Изоферменты креатинкиназа

Таблица П.2. Изоферменты креатинкиназы

Рис. 21-11. Обнаружение аномальных изоферментов креатинкиназы при иммунохимическом тестировании КК-МВ. а — препарат после обработки буфером б— препарат после обработки антителами против КК-ММ и суспензией иммобилизованных вторых антител в — препарат после обработки антителами против КК-ВВ и суспензией иммобилизованных вторых антител.

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

Пример 3. Изоферменты креатинкиназы (КК) образуются при объединении 2 субъединиц в димерную молекулу. [c.34]

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Диагностическое значение имеет также исследование аьсгивности изоферментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain-мозг), в скелетной мускулатуре —ММ-форма (от англ. mus le—мышца). Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферменты креатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы. [c.580]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Все митохондриальные ферменты, о которых говорилось выше, локализованы в матриксе митохондрий, в межмембранном пространстве этой органеллы ферментов относительно мало. Однако здесь находится особый изофермент креатинкиназа (КФ 2.7.3.2), отличающийся по своим свойствам от цитоплазматической формы [4142]. В матриксе креатинкиназы нет. С другой стороны, пероксид-дисмутаза (КФ 1.15.1.1) присутствует во всех трех компартментах фермент, содержащийся в матриксе, отличается от межмембранной и цитоплазматической форм, не различающихся между собой и представляющих другой тип изофермента [4830]. [c.114]

Определение изофермента КК-МВ креатинкиназы (АТР креатин-М-фосфотрансферазы, КФ 2.7.3.2) принято считать наиболее чувствительным способом выявления поражений миокарда (Galen, 1975, 1978 Lott, Stang, 1980). В силу того что обнаружение этого фермента очень важно для клиники, было разработано множество методик его определения. Тщательно изучали иммунохимические свойства изоферментов креатинкиназы и возможности создания на их основе диагностических методов определения содержания КК-МВ, отличающихся высокой специфичностью, которая характерна для процессов взаимодействия антиген — антитело. [c.326]

После того, как было выяснено большое значение для клиники определения МВ-изофермента креатинкиназы, стали детально исследовать иммунохимические особенности изоферментов креатинкиназы, В результате этих исследований был разработан целый ряд методов определения КК-МВ, в том числе ИА, иммуноингибирование, сэндвич-иммуноанализ и высокоспецифичный иммунохимический метод (Isomune СК). Из-за особенностей строения изофермента КК-МВ, состоящего из субъединиц двух типов, его избирательное определение достигается только при использовании сэндвич-иммуноанализа с применением антител против КК-ВВ и КК-ММ, а также иммунохимического анализа, основанного на сочетании иммуноингибирования и иммунопреципитации. Ввиду того что различные аномальные изоферменты креатинкиназы распространены достаточно широко, подобная избирательность представляется весьма важной характеристикой метода определения КК-МВ. [c.337]

В качестве еще одного характерного примера можно отметить иммуноанализ МВ-изофермента креатинкиназы (КК-МВ) (см. рис. 24-4). Фермент креатинкиназы в больших концентрациях присутствует в цитоплазме клеток мозга, скелетной и сердечной мышц. Фермент существует в виде димера, составленного из субъединиц типа М и В, и может быть представлен изоферментными формами состава ММ, МВ и ВВ. Форма КК-МВ обнаруживается почти исключительно в клетках сер- [c.393]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология