Аминокислоты возможные комбинации

Поскольку белки содержат до 20 различных аминокислот, а отдельная белковая цепочка может состоять из сотни аминокислот, число возможных комбинаций аминокислот невообразимо велико. В природе встречается лишь часть из этих комбинаций, но все равно число различных белков оказывается очень большим. [c.448]

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Общая для всех исследований рассматриваемого направления особенность состоит в стремлении авторов или вообще избежать, или крайне упростить учет взаимодействий даже между двумя соседними по цепи аминокислотными остатками. При эмпирическом подходе это неизбежно, поскольку признание значительной роли в формировании структуры белка межостаточных взаимодействий и порядка расположения аминокислот в цепи равносильно отказу от поиска простых корреляций. Действительно, при огромном множестве возможных комбинаций как аминокислотных остатков в последовательности, так и конформационных состояний каждого остатка количество подлежащих рассмотрению структурных вариантов настолько велико, что для их корректной статистической обработки было бы недостаточно опытных данных о нативных структурах [c.79]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

Для того чтобы можно было осуществлять специфический контроль последовательности двадцати аминокислот, необходимо сочетание по крайней мере трех оснований информационной РНК, которая дает 64 возможные комбинации. Эти триплеты оснований на информационной РНК (называемые кодонами) [c.60]

При полном кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых, следовательно, являются такими же кирпичиками в сложном здании молекулы белка, как и простые сахара в молекулах высших полисахаридов. Но в то время как высшие полиозы построены в большинстве случаев из одного какого-либо моносахарида (например, крахмал из глюкозы) или небольшого числа различных моносахаридов, белки всегда построены из большого числа различных аминокислот. В состав большинства белков входит по крайней мере 25 различных аминокислот, и из них около двадцати входят в белковые вещества как постоянные составные части . Отсюда понятно огромное разнообразие белков. Ведь если в состав молекулы белка входит по одной молекуле каждой из 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом в различном порядке, могут дать свыше 1,4 10 различных комбинаций. Если же в молекулу белка входит по нескольку молекул каждой из 20 аминокислот (а это во многих случаях вытекает из огромного молекулярного веса белковых молекул), то число возможных комбинаций должно возрасти во много [c.269]

Полипептиды содержат цепи молекул, которые могут соединяться в различном порядке. Количество возможных комбинаций быстро растет с увеличением молекулярного веса полипептида. Так, из десяти разных аминокислот может образоваться около /4 миллиона полипептидов. Э. Фишер синтезировал полипептид, состоящий из 18 молекул аминокислот с молекулярным весом 1213 уг. ед. [c.377]

Полипептиды содержат цепи молекул, которые могут соединяться в различном порядке. Количество возможных комбинаций быстро растет с увеличением молекулярного веса полипептида. Так, из десяти разных аминокислот может образоваться около [c.381]

Полипептиды имеют цепное строение, в молекулах их аминокислоты могут соединяться друг с другом в различном порядке. При этом количество возможных комбинаций быстро растет с увеличением молекулярного веса полипептида из десяти разных аминокислот может быть образовано около миллиона полипептидов. Э. Фишеру удалось синтезировать полипептид, состоящий из 18 молекул аминокислот и имеющий молекулярный вес 1213. [c.372]

Реальным шагом вперед было бы Систематическое изучение ряда простых пептидов, однако этот путь, помимо его исключительной трудоемкости, был бы только этапом иа пути к решению указанной проблемы. Число различных пептидов, образующихся в качестве промежуточных продуктов в процессе гидролиза белка, почти безгранично поэтому попытки исследовать все возможные комбинации при помощи синтетических пептидов были бы бесполезными. Другим Путем могло бы быть не измерение степени разложения данной аминокислоты, но количественное определение одного из продуктов ее расщепления. Этот метод, преимущество которого состоит в возможности непосредственного применения к. анализируемому белку, до сих пор еще не привлек к себе большого внимания. Ниже собраны некоторые отрывочные сведения, касающиеся вторичных процессов при гидролизе. [c.172]

Строение белков. Из главы XIV (стр. 314) мы знаем, что при полном кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых, следовательно, являются такими же кирпичами в сложном здании молекулы белка, как и простые сахара в здании молекул высших полисахаридов. Здесь, однако, мы встречаемся и с большим различием высших полиоз и белковых веществ в то время как высшие полиозы построены в большинстве случаев из одного какого-либо моносахарида (например, крахмал — из глюкозы) или небольшого числа различных моносахаридов, белки всегда построены из большого числа различных аминокислот. В состав большинства белков входит по крайней мере 25 различных аминокислот, и из них около двадцати входят в белковые вещества как постоянные составные части. Отсюда делается боле в понятным то огромное разнообразие белков, о котором говорилось ранее ведь если в состав молекулы белка входит по одной молекуле каждой из 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом в различном порядке, могут дать 2 432 902 008 176 640 ООО различных комбинаций (т. е. свыше 2,4-10 ). Если же в молекулу белка входит по нескольку молекул каждой из 20 аминокислот (а это нужно предполагать на основании огромных молекулярных весов белков), то число возможных комбинаций должно возрасти во много раз. [c.335]

Данные о влиянии характера остатков В аминокислот на числа ША пептидной связи, если эти остатки расположены в группах А или Б, образующих данную пептидную связь, представлены в табл. У1-25 в этой таблице приведены также данные о числе гетероатомов в положении 6. Эти числа ША особенно применимы в тех случаях, когда рассматривается влияние пространственных факторов на пептидные связи в модифицированных белках, их производных и других аналогичных соединениях. Наконец, полная сводка чисел ША всех возможных комбинаций у пептидной связи —А — Б —, построенной из остатков наиболее известных природных а-аминокислот, приведена в табл. У1-26. Хотя всегда и для любого пептида могут быть вычислены числа ША, сводки, подобные таблицам 1-23 — У1-26, удобны и облегчают сравнения. Для белков с известной последовательностью аминокислот, например, приведение данных о числе ША для каждой пептидной связи характеризует пространственную топографию, если можно так выразиться, молекулы. [c.381]

А. По-видимому, нет настоятельной необходимости в детальном описании условий, действительно существовавших на первобытной Земле. Скорее мы должны попытаться установить, какова вероятность того, что биологически важные соединения могли образовываться при любой из возможных комбинаций условий. Если будет доказано, что подходящими являются самые различные условия, то можно считать, что образование биологических соединений в добиологический период было вероятным событием. Так оно и оказалось на самом деле. Как показывают результаты, представленные на стр. 158, аминокислоты могут образовываться -в самых разных исходных смесях газов. Таким образом, вопрос о том, какие из частных сочетаний условий действительно воспроизводят условия первобытной Земли, теряет свою остроту, поскольку вполне очевидно, что появление аминокислот было очень вероятным событием при любом из возможных наборов условий. [c.304]

Физическая теория и результаты расчета моно-, ди- и трипептидов, подтвержденные сопоставлением с экспериментальным материалом, позволили разработать количественный фрагментарный метод конформационного анализа олигопептидов. Метод основывается на предположении о возможности исследования конформационного состояния сложной аминокислотной последовательности путем предварительного анализа пространственного строения ее простых перекрывающихся фрагментов, конформационные возможности которых рассчитываются с использованием в качестве нулевых приближений всех комбинаций низкоэнергетических оптимальных конформаций свободных аминокислотных остатков (молекул метиламидов N-ацетил-а-аминокислот). Наборы лучших по энергии оптимальных состояний простых фрагментов служат исходными для формирования нулевых структурных вариантов более сложных фрагментов и т.д. В основе метода лежит построенная по принципу "дерева" классификация пептидных структур на конформации, формы и шейпы. Предложенная классификация полностью отвечает известным эксперимен- [c.587]

Взаимосвязаны либо только рибонуклеотиды, либо дезокси-рибонуклеотиды, которые образуют соответственно РНК (рибонуклеиновую кислоту) или ДНК (дезоксирибонуклеиновую кислоту). В состав молекулы ДНК входят два пуриновых основания— аденин (А) и гуанин (Г), а также два пиримидиновых основания — цитозин (Ц) и тимин (Т). В молекуле РНК вместо тимина находится урацил (У). Следующие друг за другом три азотистых основания или мононуклеотиды в полинуклеотидных цепях РНК или ДНК образуют триплеты, которые соответствуют какой-либо из аминокислот в молекуле белка, а также определяют ее место в цепи аминокислот, образующих белок. Таким образом, последовательность аминокислот в молекуле белка определяется последовательностью триплетов в молекуле ДНК и РНК Каждый триплет является единицей информации для синтеза белков. Каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами. Так, аланин кодируется четырьмя триплетами — АУЦ, ГЦУ, ГЦЦ и ГЦГ. Такая возможность вытекает из того, что число комбинаций из четырех нуклеотидов равно 64 (4 = 64), а аминокислот всего 20. [c.43]

При разделении пептидов с помош,ью ГХ возникает ряд проблем, связанных с обилием возможных соединений. Даже разделение природных аминокислот, число которых невелико — довольно трудная задача. Комбинация 18 аминокислот в дипептиды дает 18 =324 различных соединения комбинация в трипептиды приводит уже к 5832 (18 ) разным компонентам. С ростом длины цепи экспоненциально возрастает число соединений. [c.338]

Полимерные молекулы белков и нуклеиновых кислот синтезируются на матрице, которая и определяет последовательность составляющих их мономеров. Возможности для синтеза разнообразных по функциям и структуре клеточных метаболитов реализуются на стадии сборки полимеров путем различных сочетаний исходных строительных блоков. В основе огромного числа видо-и функционально специфических белков лежат комбинации из 20 аминокислот, а чтобы зашифровать весь объем генетической информации одной клетки или многоклеточного организма оказалось достаточным комбинации из 4 нуклеотидов. Прокариотная клетка в норме содержит примерно 2000—2500 различных белков, каждый из которых представлен 400—1000 молекулами. Количество молекул нуклеиновых кислот каждого вида определяется их функциональным назначением ДНК — одного вида и представлена одной или несколькими копиями количество разных молекул РНК в клетке колеблется на несколько порядков. [c.82]

Сведения о таких производных углеводов еще крайне скудны, и познание этих сложнейших природных продуктов пока еще лишь начато. Наибольшее внимание привлекают в настоящее время два класса таких производных углеводов. Более интенсивно идет изучение соединений, содержащих одновременно пептидную и углеводную часть, так называемых гликопептидов, входящих в состав углеводнобелковых комплексов и широко представленных в различных тканях организмов. Трудности проблемы установления строения таких веществ связаны с многообразием возможных комбинаций связей аминокислоты и моносахарида, и в настоящее время делаются вполне резонные попытки использовать для решения этого вопроса синтетический метод, т. е. развить синтез упрощенных модельных соединений этого рода. [c.169]

Каковы же ближайшие перспективы Можно ли, продолжая изучение Met- и Ьеи-энкефалинов и других пептидных гормонов в том же плане, получить со временем полную и объективную количественную информацию об их структурной организации и зависимости между структурой и функцией Чтобы ответить на этот вопрос, предположим, что такой информацией мы уже располагаем, и попытаемся представить, что она могла бы дать для понимания структурно-функциональной организации энкефалинов и описания механизмов их многочисленных функций. Как можно было бы логически связать данные, например, о 10 низкоэнергетических конформациях каждого нейропептида с приблизительно таким же количеством его функций Очевидно, установить прямую связь при неизвестных пространственных структурах рецепторов не представляется возможным. Число возможных комбинаций, особенно если учесть существование нескольких рецепторов (ц, а,5) для осуществления только одной опиатной функции энкефалина, слишком велико, чтобы надеяться даже в гипотетическом идеальном случае найти искомые соотношения интуитивным путем. Многие полагают, что к достижению цели ведет косвенный путь, заключающийся в привлечении синтетических аналогов, изучении их структуры и биологической активности. В принципе подобный подход вот уже не одно столетие применяется в поиске фармацевтических препаратов. Однако такой путь в его сегодняшнем состоянии не только длителен, сложен и дорогостоящ, но, главное, он не может привести к окончательному решению проблемы. Замена аминокислот в природной последовательности, укорочение цепи или добавление новых остатков, иными словами, любая модификация химического строения природного пептида, неизбежно сопровождается изменением конформационных возможностей молекулы и одновременно затрагивает склонные к специфическому взаимодействию с рецептором остатки, что сказывается на характере внутри- и межмолекулярных взаимодействий, в том числе на устойчивости аналогов к действию протеиназ. Для учета последствий химической модификации на характер внутримолекулярных взаимодействий можно использовать теоретический конформационный анализ и методы кванто- [c.352]

Фрагмент Arg - ys . Конформационный анализ тетрадекапептидного участка БПТИ включает предварительный расчет пентапептида Tyr O- ys и октапептида Gly - ys , а затем с использованием данных по ионапептиду Arg -Pro - последовательности Arg - ys (рис. IV.8). Расчет фрагмента Tyr - ys выполнен, исходя из предпочтительных конформаций перекрывающихся дипептидных участков, которые были получены из анализа всех возможных комбинаций конформационных состояний соответствующих молекул метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. Сочета- [c.433]

С химической точки зрения белки представляют собой высокополимерные вещества. Они являются полиамидами и исходными мономерами, для их синтеза служат а-аминокислоты. В состав одной молекулы белка может входить несколько сотен или даже тысяч остатков аминокислот, причем известно более двадцати аминокислот, остатки которых входят в состав белка. Число возможных комбинаций, образуемых остатками аминокислот в молекуле белка, а следовательно, и число различных белковых молекул почти беспредельно. По-еидимому, для развития и жизнедеятельности организма животного необходимо наличие десятков тысяч различных белков, причем для каждого вида животных этот набор белков специфичен. [c.1037]

Под первичной структурой подразумевают определенную последовательность фрагментов аминокислот в полипептидной цепи Как отмечалось выше, в отличие от полисахаридов, составленных из фрагментов одного (иногда 2-3) моносахарида, полипептиды содержат фрагменты до 22 разных аминокислот Представление о возможных комбинациях фрагментов в полнпептидных цепях дают следующие примеры Так, если из остатков разных аминокислот составить комбинации, в которых при одинаковом конечном числе фрагментов меняется только порядок их расположения, то число комбинаций составит из 5 аминокислот — 20 комбинаций, из 8 — свыше 40 тысяч, из 12 — около 500 млн, для пептида, состоящего из 15 аминокислотных остатков 22 различных аминокислот, возможны 22 вариантов Общее число различных белков всех видов живых организмов на Земле составляет величину порядка 10 °-10 , то есть реализуются далеко не все возможные варианты [c.881]

Разделение сильно различающихся по составу соединений с программированием температуры не является единственной возможностью применения ГЖХ — можно также осуществить сложное разделение изомеров, преимущественно в изотермических условиях на высокоэффективных капиллярных колонках. На рис. 2 показано разделение на стеклянной капиллярной колонке с пропиленгликолевой жидкой фазой некоторых родственных диастереомерных метиловых эфиров М-ТФА-дипептидов, входящих в состав синтетической смеси. В данной смеси представлены все возможные комбинации диастереомерных дипепти-дов, полученных только из двух вь-аминокислот. [c.143]

Большое значение, которое имеют защитные группировки в синтезе пептидов, является основной причиной того, что им наряду с методами создания пептидной связи уделяется наибольшее внимание в настоящей монографии. Возможные комбинации защитных групп описаны в разделах, посвященных отдельным аминокислотам и специфике их поведения в синтезе пептидов (особенно это относится к полифункциональным аминокислотам). Завершают первый том главы V—X, в которых рассматриваются циклические пептиды, депсипептиды, пептоиды и проблемы рацемизации. [c.26]

Хотя получающийся в результате этой реакции полимер имеет довольно широкое молекулярновесовое распределение, каждая молекула обладает только одной карбоксильной группой. Для определения молекулярного веса такого полимера достаточно измерить количество или карбоксильных, или гидроксильных групп. Аналогично каждая молекула поли-ш-аминокислоты имеет на одном конце аминогруппу, на другом — карбоксильную группу, и определение любой из них позволяет установить молекулярный вес полимера. В случае полимеров, образованных из двух бифункциональных мономеров, например из двухосновной кислоты и гликоля, положение не такое простое. Для молекул подобного полимера характерно наличие трех возможных комбинаций концевых групп обе группы карбоксильные, обе группы гидроксильные и по одной группе каждого типа. Только в особых случаях, когда в исходной смеси мономеров присутствуют точно эквивалентные количества разных функциональных групп, число концевых групп каждого типа будет одинаковым и равным числу молекул полимера. Однако, как правило, одна из функциональных групп присутствует в исходной смеси в избытке, и эта группа преобладает и в полимере. В подобном случае, для того чтобы рассчитать молекулярный вес полимера, необходимо определить содержание каждого из типов концевых групп, следовательно, и общее содержание концевых групп. Даже и в том случае, когда поликонденсации подвергается смесь эквивалентных количеств мономеров, часто происхо- [c.273]

ЭТО могут быть и электрические разряды, и ультрафиолетовое излучение, и тепло. В экспериментах с искровыми разрядами неясно, обусловлены эти реакции самим разрядом или же они происходят за счет выделяющегося тепла или ультрафиолетового излучения, сопровождаюи1,его разряд. Ясно, однако, что при наличии любой из этих форм энергии и любой нз большого числа возможных комбинаций простых реагентов возможно образование аминокислот (а также других биомопомеров, о которых речь впереди). Иными словами, в условиях, существовавших, вероятно, на первобытной Земле, образование соединений, необходимых для появления живых систем, должно было происходить в результате известных и попятных физических и химических явлений. Насколько это положение является универсальным, удастся выяснить только путем внеземных исследований. [c.168]

Само по себе создание представительных клонотек и тестирование свойств даже небольших белков со всеми возможными комбинациями аминокислотных остатков является в настоящее время неразрешимой задачей. Исчерпывающая клонотека должна включать полное пространство последовательностей. Как уже упоминалось выше, пространство последовательностей полипептидной цепи определенной длины представляет собой сеть всех теоретически возможных взаимосвязанных аминокислотных последовательностей, в которой каждый узел представляет собой уникальную последовательность аминокислот. Пространство последовательностей для белка в п аминокислотных остатков (а.о.) будет содержать 20" членов, т.е. в пространстве последовательностей даже небольшого белка длиной в 200 а.о. будет заключено 202оо разных макромолекул, а это значение превышает число атомов в видимой части вселенной, которое оценивается 10 9. [c.322]

Очевидно, что каждое азотистое основание, входящее в состав молекулы ДНК, не может определить участие в белковом синтезе одной из аминокислот. Ведь таких оснований всего 4, а в состав белковых молекул входит минимум 20 различных аминокислот. Следовательно, использование в белковЪм синтезе всех известных аминокислот возможно лишь при наличии определенного сочетания единиц информации. Таким сочетанием являются системы трех азотистых оснований, т. е. триплетный код. Группа оснований, которая кодирует одну аминокислоту, получила название кодона. Четыре основания в комбинациях по 3, т. е. 4 , дают 64 разных кодона. Этого более чем достаточно для кодирования 20 аминокислот. [c.57]

Замечательно то, что применяемые защитные группы характеризуются как различной степенью устойчивости их овязи с аминной группой, так и разнообразием методов их отщепления Так, тритильный остаток отщепляют слабой кислотой, а трифторацетильный — щелочью, карбобензокси и дибензильную группы удаляют гидрированием не подвергаются гидрогенолизу карбоксициклопентильная и карбокси-циклогексильная группы и т д. Это дает исследователю возможность подбирать различные комбинации экранирования аминогруппы при синтезе сложных полипептидов из различных аминокислот. [c.490]

Если в пептидном синтезе используют полифункциональные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин, аргинин, серин, тирозин и т. д., то функциональная группа их боковой цепи должна быть селективно блокирована. Нужные для этого защитные группы не отличаются от тех, которые применяются для блокирования а-амино-или а-карбсйссильных групп. Собственно, проблему представляет собой селективное блокирование, в то время как выбор комбинаций защитных групп является вопросом тактики. Точно так же требуется блокировать тиольные и гуанидиновые группы. В других случаях можно предотвратить или свести к минимуму побочные реакции, обусловленные третьей функцией, поддерживая специфические условия при конденсации. Несмотря на эти возможности, на практике предпочитают варианты с максимальной защитой. [c.125]

Априорные соображения уже давно заставляли предполагать, что каждая аминокислота должна кодироваться, по крайней мере, триплетом нуклеотидов. Действительно, имеется 20 природных аминокислот, из которых строятся белки (рис. 2). В то же время нуклеиновые кислоты построены всего из 4 сортов нуклеотидных остатков (см. рис. 4), их азотистыми основаниями являются аденин (А), гуанин (О), цитозин (С) и либо урацил (И) в РНК, либо тимин (Т) в ДНК. Ясно, что один нуклеотид не может кодировать одну аминокислоту (4 против 20). Возможных динуклеотидных комбинаций (дуплетов) может быть 16, что опять-таки недостаточно для кодирования 20 аминокислот. Следовательно, минимальное количество остатков в нуклеотидной комбинации, кодирующей одну аминокислоту, может быть три, т. е. аминокислоты должны кодироваться, скорее всего, нуклеотидными триплетами. Общее количество возможных триплетов составляет 64, что с избытком хватает для кодирования 20 аминокислот. [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология