниваемых методов варьировала в более широких пределах. Для метода иммуноингибирования часто регистрировали ошибочные положительные ответы преимущественно из-за наличия в данном исследовании образцов, содержащих аномальные изоформы креатинкиназы. Теоретически на результатах радиоиммунологического анализа КК-МВ не должно сказываться присутствие аномальных изоферментов. Относительно высокая частота появления ошибочных положительных результатов, вероятно, объясняется недостаточно высокой точностью РИА в обычном диапазоне концентраций антигена. Из сравнения четырех методов анализ видно, что наиболее высокая эффективность характерна для иммунохимического метода. [c.337]

После того, как было выяснено большое значение для клиники определения МВ-изофермента креатинкиназы, стали детально исследовать иммунохимические особенности изоферментов креатинкиназы, В результате этих исследований был разработан целый ряд методов определения КК-МВ, в том числе ИА, иммуноингибирование, сэндвич-иммуноанализ и высокоспецифичный иммунохимический метод (Isomune СК). Из-за особенностей строения изофермента КК-МВ, состоящего из субъединиц двух типов, его избирательное определение достигается только при использовании сэндвич-иммуноанализа с применением антител против КК-ВВ и КК-ММ, а также иммунохимического анализа, основанного на сочетании иммуноингибирования и иммунопреципитации. Ввиду того что различные аномальные изоферменты креатинкиназы распространены достаточно широко, подобная избирательность представляется весьма важной характеристикой метода определения КК-МВ. [c.337]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология